Имидазольная группа

Cтраница 1

Имидазольная группа функционирует при гидролизе этих соединений как общеосновной катализатор. [1]

Замещенные имидазольные группы не могут участвовать в полифункциональном катализе. Сравнение активационных параметров сольволиза и - НФА в присутствии поли - Н - метилвинилимидазола и N-метилими-дазола показывает, что механизмы реакций в обоих случаях одинаковы. [2]

Положение атома Fe11 в гемоглобине до ( а и после ( б присоединения молекулы СЬ. [3]

Имидазольная группа гистидинового остатка, соединенная с атомом железа, также должна сместиться к гем-группе, что вызовет прогибание белковой цепи. Такая деформация белковой цепи способствует повышению активности другой гем-группы гемоглобина. Полностью насыщенная кислородом ( четыре молекулы СЬ) молекула гемоглобина достигает клеток тканей и высвобождает кислород. При отрыве каждой молекулы С2 молекула гемоглобина перестраивается и снижает способность отдавать оставшиеся молекулы кислорода. [4]

Поскольку слабоосновная имидазольная группа не способна непосредственно вытеснять намного более основные алкоксильные ионы в бимолекулярных реакциях с нормальными эфирами, в большинстве исследований изучался катализ гидролиза активированных эфиров, таких, как м - и и-замегденные фенилацетаты и тиоловые эфиры ( см. гл. [5]

При замещении имидазольной группы на молекулу пиридина соединение перестает связывать кислород, а железо в нем не окисляется до трехвалентного состояния. Основность имидазоль-ного кольца и его расположение относительно Fe ( II) в составе тема приводят к уникальной способности связывать кислород. [6]

Полимеры с имидазольными группами представляют большой интерес для изучения гидролиза активированных эфиров, а также кооперативного эффекта. [7]

В - выполняет имидазольная группа гистидина. [8]

Молекула пурина содержит имидазольную группу, конденсированную с пиримидином. [9]

Подобно карбоксилат-ионам и имидазольным группам серусодержащие группы могут образовывать координационные комплексы с ионами металлов. По-видимому, серусодержащие остатки аминокислот мало участвуют в образовании водородных связей между боковыми цепями. [10]

Механизм действия алкогольдегидрогевазы из печени. АДФР а остаток аде-нозннднфоефатрибозы, R - в случае этанола СИ. [11]

Эги агенты способны алкилировать и имидазольную группу гистидина, е-амино-группу лизина при определенных значениях рН и температуре. Реакция алкилирования чаще всего применяется при изучении SH-групп с целью их блокирования для выяснения их роли в белках, особенно ферментативных. [12]

Поскольку нет свидетельств, что эта имидазольная группа действует как нуклеофильный катализатор, чаще всего полагают, что она выступает в качестве общеосновного катализатора, облегчая перенос протона. Существует два рода свидетельств, подтверждающих такую роль имидазола в ферментативных реакциях. [13]

Дополнительно были исследованы две системы, содержащие имидазольные группы. [14]

Следовательно, вблизи нейтральных значений рН участие имидазольной группы заключается в увеличении скорости гидролиза тиоэфира более чем в 106 раз. В отсутствие добавленного тиола гидролиз протекает полностью и подчиняется кинетике первого порядка. Однако, если к реакционной смеси прибавить тиол, скорость исчезновения тиоэфира может быть понижена, и при концентрации добавленного тиола ( этилмеркаптана) 0 2 М и рН 6 0 гидролиз эфира может быть полностью ингибирован. [15]

Страницы: 1 2 3 4