Гемоглобин - человек
Cтраница 3
 |
Структура проинсулина. [31] |
Расшифрованы первичные структуры миоглобина человека ( 153 аминокислотных остатка), а-цепи ( 141) и 3-цепи ( 146) гемоглобина человека, цитохрома С из сердечной мышцы человека ( 104), лизоцима молока человека ( 130), химотрипсиногена быка ( 245) и многих других белков, в том числе ферментов и токсинов. На рис. 1.14 представлена последовательность аминокислотных остатков проинсулина. Видно, что молекула инсулина ( выделена темными кружками), состоящая из двух цепей ( А-21 и В - 30 аминокислотных остатков), образуется из своего предшественника - проинсулина ( 84 аминокислотных остатка), представленного одной полипептидной цепью, после отщепления от него пептида, состоящего из 33 аминокислотных остатков. [32]
Распределение кумулятивных вероятностей всех сумм, больших или равных М, приведено на рис. 9.5. При сравнении миогло-бииа кашалота с а-цепью гемоглобина человека эта кумулятивная вероятность достигает 2 10 - 9 [598], что иа восемь порядков больше рассчитанной выше априорной вероятности. [33]
К; б - кристаллический оксигемо-глобип крысы, Т - 77 К; в - гемоглобин - СО2 человека, Т 77 К; г - гемоглобин человека в атмосфере N2, Т - 77 К; д - гемоглобин человека в атмосфере СО, Т 77 К. [34]
Ппи - установлении места пептида в полипептидной цепи гемоглобина исходили из того, что остатки wpttiinHa в гемоглобине кролика расположены так же, как и в гемоглобине человека. Если в данном ТГРПТИТТР из гемоглобина человека содержится больше одного остатка лейцина, то для выяснения поло-яерния пептида рассчитывают арифметическое среднее. Последовательность разных пептидов вдоль цепи трярттяртся положением данного пептида в пространстве, считая с N-конца. После четырехминутнои инк балии метка включается только в пептиды, расположенные близко к Оконцу. [35]
Способность вытеснять О2 из соединения с гемоглобином объясняется гораздо более высоким сродством последнего к СО, чем к О2: в 204 - 279 раз выше для гемоглобина человека и в 128 - 550 раз - для гемоглобина позвоночных животных, что и объясняет в определенной степени различную видовую чувствительность к СО. Диссоциация СОНЬ происходит в 3600 раз медленнее, чем НЬО. [36]
Для гемоглобина миноги lgPi / 2 изменяется от 0 3 при рН 8 8 до 1 6 при рН 5, что выходит за рамки обычною интервала для гемоглобина человека. [37]
Это подтверждается, например, данными Брэгга и Перутца54, которые показали, что в некоторых химических модификациях гемоглобина, различающихся степенью окисления атома железа и биологическими источниками их получения ( гемоглобины человека и лошади) и кристаллизующихся в структурах с совершенно различной симметрией и размерами элементарной ячейки ( некоторые из этих данных приведены в табл. 1), размеры молекул тем не менее должны быть близкими к какой-то общей для всех модификаций величине. Для любой элементарной ячейки подходящим является продолговатый эллипсоид вращения с осями 53x53x71 А. Возможные отклонения от этих размеров составляют всего несколько процентов. Из этих наблюдений ясно видно. [38]
К; б - кристаллический оксигемо-глобип крысы, Т - 77 К; в - гемоглобин - СО2 человека, Т 77 К; г - гемоглобин человека в атмосфере N2, Т - 77 К; д - гемоглобин человека в атмосфере СО, Т 77 К. [39]
Гемоглобин состоит из белка глобина и пигментной части - тема. Видовая специфичность гемоглобина человека и различных животных обусловлена особенностями в структуре глобинов. Строение тема одинаково во всех сложных белках геминовой природы. [40]
Гемоглобин состоит из белка - глобина и простетической группы - тема. Видовая специфичность гемоглобина человека и различных животных обусловлена не гемом ( гем имеет одинаковое строение во всех гемогло-бинах), а белковой частью - глобином. [41]
Белки являются специфическими антигенами: антитела, образующиеся при впрыскивании чужеродного белка, дают осадки только с этим белком. Так, например, гемоглобин человека производит в сыворотке кролика антитело, осаждающееся гемоглобином человека, но не осаждающееся гемоглобином быка. Только в случае родственных животных родов антитела не дифференцируются: белки сыворотки лошади производят в сыворотке кролика антитело, осаждающееся также белками сыворотки осла. С другой стороны, миоглобин быка обусловливает образование антитела, не осаждающегося гемоглобином того же животного; ввиду того что оба вещества содержат гем, разумеется, что специфичность обусловлена не последним, а белковым участком молекулы. Белки теряют антигенные свойства в результате денатурации или частичного гидролиза протеолитическими ферментами. Желатина не обладает антигенными свойствами, потому что ее молекулы сильно расщеплены, а у инсулина, по-видимому, отсутствие антигенных свойств обусловлено слишком малым размером его молекул. [42]
Уже отмечалось, что последовательность остатков вблизи активного центра гемоглобинов подчиняется той же закономерности. Большая часть природных мутантов гемоглобина человека характеризуется сохранением класса аминокислоты - чаще всего в мутантах полярная аминокислота заменяется на полярную. И во многих других случаях большая часть мутаций такова, что класс аминокислоты сохраняется. [43]
Ппи - установлении места пептида в полипептидной цепи гемоглобина исходили из того, что остатки wpttiinHa в гемоглобине кролика расположены так же, как и в гемоглобине человека. Если в данном ТГРПТИТТР из гемоглобина человека содержится больше одного остатка лейцина, то для выяснения поло-яерния пептида рассчитывают арифметическое среднее. Последовательность разных пептидов вдоль цепи трярттяртся положением данного пептида в пространстве, считая с N-конца. После четырехминутнои инк балии метка включается только в пептиды, расположенные близко к Оконцу. [44]
Для уравновешивания колонки и элюции пептидов используются самые разнообразные растворы: вода, растворы хлористого натрия, аммиака, уксусной кислоты и различные буферные растворы. Этим способом были фракционированы пептиды триптического гидролизата гемоглобина человека, а-казеина, тропомио-зина скелетной мышцы и автолизата трипсина. [45]
Страницы: 1 2 3 4