Гликозидаз
Cтраница 1
Гликозидазы - ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролитическое расщепление гликозидных связей. [1]
Гликозидазы специфичны по отношению к а - или 8-конфигурации гликозидного атома: те, которые гидролизуют ос-гликозиды, недеятельны по отношению к В-гликозидам, и наоборот. [2]
Гликозидазы, активные по отношению к пиранозидам, неактивны по отношению к фуранозидам, и наоборот. Впрочем, известна только одна фуранозидаза - инвертаза, о которой будет сказано ниже. [3]
Гликозидазы - ферменты, ускоряющие реакцию гидролиза гликозидов. Кроме того, субстратами гликозидов являются олиго - и полисахариды. [4]
Гликозидазы обыкновенно обладают широкой специфичностью в отношении структуры гликоновой части субстрата. [5]
Гликозидазы проявляют особенно широкую специфичность по отношению к структуре агликона, а у некоторых ферментов такая специфичность вообще отсутствует. Так, трегалаза из коркового вещества почки кролика и из дрожжей Candida tropicalis гидролизует как а -, так и p - D-глюкозилфториды [15] наряду с гидролизом а а-трегалозы. При этом происходит несвойственная гликозидазам инверсия конфигурации расщепляемой связи - из a - D-глюкозилфторида образуется fi - D-глкжоза; гидролиз а а-трс-галозы приводит к образованию эквимолекулярной смеси а - и p - D-глюкозы. [6]
Гликозидазы были открыты раньше других ферментов ( первые сведения о них относятся к началу XIX в. [7]
Гликозидазы широко применяются при химических исследованиях, главным образом для определения конфигурации гликозидных связей в природных олигосахаридах и для их специфического гидролиза. [8]
Часто гликозидазы, катализирующие гидролиз гликозидов, обладают в значительной степени и синтезирующим действием. В соответствую щих условиях они катализируют перенос остатка моносахарида на спиртовую или фенольную гидроксильную группу с образованием гликозидов или олигосахаридов. Эти ферменты часто используются для получения олигосахаридов ( см. стр. [9]
О-ГЛИКОЗИД-ГИДРОЛАЗЫ ( гликозидазы, карбогид-разы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз О-гликозидных связей в гликозидах, олиго - и полисахаридах, глюсолипидах, гликопротеинах и др. гликокоиъюга-тах. Эти ферменты абсолютно специфичны к конфигурации как расщепляемой, так и синтезируемой гликозидной связи. [10]
Крупномасштабное производство приходится в основном на такие гидролазы, как протеазы и гликозидазы. Различают три категории про-теаз - сериновые, кислые и металлопротеазы. Поэтому сериновые протеазы широко используются в моющих средствах. Металлопротеазы с оптимумом рН в нейтральной зоне ( 6 5 - 7 5) применяются в пищевой промышленности. [11]
 |
Биореакторы I-V типов, используемых в инженерной энзимологии. I. [12] |
Крупномасштабное производство приходится в основном на такие гидролазы, как протеазы и гликозидазы. Различают три категории протеаз - сериновые, кислые и металлопротеазы. Поэтому сериновые протеазы широко используют в моющих средствах. Основными продуцентами этих ферментов являются бациллы. [13]
Из многих природных источников выделены ферменты, катализирующие расщепление гликозидных связей - гликозидазы. Гликози-дазы широко распространены; их извлекают обычно из желудочно-кишечного тракта животных и из семян растений. Многие микроорганизмы вырабатывают внеклеточные гликозидазы, выделяя их в окружающую среду. Можно добиться последовательной индукции различных гликозидаз, что было остроумно ксполь-зовано для установления последовательности концевых моносахарид-ных остатков в сложных углеводсодержащих биополимерах124 ( см. гл. [14]
Было обнаружено также, что многие бактерии способны в больших количествах вырабатывать ферменты ( гликозидазы, протеазы, липазы и др.), гидролизующие все типы полимерных молекул. Последними могут быть как молекулы, синтезируемые самой клеткой, так и чужеродные, попавшие в клетку извне. Отрицательные последствия гидролиза собственных молекул ( самопереваривание) очевидны. В то же время прокариоты нуждаются в гидролитических ферментах, так как это расширяет круг используемых ими веществ, включая в него полимеры разного типа. Становится понятна необходимость изолирования этих ферментов от цитоплазма-тического содержимого. Грамположительные эубактерии выделяют гидролитические ферменты во внешнюю среду, у грамотрицательных они локализованы в периплазматическом пространстве. [15]
Страницы: 1 2 3