Cтраница 2
Многие ферменты состоят из белковой макромолекулы ( апофер-мента) и кофактора ( простатической группы) - небелковой молекулы ( иона, комплекса), которая в совокупности с белком образует активный катализатор. В других случаях в активный центр входят боковые функциональные группы полипептидных цепей. [16]
В последние годы было установлено существование ряда флавиновых ферментов, содержащих в простатической группе металлы - железо, молибден, медь. Одни из этих металлофлавопротеидов способны акцептировать водород только восстановленной формы НАД и НАДФ. [17]
Цитохромоксидаза до сих пор еще не получена в чистом виде; ее простатической группой является гемин, который отличается от протогемина, входящего в состав гемоглобина, цитохрома с, пероксидазы и каталазы. Формула этого гемина еще точно не установлена. [18]
Ферменты, относящиеся к протеидам, состоят из белка и небелковой части - простатической группы. Белковая часть фермента называется апоферментом, а простетическая группа - коферментом. У некоторых ферментов связь между апоферментом и коферментом нестойкая и легко разрывается, а у других настолько прочная, что даже трудно их обнаружить. Отделение агГофермента от кофермента влечет за собой потерю каталитических свойств фермента. [19]
НАДН-дегидрогеназа локализована во внутренней мембране митохондрий ( пересекает ее поперек) и имеет две простатические группы - ФМН и FeS-белки. В переносе двух атомов водорода участвует 6 7-диметилизоаллоксазин ( 1 - й и 10 - й атомы азота) ФМН. Далее FeS-белки забирают 2е -, а оставшиеся 2Н выталкиваются в межмембранное пространство и ждут момента, когда 2е - зарядят атом кислорода отрицательно, иными словами, на стадии НАДН-де - гидрогеназы разделяются потоки протонов и электронов. [20]
По химической природе все окислительно-восстановительные ферменты являются сложными белками и в зависимости от характера простатической группы ( кофермента) относятся к пиридиновым, флавиновым, геминовым и другим ферментам. [21]
Мы считаем, что опыты Бренера по переацилированию производных салициловой кислоты можно рассматривать как прототип своеобразной простатической группы белка, создающей такой активный каталитический центр. Работы по переацилированию аминокислот и пептидов с участием ферментов через пептиды оксиаминокислот также подтверждают роль белка как катализатора в реакциях обмена. [22]
Многие белки содержат небелковые группы, связанные с поли-нштидной ( полиамидной) цепью - это, так называемые, простатические группы, например, ионы металлов, фосфорная кислота, гемин в гемоглобине. [23]
Хромопротеидами называются сложные белки, состоящие из простого белка, связанного с тем или иным окрашенным соединением небелкового характера, откуда и возникло самое название ( греч. Окрашенная простатическая группа различных хромо-протеидов может принадлежать к различным классам органических соединений. [24]
При этом простатическая группа цитохромредуктазы играет роль промежуточного акцептора - донатора водорода. [25]
Цитохромы и цитохромоксидаза - ферменты геминовой природы. Они имеют почти одинаковую простатическую группу, но различные белковые компоненты. Каталитические свойства геминовых ферментов связаны с входящим в их молекулу железом, которое принимает и отдает электроны, изменяя при этом свою валентность, попеременно восстанавливаясь и окисляясь. Перенос электронов заканчивается с образованием цитохромоксидазы, способной реагировать непосредственно с кислородом. [26]
Яды, являющиеся субстратом действия фермента. Яды, действующие на простатическую группу ферментов: а) яды, нарушающие синтез простетиче-ской группы; б) еды, взаимодействующие с функциональными группами или металлом кофермента; в) яды-структурные аналога кофер - ментов. [27]
Известны и такие сочетания кофермента с белком, в которых связи между ними прочны и разделить кофермент и белок можно только с большим трудом. Тогда вместо термина кофермент применяют термин простатическая группа. [28]
Установлено, что активность таких ферментов как полифенолоксидаза, пероксидаза, дегидрогеназа изолимонной кислоты под влиянием марганца повышается. При этом марганец принимает участие в составе простатической группы ферментов. Поэтому есть основание рассматривать марганец как биокатализатор, принимающий участие прежде всего в превращении азотистых соединений. Таким образом, рассмотрение роли марганца в связи с азотным метаболизмом является наиболее интересным с теоретической и практической стороны. [29]
Активность каталитического центра выражается числом молекул субстрата, превращаемых в одну минуту одним каталитическим центром. Эту величину можно определить, если фермент обладает характерной простатической группой или каталитическим центром, концентрация которого доступна измерению. Активность каталитического центра совпадает с молекулярной активностью, если молекула фермента содержит один каталитический центр; если на молекулу фермента приходится п каталитических центров, то величина молекулярной активности в п раз больше активности каталитического центра. [30]