Cтраница 2
Возможно, что его образование путем окислительного дезаминирования является одной из первых стадий деструкции аденина. [16]
Под действием азотистой кислоты, вызывающей окислительное дезаминирование, аденин превращается в гипоксантин, гуанин - в ксантин и цитозин - в урацил. Каждое основание характеризуется способностью спариваться с другим определенным основанием ( фиг. Поэтому основания, образовавшиеся при окислительном дезаминировании, ведут себя не так, как исходные основания. [17]
Аминокислоты наиболее часто распадаются в результате окислительного дезаминирования. Реакция идет в две стадии. [18]
При этом обычная реакция его детскси-кации ( окислительное дезаминирование) резко затормаживается. Все больше накапливается данных об отрицательном влиянии алкогольных напитков на процессы превращения лекарств в организме. В частности, алкоголь потенцирует действие гистамина, барбитуратов, производных хлорпромазина и других веществ. [19]
Первая стадия окисления глутаминовой кислоты аналогична реакции окислительного дезаминирования. Восстановленный НАДН далее окисляется при участии флавиновых ферментов и цитохромной системы ( см. главу 9) с образованием конечного продукта воды. Образовавшийся аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции, но обязательно в присутствии восстановленного НАДФН может участвовать в синтезе глу-тамата из а-кетоглутаровой кислоты. [20]
Как видно из приведенной схемы, реакция окислительного дезаминирования обратима. В этом случае из кетокислот и аммиака могут образоваться аминокислоты при соответствующем восстановлении. [21]
АМИНОКИСЛОТЫ могут подвергаться и другим превращениям, иапример окислительному дезаминированию с образованием аммиака, СО2 и алифатического альдегида с числом углеродных атомов на единицу меньше. Все эти соединения в той или иной степени участвуют в образовании аромата и вкуса сыра. [22]
Если в реакциях гликолиза, окисления жирных к-т и окислительного дезаминирования из расщепляемых соединений освобождается лишь ок. ЦТК происходит полное освобождение всей остальной энергии, причем большая часть ее аккумулируется в макроэргич. Освобождающая в ходе реакции ЦТК энергия используется гл. [23]
Кетокислоты образуются из соответствующих им ос-аминокислот в результате процессов ферментативного окислительного дезаминирования ( стр. В табл. 9 приведены многие а-кетокислоты, представляющие интерес с биохимической точки зрения. [24]
Аминокислоты могут терять аминогруппу в результате процесса, называемого окислительным дезаминированием. [25]
Браунштейн и Бычков [331] в 1939 г. выдвинули предположение, что окислительное дезаминирование некоторых L-аминокис-лот [332] можно объяснить сочетанным действием трансаминаз, катализирующих переаминирование между а-аминокислотами и а-кетоглутаровой кислотой, и глутаматдегидрогеназы ( стр. [26]
Установлено ( Браунштейн и Крицман), что в организме, кроме прямого окислительного дезаминирования, широко протекает непрямое дезаминирование, которое осуществляется путем предварительного переаминирования с кетоглю-таровой кислотой и последующего дезаминирования глюта-миновой кислоты. [27]
Глютаминовая кислота под влиянием широко распространенного фермента глютаматдегидрогеназы и кофермента НАД подвергается окислительному дезаминированию с образованием кетоглютаровой кислоты и аммиака. [28]
Оксидазы аминокислот распадаются на две большие группы: 1) оксидазы, катализирующие окислительное дезаминирование L-аминокислот, и 2) оксидазы, выполняющие ту же функцию, но использующие в качестве субстрата D-изомеры. Ферменты обоих классов довольно широко распространены в живых организмах. Оксидазы L-аминокислот обнаружены в яде почти всех ядовитых змей, в печени птиц, в плесневых грибах и у бактерий. Соответствующие оксидазы D-аминокислот имеются в почках и печени млекопитающих, у птиц, амфибий, насекомых, у бактерий и плесеней. Если не считать специфичности в отношении конфигурации при сс-углероде субстрата, то можно сказать, что большинство оксидаз аминокислот проявляет довольно широкую специфичность. Для типичной оксидазы субстратами могут служить около десятка различных аминокислот. Разумеется, скорость реакции с участием разных аминокислот различна. [29]
Для а-аминокислот специфична реакция с нингидрином, которая основана на одновременно протекающих процессах окислительного дезаминирования и декарбоксилирова-ния аминокислот под влиянием нингидрина. При этом нин-гидрин восстанавливается, и получаемое вещество при дальнейшем изменении приобретает окраску. Эта реакция позволяет обнаружить не только свободные а-аминокислоты, но и связанные в полипептиды и белки. [30]