Cтраница 3
В результате дезаминирования аминокислоты, как правило, переходят в кетокислоты. Существует несколько путей дезаминирования аминокислот: восстановительный, окислительный, дегидратазный, гидролитический и внутримолекулярный. [31]
Из схемы 1 видно, что только три аминокислоты - аланин и аспарагиновая и глутаминовая кислоты - образуются путем аминирования соответствующих cf - кетокислот. Обратная реакция, дезаминирование аминокислот с образованием й-кетокислот, является первой ступенью распада природных аминокислот. Окислительное дезаминирование аминокислот происходит в срезах печени и почек. [32]
Примером первого рода ( превышение почечного порога [54, 55]) может служить выделение фенилаланина при фенилпиро-виноградной олигофрении ( стр. Это не удивительно, поскольку дезаминирование аминокислот происходит в основном в печени. Дент и Уолш [56] наблюдали у больных с легкими формами заболеваний печени повышенное выделение с мочой цистина, таурина, р-аминоизомасляной кислоты, метилгистидина, этаноламина и метионина. [33]
Как известно, д езаминироваиие а - и - аминокислот протекает без скелетной перегруппировки, однако, если это не зависит от природы В-аминокислотного фрагмента, то при включении его в систему, способную к скелетной перегруппировке, последняя все же должна происходить. И действительно, проведенное нами дезаминирование аминокислоты II и ее эфира И, а при действии азотистой кислоты протекает с перегруппировкой В - М и приводит к нестойкому продукту реакции, который дает ДНФГ XXXIV, а или XXXIV, б в зависимости от растворителя. [34]
Как уже упоминалось выше, в результате дезаминирования аминокислот образуются аммиак и безазотистые вещества, окисляющиеся до углекислого газа и воды. Он выводится из организма главным образом в виде нетоксичного вещества - мочевины. На долю мочевины приходится 90 % азота мочи. Увеличение содержания белков в пище вызывает увеличение мочевины в моче, а уменьшение приводит к обратному явлению. [35]
В организмах наряду с декарбоксилированием под влиянием особых биокатализаторов протекает и дезаминирование аминокислот, приводящее в результате гидролиза к отщеплению аммиака и к замене аминогруппы окси-группой. [36]
В организмах наряду с декарбоксилированием под влиянием особых биокатализаторов протекает и дезаминирование аминокислот, приводящее в результате гидролиза к отщеплению аммиака и к замене аминогруппы окси-груптюй. [37]
Установлено, что первичная аминокислота, синтезируемая бактериями, ассимилирующими молекулярный азот и находящимися в узелках на корнях бобовых, является аспарагиновой кислотой. В организме животного аммиак, необходимый для синтеза глутаминовой кислоты, образуется при дезаминировании аминокислот белков самого организма или белков пищи. О том, в каком виде этот аммиак откладывается в организме, будет сказано ниже. [38]
Восстановленные флавиннуклеотиды оксидаз L - и D-аминокислот могут непосредственно взаимодействовать с молекулами кислорода, образуя перекись водорода. Оба фермента обладают слабой активностью и в большинстве животных клеток йе играют важной роли в процессе дезаминирования аминокислот. [39]
Определение муравьиной кислоты как в крови, так и в моче является большим подспорьем при дифференциальной диагностике отравления. Нужно иметь, однако, в виду, что муравьиная кислота может образовываться в организме в норме, по-видимому, при гидролитическом дезаминировании аминокислот. [40]
Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции: синтез специфических белков плазмы; образование мочевины и мочевой кислоты; синтез холина и креатина; трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75 - 90 % ос-глобулинов и 50 % 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [41]
Уже указывалось на то, что накопление аммиака опасно для жизни животного. Нервная система особенно чувствительна к аммиаку, вызывающему резкое возбуждение и судороги. Между тем дезаминирование аминокислот в тканях является постоянным источником образования этого токсического соединения. Само собой разумеется, что при отсутствии каких-то обезвреживающих механизмов отравление аммиаком было бы неизбежным спутником дезаминирования. [42]
В результате дезаминирования аминокислоты, как правило, переходят в кетокислоты. Существует несколько путей дезаминирования аминокислот: восстановительный, окислительный, дегидратазный, гидролитический и внутримолекулярный. [43]
Биосинтез монолигнолов включает две стадии. На первой стадии из продуктов метаболизма углеводов: фосфоенолпировиноградной кислоты и О-эритрозо - 4-фосфата ( см. 11.10.3) через шикимовую кислоту образуются ароматические аминокислоты. На второй стадии после дезаминирования аминокислот получаются коричная кислота и ее гидроксилированные и метоксилированные производные, восстановление которых дает три ароматических спирта, являющихся предшественниками лигнина. [44]
Аминокислоты либо используются для синтеза белков печени и плазмы, либо превращаются в глюкозу и гликоген в процессе глюконеогенеза. Аммиак, образующийся при дезаминировании аминокислот, включается в состав мочевины в ходе цикла мочевины. Жирные кислоты превращаются в печени в триацилглице-ролы, холестерол и лшюпротеины плазмы; последние обеспечивают транспорт и накопление липидов в жировой ткани. Кроме того, жирные кислоты в печени могут подвергаться окислению, что приводит к запасанию энергии в виде АТР и к образованию кетоновых тел, доставляемых кровью в другие ткани. [45]