Cтраница 2
Стало уже классическим представление о том, что два фермента - фенилаланинаммонийлиаза ( ФАЛ-лиаза) и гидроксилаза коричной кислоты - являются основными ферментами, которые чувствительны к свету. [16]
В каждом случае, как мы увидим, бактерии синтезируют два фермента, один из которых используется непосредственно для биосинтеза, а другой - нет. Последние четыре реакции протекают слева направо, независимо от того, используются они для биосинтеза или нет. [17]
Для реакции требуются АТФ, Mg2, восстановленный НАДФ, два фермента и сульфгидрильный белковый кофактор. [18]
Живая клетка использует оба пути окисления и для этой цели производит два фермента. Один, подобно сернокислой закиси железа, ускоряет перенос перекисного кислорода. Другой, как палладий, ускоряет перенос лабильного водорода, который образуется при расщеплении воды на способные восстанавливаться субстраты. Таким является энзим Шардингера, названный Бахом пергидридазой. Эти два каталитических процесса принципиально отличаются друг от друга, и на основании полученных до сих пор опытных данных в области ферментов уже a priori тождественность пероксидазы и пергидридазы является совершенно невероятной. [19]
В сильно влажном жире могут развиваться плесени и дрожжи, которые вырабатывают два фермента: липазу и липокси-дазу. Липаза гидролизует жиры, а липоксидаза окисляет жирные кислоты и глицериды. [20]
Дрожжи оказывают на сахар двоякое действие, так как в них присутствуют два фермента, инвертаза и зимаза. [21]
В ограниченном, как это в настоящее время представляется, числе растительных тканей; присутствуют два фермента - изоцитритаза ( изоцитрат-лиаза) и малатсинтетаза; в тех клетках, где они встречаются, они расположены таким образом, что это делает возможным сопряжение их действия с некоторыми ферментами цикла трикарбоновых кислот; так возникает последовательность реакций, известная под названием глиоксилатного цикла ( фиг. В этом цикле ацетил - КоА конденсируется с оксалоацетатом с образованием цитрата и затем, под действием аконитазы, изоцитрата. [22]
Пероксисомы при рассмотрении в электронном микроскопе имеют на поверхности исчерченность в виде сеточки и содержат в закристаллизованном состоянии два фермента - алко-голь ( метанол) оксидазу и каталазу. На первом этапе дрожжи не получают энергии, так как оксидазы не восстанавливают переносчики электронов. Поэтому дрожжи проигрывают в эффективности роста метилотрофным бактериям. [23]
Ясно, что почти во всех физиологических ситуациях фрукто-зодифосфатаза и фосфофруктокиназа не должны действовать одновременно; и действительно, эти два фермента в норме активируются или ингибируются диаметрально противоположными факторами. Фруктозодифосфатаза обычно ингибируется под влиянием АМФ, тогда как на фосфофруктокиназу низкий энергетический заряд аденилатной системы действует резко активирующим образом. Фруктозодифосфатаза шмеля в отличие от всех других исследованных фруктозодифосфатаз нечувствительна к АМФ. [24]
Если одна и та же реакция может служить одинаково как для целей анаболических, так и катаболических, то клетка производит два фермента, отличающихся способом регуляции. Например, превращение глутаминовой кислоты в а-кетоглута-ровую и аммиак имеет у одних организмов характер катабо-лической реакции, тогда как у других обратная реакция служит целям биосинтеза. Гриб Fusarium содержит две разные дегидрогеназы глутаминовой кислоты: одна нуждается в НАД, другая в НАДФ. [25]
Ко второму и третьему классу относятся АТФ-зависимые синтетазные реакции, связанные с активацией карбоксильной группы, в которых участвует один, а не два фермента. Они различаются природой продуктов, образующихся при гидролитическом расщеплении АТФ. Например, фермент, который превращает ацетат в ацетил - КоА ( тиоловый эфир; см. ниже), расщепляет АТФ на АМФ и пирофосфат, а фермент, превращающий глутамат в глутамин, расщепляет АТФ на АДФ и фосфат. [26]
Поскольку пространственные характеристики переходных состояний заметно различаются в обоих случаях, можно предположить, что необходимы два апофермента, которые, по-видимому, и характеризуют экспериментально обнаруженные два фермента. [27]
Попытки понять процессы, лежащие в основе образования фермент-субстратных комплексов и явления ин-гибирования, естественно, привели к представлению о фермент-субстратной специфичности. Два фермента, катализирующие реакции различного типа, скажем гидролиз и дегидрирование, всегда обнаруживают избирательность в отношении субстратов в зависимости от содержащихся в их структуре функциональных групп. Помимо того, за исключением тех случаев, когда присоединение субстрата происходит за счет лишь одной из функциональных групп и этого присоединения достаточно для осуществления каталитического акта, должна обнаруживаться также известная пространственная специфичность. Но даже в этих необычных условиях можно ожидать геометрической избирательности для таких механизмов, которые предполагают образование тройных комплексов фермента с двумя субстратами. [28]
Наряду с положительным действием инвертаза и мальтаза могут играть и отрицательную роль в пищевом производстве. Эти два фермента содержатся в корнеплодах сахарной свеклы. Их активность особенно повышается в начальный период хранения и при механическом повреждении корнеплодов. Инверсия сахарозы в дальнейшем приводит к снижению выхода сахара в сахарном производстве. Следовательно, определение активности этих ферментов весьма важно. [29]
Образование уропорфириногена III из четырех молекул ПБГ - сложный процесс, который все еще продолжают интенсивно изучать. В нем участвуют два фермента - ПБГ-дезами-наза ( уропорфириноген I - синтаза) и уропорфириноген Ш - ко-синтетаза, - которые, по-видимому, функционируют совместно а не строго последовательно. При денатурации косинтетазы, например нагреванием до 55 - 60 С, первый фермент остается активным, и в результате реакции образуется уропорфириноген I. Однако он уже не может изомеризоваться до уропорфириногена III. [30]