Cтраница 3
Каждый смешанный тетрамер содержит 2 атома молибдена, 24 атома железа, 24 сульфид-иона, 30 титруемых тиоловых групп, вероятно составляющих по три Fe4S4 - кластера на каждый атом молибдена. [31]
Несомненно, эти катионные остатки могут сильно сближаться с анионными центрами, расположенными по обе стороны от активной тиоловой группы. Папаин не способен гидроли-зовать ацилдипептиды при значениях рН, при которых карбоксильная группа полностью ионизирована. Это легко объяснить электростатическим отталкиванием под влиянием одного из анионных остатков, расположенных рядом с тиоловой группой. [32]
Доказательства, главным образом косвенные, основаны на данных о действии излучения на ферменты, активность которых определяется наличием тиоловых групп ( стр. [33]
![]() |
Физические свойства жидкого карбоксиполибутадиена, отвержденно-го DGEBA ( мол. масса 700 в течение 24 ч при 80 С Л. 14 - 28 ]. [34] |
Синтетические каучуки, которые могут вступать в реакции с эпоксидными смолами, содержат метило-ловые, гидроксильные, карбоксильные, ангидридные или тиоловые группы. Были исследованы синтетические каучуки, содержащие карбоксильные, ангидридные или тиоловые группы. Например, бутадиен-акрилонитрило-вые каучуки могут реагировать с ненасыщенными ангидридами, такими как малеиновый ангидрид, и эти полученные полимеры могут отверждаться эпоксидными смолами. В табл. 14 - 24 приведены свойства одной такой системы. [35]
Папаин является сульфгидрильным ферментом; для его активации необходимы обычные восстанавливающие агенты, например сероводород, цистеин или KCN; реагенты на тиоловые группы - Hg2, n - меркурибензоат и иодацетат, - напротив, быстро инакти-вируют фермент. Соли гуанидиния, а также мочевина при концентрации свыше 3 М вызывают необратимую инактивацию фермента. Замечательным свойством папаина является его устойчивость к высокой температуре. [36]
По-видимому, такое ингибирование папаина обусловлено свзыванием указанных анионных соединений с катионными группами двух аминокислотных остатков ( - аргинин-аргинин -), расположенных близ активной тиоловой группы. [37]
Характер скорость определяющей стадии при значениях рН 2 указывает, что протонирование и отщепление гидроксильной группы от промежуточного продукта присоединения происходит легче, чем протонирование и отщепление тиоловой группы. Это согласуется с относительными скоростями кислотно катализируемого распада полутиоацеталей и гидратов альдегидов. [38]
Лигандсвязывающий фрагмент системы fi - адренаре-цептор - аденилатциклаза в отличие от аналогичного фрагмента а-адренорецептора не является металлопро-теидом ( во всяком случае ферро - или манганпротеидом), и тиоловые группы либо отсутствуют, либо не имеют значения в [ i-рецепции [ Комиссаров И, В. Выделение и солюбилизация ( растворение) ли-гандсвязывающего фрагмента р-адренорецепторов обычно осуществляются гликозидом дигитонином, поскольку другие детергенты ( либрол, тритон X-IOO и др.) не поз -, воляют осуществить его последующую метку и очистку. [39]
В тех же условиях замена глицина на цистеин приводила к образованию только следов валилглицина, тогда как с другими алифатическими аминокислотами валилпептиды не получались; это позволяет предполагать, что сначала реакция протекает по тиоловой группе. Из гистидина образовался валил гистидин; это указывает на то, что начальная реакция, вероятно, протекала по азоту кольца. [40]
Используемые в лечебных целях тиолы принадлежат химически к соединениям различного типа ( меркаптоспирты, меркаптосульфо-наты, меркаптоаиины, меркаптокарбоновые кислоты, тиофенолы, ацилмеркаптаны и гетероциклические соединения), но важнейшей частью этих препаратоь является тиоловая группа. Молекулярное окружение этой группы создает условия для ее действия, а также, возможно, и для имеющихся в молекуле других функциональных групп. [41]
Механизм действия перекисей еще недостаточно ясен; его связывают с их окисляющей способностью, легкостью отщепления ими свободных радикалов ( наиболее ядовитые перекиси легче образуют такие радикалы), а также с окислением ими ряда ферментов, содержащих тиоловую группу. В отношении кожи перекиси более агрессивны, чем окиси; те и другие проникают через неповрежденную кожу. [42]
Механизм действия перекисей еще недостаточно ясен; его связывают с пх окисляющей способностью, легкостью отщепления ими свободных радикалов ( наиболее ядовитые перекиси легче образуют такие радикалы), а также с окислением ими ряда ферментов, содержащих тиоловую группу. В отношении кожи перекиси более агрессивны, чем окиси: те и другие проникают через неповрежденную кожу. [43]
Механизм действия и еще недостаточно ясен: связывают его и е их окисляющей способностью, легкостью отщепления ими свободных радикалов; ( наиболее ядовитые перекиси легче образуют такие радикалы), а также с окислением ими ряда ферментов, содержащих тиоловую группу. [44]
При в / б введении 50 - 1000 мкг / кг у мышей тормозится поступление в кору почек органических анионов, увеличивается содержание азота, мочевины с 25 до 100 мг / 100 мл, происходит зависимое от дозы падение уровня небелковых тиоловых групп. [45]