Дезами-нирование

Cтраница 2

Предложен метод получения 3 5-диметил - 1 2 4-триазола из гидразин-гидрата и уксусной к-ты с последующим дезами-нированием образующегося 3 5-днметил - 4-амино - 1 2 4-триазола. [16]

Реакция трансаминирования. Переносимая аминогруппа выделена красным. В большей части реакций трансаминирования акцептором аминогрупп служит а-кетоглутарат. [17]

Отметим, что реального дезаминирова-ния, т.е. потери аминогрупп, в таких реакциях не происходит, поскольку дезами-нирование - аминокислоты сопровождается аминированием ос-кетоглутара-та. Смысл трансаминирования состоит в его коллекторной функции, иными словами, в том, что аминогруппы от многих разных аминокислот собираются в одной форме-в виде L-глутаминовой кислоты. Таким образом, катаболизм различных аминокислот приводит в конечном итоге к одному-единственному продукту. [18]

При облучении образуются два изомерных димера типа LXIII, структурные отличия между которыми пока не установлены; соответственно при дезами-нировании должны образовываться по два изомера каждого из соединений LXIVa, LXIV6 и LXV, которые, однако, не изолированы. [19]

Катаболизм гормонов щитовидной железы протекает по двум направлениям: распад гормонов с освобождением йода ( в виде йодидов) и дезами-нирование ( отщепление аминогруппы) боковой цепи гормонов. Продукты обмена или неизмененные гормоны экскретируются почками или кишечником. Возможно, что некоторая часть неизмененного тироксина, поступая через печень и желчь в кишечник, вновь всасывается, пополняя резервы гормонов в организме. [20]

При помощи того же фермента, который участвует в реутилизации гуанина, может реутилизироваться и гипоксантин, представляющий собой продукт дезами-нирования аденина. [21]

Механизм непрямого дезаминирования при участии глютамикодегидро-геназы, кетоглютаровой кислоты и глютамикоаминоферазы, обнаруженный А. Е. Браунштейном, объясняет, каким путем может происходить дезами-нирование природных аминокислот в тканях, несмотря на слабую активность оксидаз аминокислот, катализирующих реакцию прямого дезаминирования этих аминокислот. [22]

Из других реакций замещения у углеродных атомов гетероциклического ядра следует отметить реакцию образования 8-нитро-ксантозина, которая протекает как побочный процесс при дезами-нировании гуанозина азотистой кислотой ( см. стр. [23]

Простые аминокислоты, как и многие другие простые биологические молекулы, не накапливаются в клетке: как правило, их избыток разрушается при помощи реакций, которые снабжают живую систему энергией. Дезами-нирование, переаминирование и декарбоксилирование - три основные реакции, благодаря которым осуществляется превращение аминокислот в клетке и которые катализируются ферментами. Ниже мы рассмотрим эти процессы. [24]

Встряхивают в течение 11 / 2 - 2 минут смеситель г, который должен быть заполнен ртутью приблизительно наполовину. За это время заканчивается процесс дезами-нирования аминокислот, а избыток азотистой кислоты разлагается с выделением окислов азота. [25]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в них многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезами-нирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше ( стр. Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз ( стр. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика; поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [26]

Подобным образом окисление аспартата может приводить к образованию глутамата через оксалоацетат, цитрат, г мс-аконитат, изоцитрат и а-кетоглутарат. Кетоглутарат акцептирует аминогруппу от аспартата; в результате дезами-нирования аспартата образуется молекула оксалоацетата, которая окисляется до а-кето-глутарата. [27]

Последний применяется как биологический краситель [201], как индикатор для определения образования редуктазы в молоке [202] и как сенсибилизатор в реакции осаждения, применяемой для диагностики сифилиса [203], Апосафранины. Аминопроизводные фенилфеназониевых солей называются апосафранинами потому, что впервые они были получены при дезами-нировании сафранинов действием азотистой кислоты и спирта. Если аминогруппа замещена гидроксилом, то соединение называется апосафраноном или апосафранолом. [28]

Азотистая кислота является эффективным мутагеном. По современным представлениям ( обзор - см. 93), этот мутагенный эффект связан с дезами-нированием остатков аденина и цитозина, так как продукты таких реакций - гипоксантин и урацил - способны образовывать комплементарные пары с цитозином и аденином. Дезаминирование же остатка гуанина приводит в основном к инактивации генетического материала. [29]

Наконец, можно использовать и возникающую окраску; однако вначале целесообразно рассмотреть ее происхождение. В настоящее время принято считать [195], что в ходе реакции нингидрин частично восстанавливается в моноспирт, который конденсируется с оставшимся нингидрином и образующимся вследствие дезами-нирования аммиаком. [30]

Страницы: 1 2 3