Гидролиз - связь
Cтраница 2
Ферменты, катализирующие гидролиз связей С-N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в метаболизме амидов а-аминокислот ( напр. [16]
Азотсодержащие основания могут ускорять гидролиз сложно-эфирных связей, катализируя этот процесс, а первичные и вторичные амины - участвовать в реакции аминолиза. [17]
Во всех рассметренных реакциях гидролиза связи Si - Н участия не принимают. Это достигается в основном подбором условий гидролиза. Так, если гидролиз метилдихлорсилана проводить в водной среде, то связи Si - Н могут частично замещаться на тидроксилы. [18]
Панкреатическая липаза ускоряет реакцию гидролиза слож-яоэфирных связей в молекуле жиров ( триглицеридов), протекающую с образованием глицерина и жирных кислот, и гидролиз некоторых других сложных эфиров, например этиловых эфиров высокомолекулярных жирных кислот. Оптимум действия панкреатической липазы лежит при рН 7 0 - 8 0, однако, как и для многих других ферментов, значение оптимума зависит от присутствия тех или иных сопутствующих веществ и состава буферной смеси. При прочих равных условиях липолитическое расщепление протекает тем энергичнее, чем выше степень дисперсности жира. Желчь в организме ускоряет гидролиз жиров в кишечнике. При щелочной реакции панкреатическая липаза активируется желчными солями, солями кальция, мылами и альбумином. [19]
Гидролиз белков сводится к гидролизу полипептидных связей. [20]
Для шерсти и полиамидных волокон гидролиз связи красителя с волокном имеет менее важное значение, так как эти волокна не подвергаются кипячению с щелочами, а амидные связи достаточно устойчивы в кислой среде. Поэтому неудовлетворительная прочность к мокрым обработкам некоторых окрасок шерсти активными красителями объясняется не расщеплением связи красителя с волокном, а трудностью удаления с волокна красителя, не связанного с ним химически. [21]
В частности, тиолэстераза катализирует гидролиз тиоэфирных связей, играющих большую роль в обмене ацильных групп. [22]
В более щелочной области возможен гидролиз амид-ных связей. Образующиеся при этом карбоксильные группы придают гелю ионообменные свойства. Свежий гель также содержит небольшой процент карбоксильных групп, которые, однако, не оказывают существенного влияния на разделение при работе с элюентами, содержащими соли. Будучи синтетическим полимером, биогель устойчив к микроорганизмам. [23]
Фосфорилирование ГДФ, сопряженное с гидролизом макроэргической тиоэфирной связи в сукцпнилкоферменте А, катализируемое сукцинапг. [24]
Гидролиз белков по существу сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится и переваривание белков. Во время пищеварения белковые молекулы гидролизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а оставшаяся часть расходуется как энергетический материал. [25]
 |
Кинетические кривые гидролитической полимеризации е-капролактама в присутствии 2 0 % ( масс. воды при разных температурах ( в С. [26] |
Первой стадией процесса по этой схеме является гидролиз амид-ной связи в лактаме, а третьей - гидролиз амидной связи в полимере. [27]
Очевидш агких условиях до 80 С происходит гидролиз алкил-арильиыз рных связей фрагмента В, что подтверждается в экспериментах гльными соединениями ( см. гидролиз фрагмента В) на схеме 5.13. На течение реакции Р - элиминирования указывает потеря лигни бензиловых спиртовых и эфирных групп при постоянстве выходг дна в результате нитробензольного окисления соответствующю Впаратов. [28]
На рис. 111.6 показаны профили изменения скоростей процессов гидролиза нестойких связей от концентрации кислот и оснований и приведены типичные энергии активации. [29]
На рис. III.6 показаны профили изменения скоростей процессов гидролиза нестойких связей от концентрации кислот и оснований и приведены типичные энергии активации. [30]
Страницы: 1 2 3 4