Cтраница 2
Кроме этих двух способов активность ферментативного действия в отдельных случаях выражают константой скорости реакции, причем эта константа измеряется в строго определенных условиях опыта и в определенных пределах ферментативного изменения субстрата. [16]
Предполагается, что первая ступень ферментативного действия заключается в формировании более или менее прочного соединения фермента с веществом, на которое он действует. По принятой терминологии вещество, на которое действует фермент, называют субстратом. Соединение фермента и субстрата называется фермент-субстратным комплексом. Именно на этом этапе приобретают значение молекулярные конфигурации субстрата ( о чем мы уже говорили выше) и фермента. [17]
Соренсена, показавшего зависимость активности ферментативного действия от величины рН ( 100), окончательно поставили ферментативные реакции в один ряд с многочисленными химическими реакциями. [18]
Следует иметь в виду, что во-всех случаях определения ферментативного действия определяется не количество фермента, а его каталитическая активность, выражаемая тем или иным способом через скорость ферментативной реакции. Активность же фермента зависит не только от его весового количества, но, при прочих равных условиях, и от наличия или отсутствия активаторов и ингибиторов и состояния самой катализируемой реакции. Поэтому единицы ферментативного действия характеризующие активность фермента и обозначаемые часто терминами единица фермента или энзимная единица, лишь с известными оговорками могут служить мерой количества фермента. [19]
Вследствие различий в строении белковых молекул ферментов температурный оптимум ферментативного действия довольно широко меняется в зависимости от природы фермента. [20]
Однако наиболее полного развития эти идеи достигли лишь в теориях ферментативного действия 50 - х годов, на следующем этапе развития учения о ферментах. [21]
Все изложенное позволяет составить представление о том, насколько сложен регуляторный механизм ферментативного действия. Очевидно, что функционирование всех рассмотренных регуляторов связано с их специфическим воздействием на молекулу фермента, и именно в уникальном строении и свойствах этой молекулы ( или ансамбля молекул) надо ис-йать объяснение не только поразительной специфичности и мощности ферментативного катализа, но и ( природы тех интимных процессов, которыми эта ферментативная активность регулируется. [22]
Известны три вида амилаз, которые различаются главным образом по конечным продуктам их ферментативного действия: а-амилаза, 3-амилаза и у-амилаза. Амилаза расщепляет в полисахаридах внутренние а-1 4-свя-зи, поэтому ее иногда называют эндоамилазой. Молекула а-амилазы содержит в своих активных центрах ионы Са2, необходимые для ферментативной активности. Кроме того, характерной особенностью а-амилазы животного происхождения является способность активироваться одновалентными анионами, прежде всего ионами хлора. [23]
Один из наиболее интересных выводов, к которым приводит модель ключа и замка, объясняющая механизм ферментативного действия, заключается в том, что определенные молекулы способны ингибировать фермент. Допустим, что некоторая молекула способна притереться к активному центру фермента, но по какой-либо причине не обладает реакционной способностью. Если такие молекулы присутствуют в растворе наряду с субстратом, они конкурируют с ним за связывание с активными центрами. Это препятствует образованию необходимых фермент-субстратных комплексов и понижает скорость образования продукта. Металлы с высокой токсичностью, например свинец и ртуть, по-видимому, действуют как ингибиторы ферментов. Ионы тяжелых металлов особенно прочно связываются с серусодержащими группами белковых боковых цепей. В результате образования прочных комплексов с этими центрами белков они препятствуют нормальным реакциям ферментов. [24]
Фишер [38], начав в 1894 г. цикл работ, на которых теперь основываются представления о специфичности ферментативного действия. Это открытие, логически вытекавшее из определений, данных Фишером для структуры Сахаров и пептидов, было чрезвычайно важно по своим последствиям. [25]
Изменение электрического заряда, связанное с изменением электрического силового поля около активного участка, приводит к изменению скорости ферментативного действия. [26]
Армстронг ( 42), продолживший работу по химии углеводов, в 1804 г. установил, что специфичность ферментативного действия проявляется также при торможении ферментативной активности аналогами субстрата. [27]
Резюмируя, отметим, что наиболее рациональный, по мнению авторов, подход к анализу влияния эффекторов на кинетику ферментативного действия заключается в следующем. [28]
Фишер ( 98), начав в 1894 г. цикл работ, на которых теперь основываются представления о специфичности ферментативного действия. Это открытие, логически вытекающее из определений структуры Сахаров и пептидов, осуществленных Фишером, было весьма важно по своим последствиям. [29]
При кипячении раствора эмульсина выпадает обильный осадок, состоящий из коагулировавшего белка, при этом не удается обнаружить в растворе никакого ферментативного действия, даже после окисления хлорогеновой кислоты. Ввиду этого мы применяли для инактивиро-вания раствора эмульсина тот же метод, который только что был описан для сахаразы. Раствор эмульсина, простоявший 30 минут в термостате при 85, не обнаруживает никакого ферментативного действия, однако он обладает некоторой способностью к регенерации при воздействии на него окисленной хлорогеновой кислотой. [30]