L-изомер

Cтраница 2

Аминокислоты естественных белков, являющиеся L-изомерами, горьки на вкус или безвкусны; их D-изомеры, а также рацемические ( стр. [16]

Иодид левовращающего изомера получают из тартрата L-изомера так же, как и иодид D-изомера. Величина его вращательной способности совпадает по абсолютной величине с таковой для D-изомера. [17]

Растворяют хло - po-d - тартрат L-изомера в теплой воде, фильтруют и смешивают с NaJ. Выделившийся осадок отделяют и перекристаллизовывают из горячей воды. Иодид выделяется в виде красивых блестящих кубиков, тускнеющих на воздухе. [18]

При полимеризации смеси D - и L-изомеров окиси пропилена под действием Zn ( OCH3) 2 возвращенный мономер, не вошедший в реакцию, обнаруживает ту же величину оптического вращения, что и у исходной окиси пропилена. При действии каталитических систем Zn ( C2H5) 2 - H2O или Zn ( C2H5) 2 - ( C2Hs) 2NH возвращенный мономер имел меньшую оптическую активность, чем исходная окись пропилена, что не могло быть объяснено механизмом каталитического контроля. [19]

Пространственные формулы D - н L-аланнна. [20]

В двумерном изображении для о - и L-изомеров принят определенный порядок расположения заместителей. У L-амииокислоты принят обратный порядок расположения заместителей, причем боковая цепь всегда стоит внизу. [21]

Некоторые D-аминокислоты при включении их в рацион взамен соответствующих L-изомеров могут поддерживать рост животных и размножение микроорганизмов. В большинстве случаев эти D-изомеры, очевидно, превращаются в L-аминокислоты путем окислительного дезаминирования с образованием а-кето-кислот и последующего реаминирования в результате переами-нирования. Следует подчеркнуть, что такой механизм инверсии D-аминокислот в организме нельзя считать полностью доказанным; однако эти представления находятся в согласии с данными, свидетельствующими о возможности обеспечения роста животных и микроорганизмов при помощи а-кетоаналогов некоторых аминокислот, а также с существованием и широким распространением оксидазы D-аминокислот и различных транс-аминаз. Наблюдения над ростом молодых крыс показали, что вместо D-аминокислот, которые заменяют соответствующие L-аминокислоты, можно вводить в организм и соответствующие а-кетопроизводные. Вместе с тем в некоторых случаях а-кето-кислоты ( например, а-кетоаналоги лейцина и изолейцина) обеспечивают рост молодых животных, тогда как соответствующие им D-аминокислоты не используются растущим организмом; эти данные позволяют предполагать, что скорость окислительного дезаминирования D-аминокислот не всегда достаточно высока, чтобы обеспечить рост животных. [22]

При инкубации с лейцинаминопептидазой энзиматически расщепляются полиостью только L-изомеры. L-Алании определяется количественным аминокислотным анализом и соответствует учетверенному значению степени рацемизации, происшедшей у С-концевого D-аланииа кар-боксикомпонента. Этот тест относится к наиболее чувствительным методам определения рацемизации. [23]

В L-глюкозе, так же как и в L-изомерах всех других моносахаридов, гидроксил при наиболее удаленном от карбонильной группы асимметрическом атоме обращен влево. [24]

Так как в пищевой промышленности и медицине применяют только L-изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на отдельные энантиомеры. Для этой цели используют различные хроматографиче-ские методы, в том числе и основанные на ионном обмене. Химические методы разделения, связанные с взаимодействием рацематов с определенными асимметрическими соединениями, достаточно сложны и не находят применения в промышленных условиях. Гораздо более эффективным является ферментативный метод разделения рацематов аминокислот, впервые разработанный и использованный японскими исследователями. В основу метода положена способность фермента ацилазы L-аминокислот специфически гид-ролизовать только ацилированные L-аминокислоты без воздействия на D-сте-реоизомеры. Ацилированные аминокислоты, полученные методом химического синтеза, подвергаются воздействию иммобилизованного фермента ацилазы, причем после полного ферментативного гидролиза образуется смесь ацилированной D-аминокислоты и свободного L-стереоизомера, легко разделяющиеся простой кристаллизацией или посредством ионообменной хроматографии. [25]

Природные а-аминокислоты существуют в виде оптически деятельных D и L-изомеров ( стр. В процессе развития в живом организме выработалась высокая степень селективности в выборе того или иного изомера, что играет большую роль, как при усвоении природных питательных веществ, так и при медикаментозном лечении. Известны примеры, когда фармакологическая активность D-изомера в десять раз превосходит активность L - изомера и обратно. Не случайно поэтому то, что в животном организме содержатся главным образом оптически активные а - аминокислоты. Исключением является р-аланин, входящий в состав природного дипептида карнозина ( стр. Интересно также, что в белках растительного и животного происхождения содержатся а-аминокислоты только L-ряда. [26]

Природные се-аминокислоты существуют в виде оптически деятельных D и L-изомеров ( стр. В процессе развития в живом организме выработалась высокая степень селективности в выборе того или иного изомера, что играет большую роль, как при усвоении природных питательных веществ, так и при медикаментозном лечении. Известны примеры, когда фармакологическая активность D-изомера в десять раз превосходит активность L - изомера и обратно. Не случайно поэтому то, что в животном организме содержатся главным образом оптически активные а - аминокислоты. Исключением является ( J-аланин, входящий в состав природного дипептида карнозина ( стр. Интересно также, что в белках растительного и животного происхождения содержатся а-аминокислоты только L-ряда. [27]

АК связано с оптической активностью: все они являются L-изомерами. [28]

Интересно что р природе встречается только - гмюкозя, а L-изомер получен синтетически. [29]

Интересно, что в природе встречается только 13-глюкоза, а L-изомер получен синтетически. [30]

Страницы: 1 2 3 4