Исследование - структура - белок
Cтраница 1
 |
Спектр ЯМР 13С к задаче. [1] |
Исследование структуры белков методом ПМР в существенной мере осложнено большой шириной линий ( около 10 Гц), характерной для спектров ПМР этих соединений, а также малыми различиями химических сдвигов Н различных аминокислотных остатков. [2]
 |
Параметры, характеризующие спиральные участки молекулы миоглобина. [3] |
При исследовании структуры белков методом рентгеноструктурного анализа всегда возникает вопрос о том, насколько структура белка в кристалле соответствует его структуре в водном растворе. Окончательный ответ на этот вопрос пока еще не получен. Наиболее убедительные данные в пользу того, что кристаллические структуры и структуры в водном растворе весьма близки друг к другу, были получены в работе Герда и его сотрудников. [4]
При исследовании структуры белков используются эти и другие методы расщепления. Предложен ряд технических приемов для идентификации конечных аминокислот. Один из них широко применяется для идентификации аминокислот, содержащих концевую аминогруппу. Согласно этому методу, проводят реакцию полипептида с 2 4-динитрофторбензолом, при этом свободная аминогруппа превращается в 2 4-динитрофенил-производное ( разд. Последовательный гидролиз полипептидов дает обычные аминокислоты, за исключением конечной N-ариламинокислоты, которую можно отделить и идентифицировать хроматографически. [5]
 |
Часть 13С - ЯМР-спектра цитохрома с из сердца лошади, где расположены. [6] |
С-ЯМР применяется и для исследования структуры белков. [7]
Одним из привлекательных методов исследований структуры белков и вирусов является сопоставление электронных микрофотографий и рентгенограмм. [8]
Таким образом, разобщенность двух направлений исследований структуры белков была преодолена в результате совместных усилий химиков-органиков и специалистов по рентгеноструктур-ному анализу белков. [9]
В последние десятилетия удалось разработать разносторонние методы исследования структуры белков, нек-рые из последних ( простейшие) были синтезированы. Биологи совместно с химиками и физиками значительно продвинулись в расшифровке механизма биосинтеза белков. Дарвиновское понимание причин изменчивости видов уточнено представлением о мутациях, сущность к-рых выяснена на молекулярном уровне. [10]
В последние два десятилетия удалось разработать разносторонние методы исследования структуры белков, некоторые из них ( простейшие) были синтезированы. Наконец, в последние годы биологи совместно с химиками и физиками значительно продвинулись в расшифровке механизма биосинтеза белков. [11]
Еще в 1907 г. Фильд и Тигре [24] изучали электромиграцию коллоидов в агаровом геле, но серьезное применение этого метода к проблемам исследования структуры белка относится к 1946 г. когда Консден, Гордон и Мартин [25] исследовали смесь пептидов из гидролизатов шерсти. [12]
Тонкослойная хроматография ( ТСХ; английское TLC) и предшествовавший ей метод хроматографии на бумаге до середины 70 - х годов занимали центральное место в исследованиях структуры белков и нуклеиновых кислот. В последнее десятилетие эти методы были явно оттеснены электрофорезом и высокоэффективной жидкостной колоночной хроматографией при высоком давлении. Оба метода превосходят ТСХ по разрешающей способности, а второй из них - и по скорости анализа. Кроме того, в результате ЖХВД экспериментатор получает уже разделенные жидкие фракции исходного препарата, в то время как после ТСХ ему надо еще локализовать пятна на пластинке, а в случае необходимости дальнейшего анализа - выполнить длительные операции элюции из них вещества. Точное и проводимое в ходе самого фракционирования определение микроколичеств вещества во фракциях при ЖХВД, которое позволяют осуществить высокочувствительные детекторы и интегрирующие устройства современных жидкостных хроматографов, оставляет далеко позади соответствующие возможности ТСХ - ввиду плохой воспроизводимости процессов элюции из пятен и высокого уровня фона или самопоглощения в слое носителя при использовании оптических, флюоресцентных и радиоактивных методов оценки количества вещества в пятнах на пластинке без его элюции. Наконец, в препаративном варианте фракционирования количественные возможности ТСХ на несколько порядков меньше, чем у обычной колоночной хроматографии и даже у электрофореза. [13]
Скарсо, Скоффоне и Кйллемми [533] показали, что метод ступенчатой дегидратации полипептидной цепи путем восстановления и лактамизации М - ( 2 4-динитрофенил) - пептидов как способ исследования структуры белков применим к различным пептидам и белкам. [14]
В последние два десятилетия удалось разработать разносторонние методы исследования структуры белков, некоторые из них ( простейшие) были синтезированы. Наконец, в последние годы биологи совместно с химиками и физиками значительно продвинулись в расшифровке механизма биосинтеза белков. [15]
Страницы: 1 2 3