Белковые глобула

Cтраница 1

Белковые глобулы способны обменивать отдельные аминокислотные остатки на аминокислоты из окружающей среды, что доказано с помощью меченых атомов ( N15, С14, Н2 и др.) - Такая замена протекает без глубоких структурных изменений белковой глобулы в целом, подобно тому, как в здании можно заменить отдельные кирпичи, не разрушая этого здания. [1]

Белковые глобулы более или менее шарообразны. [2]

Строение белковых глобул пока что установлено лишь в немногих случаях. [3]

Кривые титрования карбоксильных групп сывороточного альбумина при 25 С и различных ионных силах. [4]

Ценные данные о структуре белковых глобул могут быть получены также путем анализа измеренных значений рК различных групп. Экспериментальные данные, суммированные в работе [4], показывают, что для глобулярных белков небольшого молекулярного веса значения рК большинства групп такие же, как для соответствующих групп в малых молекулах. Отсюда следует, что эти ионизуемые группы находятся на поверхности глобул, а не в гидрофобной области внутри молекулы. При дальнейшем возрастании молекулярного веса наблюдаются аномальные значения рК ( ср. [5]

В соответствии с этой схемой белковые глобулы размещаются в узлах правильной ортогональной решетки и, по-видимому, не контактируют с располагающимися на другой стороне липидного слоя. [6]

Следует отметить также, что ядра белковых глобул по плотности упаковки и отсутствию пустых мест близки к обычны молекулярным кристаллам. [7]

Связывание глицил-1 - тирозина ( строение его молекулы показано жирно в активном центре карбоксипептидазы А ( сравни с 5. [8]

Следовательно, структурные особенности поверхностного слоя белковых глобул позволяют сосредоточить в активном центре большое число различных по химической природе функциональных групп, способных не только сорбировать субстрат на ферменте-но взаимодействовать с ним также и химически. [9]

Важно отметить, что поверхностные слои белковых глобул имеют очень высокую микровязкость, которая создается высокоорганизованной атомно-молекулярной структурой активных центров, когда полипептидные цепи белка фиксированы настолько жестко, что затрудняют и поступательное, и вращательное движение связанных молекул, или отдельных фрагментов молекул. [10]

Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [11]

Второй вид белков, входящих в состав мембраны, представляет собой белковые глобулы 3, погруженные в липидный био - - слой. Часть такой глобулы находится в примембранной среде. Белки 4 третьего типа ( гликопротеины) насквозь пронизывают мембрану. Углеводные цепочки 5, содержащиеся в таких белках, входят в примембранную среду. [12]

Схема строения пластинчатого монокристалла полиэтилена.| Зависимость между равновесной толщиной кристалла L и температурой кристаллизации Ткр. [13]

Исключение составляют макроскопические монокристаллы глобулярных белков, в узлах решетки которых располагаются отдельные белковые глобулы. Подобные кристаллы для синтетических линейных полимеров неизвестны, и их структура здесь не рассматривается. [14]

Однако по сравнению с обычными конденсированными средами - кристаллами, аморфными телами и т.п. - белковые глобулы обладают весьма своеобразным характером флуктуации и движений. Например, некоторые дефекты типа перестановки атомов в белковой глобуле начисто запрещены из-за топологических ограничений на проход друг сквозь друга участков цепи. Существует и еще ряд типов возмущений, которые из-за кинетических ограничений практически не встречаются в белках или встречаются очень редко - гораздо реже, чем в меру своей энергии активации они встречались бы в равновесии. [15]

Страницы: 1 2 3 4