Белковые глобула

Cтраница 2

В создании четвертичной структуры принимают участие силы взаимодействия между отдельными группами, расположенными на поверхности белковых глобул. Часто ассоциация субъединиц в сложные комплексы является основой биологической активности последних. Например, для проявления активности щелочной фосфатазы необходимо предварительное объединение двух ее субъединиц. [16]

В современных представлениях о механизме ферментативного катализа и строении фермент-субстратных комплексов большое значение придается гетерогенности поверхности белковых глобул ферментов и гипотезе образования активной полости. Внутрь полости втягивается субстрат, и в ней осуществляется реакция. [17]

Макроретнкуляр-ные ионообмешшки на основе полистирола можно, вообще говоря, использовать для хроматографии белков, но при этом следует опасаться денатурации за счет гидрофобных взаимодействий белковых глобул с материалом матрицы. Для липофильных белков мембран такое взаимодействие, по-видимому, опасности не представляет. [18]

Количественно исследовал ( 1978 - 1981) новый тип подвижности белковых глобул, обусловленный переходами между конформационны-ми подсостояниями. [19]

Современное естествознание пользуется двумя главными методами для изучения строения вещества. Химия расшифровывает первичную структуру белковых цепей, а также структуру функциональных центров белковых глобул, а частности активных центров ферментов ( см. гл. Однако химия ( биохимия) как таковая не может установить пространственное строение молекулы белка или нуклеиновой кислоты. [20]

Так, в роданезе ( рис. 5.17, а) домены одной цепи при агрегировании образуют систему с высокой симметрией [257], как и субъединицы димерного белка. При образовании оболочек вируса полиомиелита [163] и вируса лесов семлики [258] большое число белковых глобул формируется из одной полипептидной цепи, а затем уже разделяется протеазой. После расщепления белок симметрично агрегируется с образованием оболочки вируса. [21]

Работы [1, 178] имеют принципиальное значение для физики белка. Статистико-тернединамический анализ, основанный на учете линейной памяти в цепи, объясняет общие свойства белковых глобул. Необходимо дальнейшее развитие этих идей применительно к гетерополимерным цепям. В то же время решение проблемы самоорганизации глобулы требует исследования и кинетических факторов. [22]

В случае белков необходимая структурная организация в области активного центра и отстоящих от него областях возникает в рамках третичной структуры белковой молекулы. Она определяется закодированным аминокислотным составом и последовательностью аминокислот в цепи и, следовательно, автоматически оказывается идентичной для всех белковых глобул. Но как добиться того же самого, хотя бы и не на столь сложном уровне, при создании полимерных катализаторов небелковой природы и можно ли вообще этого добиться, не повторяя всего безнадежно долгого для практики пути, которЬш прошла природа в процессе эволюции. [23]

В последнее время стали считать, что гидрофильный характер связи хлорофилл - белок менее вероятен, по сравнению с гидрофобным взаимодействием. Например, Гельман ( 1967), Вейер и Бенсон утверждают, что остатки жирных кислот молекул липоидов и фитол хлорофилла могут проникать внутрь белковых молекул и связываться за счет вандерваальсовых сил с углеводородным гидрофобным ядром белковых глобул. Пор-фириновые кольца тоже находятся на поверхности белка. Отрицательно заряженные остатки сульфата и фосфата могут взаимодействовать с положительно заряженными радикалами - NH -, расположенными на поверхности белка. По-видимому, роль ковалентных связей в образовании белково-липидных комплексов невелика, так как органические растворители извлекают до 95 % липидов, а это значит, что они слабо связаны. [24]

Этот белок состоит из двух одинаковых субединиц, и тогда он активен. Но стоит разделить оба блока друг от друга ( с помощью изменения рН в щелочную сторону), и ферментативная активность падает до нуля. Тогда происходит полимеризация белковых глобул и образуются белковые волокна. [25]

Большая часть положительно заряженных остатков лизина и аргинина также находится на поверхности белковых молекул. Эти длинные и гибкие остатки обычно не имеют строго фиксированной конформации. Весьма подвижные в окружающей среде, они повышают растворимость белковых глобул. Однако в некоторых, случаях боковые цепи Lys и Arg участвуют в образовании внутренних солевых мостиков, а также способствуют катализу. Благодаря своему расположению на поверхности остатки Lys и Arg чаще других подвергаются воздействию ферментов, которые либо модифицируют их боковые цепи, либо расщепляют полипептидную цепь. [26]

Глобулярное состояние жесткой полимерной цепи в растворе гибких.| Торообразная глобула. [27]

Большая часть белков функционирует в клетке в глобулярном состоянии-соответственно они называются глобулярными белками. По-видимому, глобулярные белки - сложнейшие из известных молекул. Типичные длины белковых цепей от 102 до 10 звеньев, соответственно размеры белковых глобул от единиц до десятков нанометров. [28]

Ясно, что все 4 уровня организации, или структуры, белковой молекулы важны для функциональной активности белков. Все 4 уровня структуры взаимно влияют друг на друга, но все же они различны и определяются в главных чертах различными типами молекулярных взаимодействий: первичная структура - целиком ковалентной связью вдоль полипептидной цепи; вторичная структура - целиком водородными связями между пептидными группами, находящимися в соседних витках спирально закрученной цепочки; третичная структура - вандерваальсовым взаимодействием боковых радикалов аминокислотных звеньев цепи, а также химическими мостиками, например дисульфид-ньши сшивками. Наконец, четвертичная структура - результат локальных сил между функциональными группами, расположенными на поверхности белковых глобул, результат, например, кулоновского взаимодействия разноименно заряженных групп. [29]

Гетеролитические реакции более распространены в органической химии. Они протекают обычно в присутствии полярного растворителя, главный же растворитель на нашей планете - вода, обладающая ярко выраженными полярными свойствами. Природа, как правило, не знает неполярных растворителей, гидрофобные условия создаются лишь в живых системах, в складках клеточных липоидных мембран или внутри белковых глобул, выстланных лио-фильными остатками. Что касается лаборатории, то химик - - органик пользуется, как правило, гидрофобными растворителями и значительно реже применяет водную среду, чем природа. [30]

Страницы: 1 2 3 4