Имидазольная группа

Cтраница 3

Как правило, реакционная способность боковых групп аминокислотных остатков в этих полимерах ( например, имидазольной группы гистидина, участвующей в нуклеофильном катализе гидролиза п-нитрофениловых эфи-ров) не превышает реакционную способность свободных аминокислот. [31]

Известно [17], что неконкурентное ингибирование ферментативной активности а-химотрипсина борной кислотой обусловлено взаимодействием ингибитора с имидазольной группой остатка гистидина-57 активного центра фермента. Определить, принимает ли гистидин-57 активного центра фермента участие в связывании н-гексилборной кислоты. [32]

Эта система, конечно, очень привлекательна в качестве модели, особенно если вспомнить, что имидазольные группы принимают участие в каталитическом действии многих ферментов. Вместе с тем ни в одном из случаев образования ацилированного фермента не было найдено промежуточного соединения, содержащего ацил у имидазола. [33]

В то время как механизмы ( 1) и ( 2) предусматривают катализируемую основанием атаку нуклеофильной имидазольной группы, механизм ( 3) включает нуклеофильную атаку с кислотным катализом Однако поскольку при низких значениях рН катализ полимером мало эффективен по сравнению с кислотным катализом, этот механизм большого значения не имеет. Решающее влияние на скорость гидролиза эфиров оказывает окружение каталитической группы. В [34] показано, что с ростом гидрофобности полярность в переходном состоянии усиливает взаимодействие между катализатором и субстратом. Но это не означает, что растет эффективность катализатора. Исследование ингибирования [ 35J и применение высокого давления [36] позволили выдвинуть гипотезу что гидрофобное взаимодействие является решающим для связывания субстрата с катализатором. [34]

Строение ферропротопорфирина IX и замещающие группы у разных цитохромов. [35]

Железо в цитохро-ме с связано не только с азотами пиррольных групп, но и с двумя имидазольными группами остатков гистиди-на, следовательно, все шесть мест координационной сферы железа заняты атомами азота. [36]

Этот процесс имеет большое значение, так как известно, что в гемоглобине ферропротопорфирин комплексуется с имидазольной группой гисти-дина белковой части. [37]

Как 15 -, так и 55-членный пептид не содержит гистидина, и, таким образом, необходимая имидазольная группа оказывается вблизи серина в результате скручивания белка. Очень близкая картина наблюдается и в случае химотрипсина, как было показано в работах Хартли [1] по изучению первичной структуры химотрипсина. [38]

Имидазолферригемоглобин представляет значительный ин рее, ибо может оказаться, что связь между гемом и глобин включает имидазольную группу боковой цепи гистидинов остатка. Момент железа в имидазолферригемоглобине мои быть определен только приблизительно. Он соответствует п ] мерно одному непарному электрону или несколько больше вероятно, имеет октаздрическую ковалентную структуру. [39]

Эти авторы ограничивались узкой областью рН, в которой единственным типом участков, реагирующим с ионом металла, являются основные имидазольные группы. [40]

Однако последующие исследования показали, что иприт взаимодействует не только с SH-группами, но и с амино -, карбоксильными и имидазольными группами. Эта неспецифичность иприта делает его непригодным для изучения функциональной роли сульфгидрильных групп и усложняет вопрос о механизме действия некоторых БОВ. [41]

У нас имеются данные о том, что в каталитической реакции участвуют обе группы ОН одного остатка серина и одна имидазольная группа одного гистидинового остатка. Мы знаем также, что в ходе реакции сериновый ОН под действием субстрата ацилируется, в то время как имидазольная группа остается свободной и способной к ионизации. [42]

Схематическое изображение молекулярного механизма реакции с. [43]

Заманчивой гипотезой для объяснения того, что превращение ES в ЕР может происходить только в том случае, если одна из имидазольных групп находится в виде ИмН в то время, как другая в виде своей основной формы Им, служит предположение о том, что эти группы принимают непосредственное участие в реакции, а именно путем простой передачи протона от ИмН к Им. Чтобы произошла реакция, требуется допустить существование промежуточной формы, которая может рассматриваться как активный комплекс в данной реакции. Соединения, содержащие ион карбония, являются наиболее подходящей промежуточной формой. Опыты по дейтерообмену42 показывают, что эта промежуточная форма может быть скорее устойчивым промежуточным продуктом, чем активным комплексом. [44]

Примечания, ( а) - терминальные аминогруппы, аминогруппы остатков лизина, гуанидиновые группы остатков аргинина; ( б) - имидазольные группы остатков гистидина, индольные группы остатков триптофана; ( в) - терминальные карбоксильные группы, карбоксильные группы остатков глутаминовой и ас-парагиновой кислот; ( г) - фенольные группы остатков тирозина, гидроксильные группы остатков серина; ( д) - меркаптогруппы остатков цистеина; ( е) - альдегидные группы углеводов. [45]

Страницы: 1 2 3 4