Два - фермент
Cтраница 3
Устойчивость к воздействию вирусов обусловлена активацией интерфе-ронами определенных механизмов клетки, вызывающих синтез некоторых белков. Среди них выделяют два фермента, обладающих особой противовирусной активностью. Первый - это протеинкиназа, фосфорилируюшая a - субъединицу фактора elF - 2, который инициирует трансляцию. В результате происходит его инактивация и тем самым блокируется синтез вирусных белков в клетке. Другой фермент - 2; 5 - олигоаденилатсинтетаза, активирующая эндонуклеазу, которая разрушает вирусную РНК. Известны и некоторые другие механизмы антивирусного действия интерферонов. [31]
Оказалось, что в клетках имеются специальные механизмы регуляции процессов сворачивания новосинтезированных белков. В настоящее время обнаружено два фермента, участвующих в реализации этих механизмов. [32]
 |
Реакция переноса одноцепочеч - НОЙ активностями. Его. [33] |
ДНК-полимераза I состоит из одного полипептида длиной 911 аминокислотных остатков ( a. Фактически ДНК-полимераза I - это два фермента на одной полипептидной цепи: ограниченный протеолиз расщепляет эту ДНК-полимеразу на большой и малый фрагменты с разными активностями. Большой субфрагмент ДНК-полимеразы I ( называемый также ДНК-полимеразой Кленова или фрагментом Кленова) обладает полимеризующей и З - экзонуклеазной ( корректирующей) активностями. [34]
 |
Реакция переноса одноиепочеч - ной активностями. Его. [35] |
ДНК-полимераза I состоит из одного полипептида длиной 911 аминокислотных остатков ( a. Фактически ДНК-полимераза I - это два фермента на одной полипептидной цепи: ограниченный протеолиз расщепляет эту ДНК-полимеразу на большой и малый фрагменты с разными активностями. Большой субфрагмент ДНК-полимеразы I ( называемый также ДНК-полимеразой Кленова или фрагментом: Кленова) обладает полимеризующей и З - экзонуклеазной ( корректирующей) активностями. [36]
 |
Реакция переноса одноцепочеч - НОЙ ЭКТИВНОСТЯМИ. Его. [37] |
ДНК-полимераза I состоит из одного полипептида длиной 911 аминокислотных остатков ( а. Фактически ДНК-полимераза I - это два фермента на одной полипептидной цепи: ограниченный протеолиз расщепляет эту ДНК-полимеразу на большой и малый фрагменты с разными активностями. Большой субфрагмент ДНК-полимеразы I ( называемый также ДНК-полимеразой Кленова или фрагментом Кленова) обладает полимеризующей и З - экзонуклеазной ( корректирующей) активностями. [38]
Ферментативные пути, ведущие к синтезу пентозофосфатов, уже формировались в окислительном пентозофосфатном пути. Для восстановительного пентозофосфатного цикла уникальными являются два фермента, не участвующие в других метаболических путях: фосфорибулокиназа и рибулозодифосфаткарбоксилаза. [39]
В первом случае генерируемый ток пропорционален концентрации продукта реакции, содержание которого в растворе: зависит от активности фермента. В датчиках другого типа для формирования отклика используют два фермента: холинэстеразу и холиноксидазу. Последний фермент участвует в каталитическом цикле, связанном с переносом электронов. Селективность определений в случае амперометрических датчиков зависит также от потенциала электрода, обеспечивающего протекание электрохимической реакции. [40]
В первом случае генерируемый ток пропорционален концентрации продукта реакции, содержание которого в растворе зависит от активности фермента. В датчиках другого типа для формирования отклика используют два фермента: холинэстеразу и холиноксидазу. Последний фермент участвует в каталитическом цикле, связанном с переносом электронов. Селективность определений в случае амперометрических датчиков зависит также от потенциала электрода, обеспечивающего протекание электрохимической реакции. [41]
Эти условия фактически разобщают действие двух ферментов во времени, исключая тем самым их конкуренцию за один и тот же пул метаболитов. А в случае взаимопревращения глюкозы и глюкозо-6 - фосфата два фермента разобщены также в пространстве. Глюкозо-6 - фосфатаза, представляющая собой ли-попротеид, связана с микросомами, тогда как гексокиназа, вероятно, либо непрочно присоединена к митохондриям, либо находится в растворе в свободном виде. Это пространственное разобщение, несомненно, играет определенную роль в предотвращении замыкания на этом участке метаболизма. [42]
Сложные углеводы начинают подвергаться превращениям уже в п о-лости рта. В слюне - секрете, вырабатываемом слюнными железами ( околоушными, подчелюстными, подъязычными), содержатся два фермента, расщепляющие углеводы: амилаза ( амилаза слюны раньше носила название птиалин) и в небольшом количестве мальтаза. Эти ферменты при последовательном воздействии на крахмал или гликоген доводят расщепление ( гидролиз) этих полисахаридов до образования глюкозы. [43]
Переваривание углеводов начинается в ротовой полости под влиянием слюны. В слюне содержатся два фермента: амилаза и небольшое количество мальтазы; смесь этих ферментов называется птиалином. Амилаза слюны почти не действует на крахмал сырых продуктов, но хорошо расщепляет крахмал вареных продуктов сначала на декстрины различной сложности и затем на мальтозу. Мальтоза под влиянием мальтазы слюны расщепляется до глюкозы. Амилаза воздействует и на гликоген, но последний практически в пище отсутствует, так как при хранении пищевых продуктов он разлагается. [44]
АМФ оказывает влияние и на дефосфорилирование белков, к-рое осуществляется под действием протеинфосфатаз. Так, Протеинкиназа фосфорилирует один из белков, в результате чего он приобретает св-ва ингибировать фосфата-зу 1 - фермент, катализирующий дефосфорилирование. Метаболизм цАМФ осуществляют два фермента - аденил-атциклаза, катализирующая синтез цАМФ из АТФ, и фосфодиэстераза цАМФ, к-рая катализирует гидролиз цАМФ по З - фосфоэфирной связи с образованием 5 -адено-зинмонофосфата. [45]
Страницы: 1 2 3 4