Сывороточный альбумин

Cтраница 1

Сывороточный альбумин наиболее полно связывается при рН 8; количество связанного химотрипсина увеличивается с ростом рН; при рН 10 связывание максимально. [1]

Сывороточный альбумин - белок с молекулярной массой приблизительно 69 000, который содержит ( наряду с полным набором других аминокислот) 16 остатков гистидина. [2]

Сывороточный альбумин содержит 4 5 мол; % тирозина, белок пепсин - 9 мол. [3]

Бычий сывороточный альбумин ( для митохондрий скелетных мышц - 1 % - ный раствор. [4]

Бычий сывороточный альбумин ( фракция V) производства фирмы Armour Laboratories, Чикаго, или Nutritional Biochemicals Corp. [5]

Схема непрямого метода определения антител в ИФА. [6]

Бычий сывороточный альбумин ( БСА) - 1 % - ный раствор. [7]

Макромолекула сывороточного альбумина имеет почти в 5 раз больший вес, чем макромолекула рибонук-леазы. В его макромолекулу входит 130 гидрофобных боковых цепей, имеющих размер С3Н7 - группы или большие размеры ( в то время как у рибону-клеазы всего 16 гидрофобных групп), и может возникать в 5 раз большее число водородных связей. Если бы способность белка к образованию внутренних связей использовалась настолько же эффективно, как в случае рибонуклеазы ( а как мы видели, эта способность недостаточно полно реализуется и в случае рибонуклеазы), можно было бы ожидать, что перед разворачиванием макроиона белка значение Wel достигнет величины 65 000 кал / моль или более. [8]

Для сывороточного альбумина получена гораздо меньшая величина - около 4 дней. [9]

Кроме сывороточного альбумина и глобулина, при пробе кипячением могут выпасть муцины и нуклеоальбумины, от альбумина и глобулина отличающиеся тем, что на холоду дают осадок от уксусной кислоты. [10]

Свертывание сывороточного альбумина при нагревании тормозится также щелочными солями жирных кислот [178], кислыми красками, например конго красным [152], мочевиной и некоторыми другими соединениями. Действие всех этих веществ, возможно, обусловлено тем, что они адсорбируются на глобулярной молекуле белков, в связи с чем белок представляет собой центр большого растворимого комплекса. В некоторой степени денатурация белков может быть заторможена повышением вязкости растворителя, так как высокая вязкость замедляет движения пептидных цепей и затрудняет их развертывание. [11]

Каждая молекула сывороточного альбумина способна очень прочно связать две молекулы длинноцепочечной жирной кислоты и менее прочно-еще одну или две молекулы. Поскольку сывороточный альбумин находится в плазме крови в очень высокой концентрации, он служит основным переносчиком жирных кислот в крови. В связанной с альбумином форме жирные кислоты доставляются в скелетные мышцы и сердце, где в основном и используются. [12]

Компактная конформация сывороточного альбумина несколько более устойчива в щелочной области относительно изоэлектриче-ской точки, чем в кислой. Согласно уравнению ( 26 - 30), этот случай соответствует величине We ] 32 000 кал / моль. Причина большей устойчивости по отношению к действию отрицательных зарядов неизвестна. Возможно это артефакт, являющийся результатом применения уравнения ( 26 - 30) для вычисления We. Может быть заряды расположены так, что We быстрее возрастает с ростом заряда в кислой области, чем в щелочной. Другая возможность заключается в том, что процесс разворачивания первоначально связан не со всей макромолекулой, а только с ее частью. В этом случае разворачивание начнется, когда Wel любой такой части цепи превысит энергию внутренних связей, и тогда нет никакой необходимости связывать процесс с величиной ] целой макромолекулы. Это будет справедливо, например, если заметный вклад в величину свободной энергии компактной структуры дают водородные связи, в образовании которых принимают участие способные к диссоциации боковые группы. [13]

В случае сывороточного альбумина и здесь наблюдаются большие-отклонения от ожидаемых результатов. [14]

Проводят гидролиз сывороточного альбумина ( см. гл. [15]

Страницы: 1 2 3 4