Cтраница 2
В связи с этим были обработаны парами треххлористого азота ( агенизированы) зеин, глутен и яичный альбумин; полученные продукты подвергались ферментативному ( панкреатин) или химическому гидролизу. [16]
При хранении образцов крови, как и в трупном материале, рН по различным причинам ( например, из-за анаэробного метаболизма) падает до 5 5 - 6 0 что приводит к замедлению ( вплоть до полной остановки) химического гидролиза, в результате чего образование БЭ из кокаина и Э из МЭ подавляется. Скорость же энзимного гидролиза в этом случае хотя и может снижаться по сравнению со значениями, характерными для живого организма, но незначительно. В результате энзимный гидролиз протекает, когда химический замедлился или остановился. [17]
Впервые это вещество было получено из кофермента А при действии на него смеси неочищенных ферментов, содержащихся в печени; позднее для этой цели применялся фермент, называемый пирофосфатазой. Чисто химический гидролиз кофермента разбавленной кислотой приводит к тому же продукту расщепления. [18]
Реакция гидролиза полисахаридов, входящих в состав клеточных стенок растений, в чистой воде без участия ферментов при нормальной температуре не протекает. Сложность химического гидролиза целлюлозы и других полисахаридов обусловливается высокой степенью организации структуры их молекул. Поэтому целесообразно подробнее остановиться на строении основных поли-сахаридных компонентов, содержащихся в растениях. [19]
Изучена устойчивость полученных соединений при различных значениях рН в условиях химического и энзиматического гидролиза. В общем химический гидролиз, кажется, по-видимому более длительным, чем энзиматический. [20]
Не удивительно, однако, что общие черты в условиях и ходе ферментативных реакций, в которых субстратами являются органические фосфаты, не так уже легко заметны. Даже для такой простой гидролитической реакции, как химический гидролиз глюкозо-1 - фосфата, в зависимости от различных условий может быть предложено около шести механизмов. Таким образом, прямое сравнение этих процессов с химическими реакциями в безводной среде не является таким уж неправомерным. И однако во многих отношениях аналогии между ферментативными и неферментативными реакциями, возможно, более близки к истине, когда в последнем случае органический фосфат изменен в химическом отношении, а не идентичен данному субстрату. Наконец, исходя из требований стереоспецифичности, характерных для многих ферментов, можно предположить, что согласованные реакции с одновременным участием как электрофильных, так и нуклеофильных групп происходят достаточно часто. [21]
Приведенные в табл. 6 - 1 результаты позволяют предположить, что специфичность обусловлена присутствием и расположением функциональных групп, обнаруженных лишь в пиримидиновых производных, в соответствии с постулатом [125], согласно которому образование водородной связи между карбонильным кислородом при атоме Q пиримидинового кольца и 2 -гидроксильной группой сахара усиливает нуклеофильный характер этой гидроксильной группы ( и может вполне объяснить любые различия в конформации сахара в пуриновых нуклеозидах по сравнению с пиримидиновыми нуклео-зидами), облегчая таким образом нуклеофильную атаку атома фосфора и образование нуклеозид-2 3 -циклофосфата. Некоторым подтверждением этой концепции может служить большая устойчивость к химическому гидролизу пуриновых полинуклеотидов по сравнению с пиримидиновыми полинуклеотидами. [22]
Биохимические макромолекулы, например белки, полисахариды, жиры или нуклеиновые кислоты, быстро разрушаются на ранних стадиях диагенеза. В значительной степени распад происходит в результате микробиальной активности и химического гидролиза. Продукты распада, такие, как аминокислоты, сахара, основания пуринов и пиримидинов, жирные кислоты и фенолы, могут взаимо - - действовать друг с другом с образованием гуминовых кислот, фуль-вокислот, гуминов и ульминов. [23]
Первичная структура белков устанавливается методами химической деструкции, в основном методом ступенчатого гидролиза или ферментативной деструкции с помощью различных протеаз. Используя набор различных протеаз, селективно гидролизующих связи между конкретными аминокислотами, изменяя условия ферментативного и химического гидролиза ( время, температуру и рН), можно получать различные осколки, на основании которых создается представление об исходной белковой молекуле. [24]
Действие мирозиназы было бы проще всего объяснить, считая, что при ферментативном расщеплении образуется только горчичное масло и что нитрил получается только при чисто химическом гидролизе глюкозида. Именно такую точку зрения выдвинул Гадамер, чтобы объяснить свои результаты и данные Гофмана ( см. стр. Если считать, что фермент не участвует в образовании нитрила, то кажется странным, что полное расщепление глюкозида может происходить при комнатной температуре. Возможно, однако, что чисто химический гидролиз может катализироваться ионами водорода бисульфата калия. С накоплением этой соли в процессе реакции прекращается, как утверждают, действие фермента. Образование винилуксусной кислоты при кислотном гидролизе синигрина, установленное Этлингером и Ландином ( соответствующий нитрил был, вероятно, промежуточным продуктом в этой реакции), подтверждает такой взгляд на роль бисульфата калия. [25]
Гидролиз пептидной связи теоретически является обратимым. Однако это равновесие настолько далеко смещено в правую сторону, что осуществить в заметной степени синтез становится, повидимому, невозможным, по крайней мере при обычных условиях химического гидролиза. [26]
Этот класс мини-пептидов - один из наиболее широко распространенных в природе. Следует подразделять ди-кетопиперазины, которые являются истинно природными соединениями, так как образуются в метаболитичес-ких процессах, и Дикетопиперазины, которые образуются из пептидов и белков как при ферментативном или химическом гидролизе, так и при термолизе. [27]
Очевидно, что и в случае, водоросли мы имеем дело с ферментативным процессом. Водоросль, погруженная в кипящую воду и затем охладившаяся в той же воде, не выделяет диметилсульфида в токе воздуха; однако длительное пребывание в кипящей воде или добавление едкого натра ( чисто химический гидролиз) вновь вызывают выделение. Если водоросль выдержать несколько часов в спирте, а затем суспендировать в воде и через суспензию пропустить ток воздуха, то последний не будет содержать диметилсульфида; однако при добавлении к суспензии щелочи диметилсульфид выделяется легко. [28]
Тем не менее этот риск, очевидно, не должен ограничивать применения ферментов, поскольку строение крупных пептидов, идентифицированных Зан-гером и Таппи [ 398а ] в ферментативных гидролизатах инсулина ( пепсин, трипсин и химотрипсин), полностью согласуется с порядком чередования аминокислотных остатков в более мелких частицах, полученных при химическом гидролизе. [29]
В молекуле фосфорорганического вещества существует два типа групп, связь которых с атомом фосфора может быть разрушена фосфатазой: электроотрицательная группа X, образующая с фосфором относительно непрочную ангидридную связь, и алкоксигруппа, связанная с фосфором более прочно. Чаще всего фосфатаза атакует связь Р - X. Реакция идет по той же схеме, что и химический гидролиз. [30]