Гидролиз - гликозидная связь
Cтраница 1
 |
Направление действия гликозидаз и лиаз. [1] |
Гидролиз гликозидных связей ферментами включает расщепление связи гликозил-кислород, однако ряд ферментов, известных под названием элиминазы, или лиазы ( обычно бактериального происхождения), действуют иначе и расщепляют связи кислород - агликон ( рис. 26.3.3) в кислых полисахаридах ( например, в пектинах) с образованием остатков ненасыщенных гексуроновых кислот. [2]
Скорости гидролиза гликозидных связей варьируют достаточно широко в зависимости от природы гликозид-ного остатка, конфигурации гликозидной связи и особенно сильно - от размера цикла. [3]
При гидролизе гликозидных связей в качестве катализаторов реакции действуют хлор и ион водорода. Отмечено было также, что гид-роксильные группы пиранозного кольца, находящиеся в положении 2 и 6, могут в указанных выше условиях окисляться до карбоксильных групп. Отмечено также возникновение кетоглюкозидов. Все эти реакции могут протекать при хлорировании и отбелке целлюлозы, однако масштабы этих реакций недостаточно ясны. В литературе имеются указания на то, что эти реакции протекают значительно медленнее хлорирования лигнина и отбелки [47], вследствие чего их роль незначительна. [4]
Гидролазы катализируют гидролиз эфирных, сложноэфирных, пептидных и гликозидных связей, кислородных ангидридов, связей С-С, С-галоген и Р - N, т.е. расщепление внутримолекулярных связей с участием воды. Наименование их составляется по форме субстрат - гидролаза. Например, ацетилхолин Н2О холин уксусная кислота. [5]
Поэтому кислотный гидролиз дезок-синуклеиновых кислот представляет собой гидролиз пуриновых гликозидных связей с последующим расщеплением фосфодиэфирных связей между атомами С3 иС5дезоксирибозных звеньев, окруженных пиримидиновыми дезоксинуклеозидными звеньями или участками из двух и более пиримидиновых нуклеотидов, с образованием продуктов, содержащих как 3 -, так и 5 -концевую моноэтерифициро-ванную фосфатную группу. [6]
В тех случаях, когда различия в скоростях гидролиза гликозидных связей малы, частичный гидролиз также может с успехом применяться для исследования строения. С этой целью олигосахарид подвергают мягкому гидролизу, при котором разрыв тех или иных гликозидных связей подчиняется статистическим закономерностям ( подробнее см. стр. Понятно, что при этом получают, как правило, набор всех возможных фрагментов: от моносахаридов до неизмененного исходного олигосахарида. Установление строения фрагментов с промежуточным молекулярным весом позволяет воссоздать структуру исходного олигосахарида. Основные трудности связаны с низким выходом фрагментов, представляющих интерес для исследования строения, и трудностью их выделения из сложного по составу гидролизата. Тем не менее такой гидролиз для ряда сложных олигосахаридов оказывается единственным приемлемым путем установления строения и находит поэтому достаточно широкое применение. Следующий пример иллюстрирует возможности этого подхода. [7]
Дальнейший этап в биосинтезе индольных иридоидных алкалоидов начинается с гидролиза гликозидной связи в молекуле стриктозидина. В результате отщепления глюкозы освобождается диальдегид 6.472. Это реакцион-носпособное соединение не найдено в природе, вероятно, потому, что с большой скоростью циклизуется по двум направлениям. Если в реакции с аминогруппой пиперидинового кольца участвует альдегидная функция а ( см. схему 146), то конструируется скелет алкалоидов типа антирина 6.473. Такое направление циклизации осуществляется редко. На первой стадии этого биогенетического направления образуется алкалоид коринантеин 6.474. Оба типа циклизации могут протекать параллельно в одном и том же растении, например, Catharanthus roseus. [8]
Достигнут определенный прогресс в объяснении хорошо известной разницы в скоростях гидролиза гликозидной связи рибо-и дезоксирибонуклеозидов. Первые более стабильны, чем последние; в каждом классе соединений, пуриновые основания отщепляются гораздо быстрее пиримидиновых. [9]
Гидролиз целлюлозы происходит под влиянием кислых катализаторов, которые сильно ускоряют гидролиз гликозидных связей, весьма стойких к действию щелочей. Этот процесс имеет важное значение в технике, он служит основой производства этилового спирта гидролизом древесины с последующим сбраживанием образовавшейся при гидролизе глюкозы. [10]
Реакцию успешно применяют в ряду дисахаридов, так как при этом не происходит гидролиза гликозидной связи. Эту модификацию используют также как метод снятия ацетильной защиты в сахарах. [11]
Вместе с ним найдены ориентин и гомоориентин, которые возникают из адонивернита в результате гидролиза гликозидной связи. [12]
Очевидно, что моносахаридный заместитель при С2 остатка ксилозы главной цепи создает пространственные препятствия для гидролиза соответствующей гликозидной связи. [13]
При определении аномерной конфигурации очень большую помощь оказывают ферменты, поскольку они зачастую обладают свойствами высоко-специфических катализаторов гидролиза гликозидных связей различных типов. Например, гидролиз а-в-гликозидов при катализе а-в-глюкозидазой ( мальтазой) протекает намного быстрее, чем гидролиз Р - В-ГЛИКОЗИДОВ. Аналогичным образом фермент эмульсин ( из горького миндаля) более эффективен в отношении Р - В-ГЛИКОЗИДОВ, чем в отношении а-в-гликозидов. Дрожжевая инвертаза катализирует гидролиз р-в-фруктозидов. [14]
При определении аномерной конфигурации очень большую помощь оказывают ферменты, поскольку они зачастую обладают свойствами высоко-специфических катализаторов гидролиза гликозидных связей различных типов. Например, гидролиз а-в-гликозидов при катализе а-в-глюкозидазой ( мальтазой) протекает намного быстрее, чем гидролиз ( 3-в-гликозидов. Аналогичным образом фермент эмульсин ( из горького миндаля) более эффективен в отношении 3-в-гликозидов, чем в отношении а-в-гликозидов. Дрожжевая инвертаза катализирует гидролиз ( 3-в-фруктозидов. [15]
Страницы: 1 2 3