Cтраница 1
Карбоангидраза является цинкпротеидом, глобулярным белком с мол. Размеры глобулы фермента примерно 40 X 45 X 55 А. Активный центр образован глубокой щелью, на дне которой в связанном состоянии находится атом Zn. На поверхности глобулы, на довольно большом расстоянии ( 14 А) от атома Zn имеется SH-группа. [1]
Карбоангидраза - первый металлофермент, в котором был обнаружен цинк. [2]
Карбоангидраза играет важную роль и в других тканях - в почках, глазах, поджелудочной железе, желудке, где она косвенно участвует в транспорте ионов. Целью же этого раздела является суммирование физико-химических данных, непосредственно относящихся к механизму действия чистых препаратов фермента. [3]
Карбоангидраза принимает участие в механизме секреции водянистой влаги. Ингибиторы карбоангидразы уменьшают скорость образования влаги в среднем наполовину. [4]
Карбоангидраза представляет собой другой фермент, действие которого удается смоделировать с помощью производного циклоамилозы. Необходимо было создать соединение, которое связывало бы СО2, координировало ион цинка и вдобавок действовало как общее основание. [5]
Карбоангидраза существует в нескольких молекулярных формах ( изоферменты А, В и С), которые можно разделить при помощи электрофореза. [6]
Карбоангидраза - фермент, катализирующий реакцию образования и распада угольной кислоты. К, содержится только в животных тканях, обеспечивает удаление из организма животного СС2, образующегося в процессе тканевого дыхания. [7]
Карбоангидраза катализирует гидратирование и дегидратирование двуокиси углерода. [8]
Функции карбоангидразы связаны исключительно с транспортом СО2 между разными частями тела или между организмом и окружающей средой. [9]
Фермент карбоангидраза катализирует реакцию гидратации альдегидов, сложных эфиров, а также и двуокиси углерода. Для проявления ее ферментативной активности необходимо присутствие иона металла, например цинка. [10]
Ингибиторы карбоангидразы при лечении хронической глаукомы используются редко. Мы назначаем их в тех случаях, когда с помощью миотиков и симпатикотропных средств не удается достигнуть полной компенсации, а больной по тем или иным причинам не может быть оперирован. [11]
Влияние ингибиторов карбоангидразы на легкость оттока жидкости из глаза нуждается в дальнейшем изучении. В здоровых глазах отмечена некоторая тенденция к уменьшению коэффициента легкости оттока после приема ацетазоламида. Такая гипотеза кажется правильной, но она нуждается в доказательствах. У части больных глаукомой коэффициент легкости оттока после приема ацетазоламида увеличивается, иногда весьма значительно. Улучшение оттока носит, по-видимому, вторичный характер. [12]
Ранние исследования растительной карбоангидразы также свидетельствовали о наличии цинка и об ингибировании фермента анионами [14-18], хотя и не так убедительно, как для фермента из эритроцитов. Данные последних лет о растительной и бактериальной карбоангидразах обсуждаются в разд. [13]
Аминокислотный состав карбоангидраз эритроцитов представлен в табл. 16.2. Характерно наличие только одного остатка цис-теина у большинства изоферментов и отсутствие этой аминокислоты в ферменте быка. Имеется один или два остатка метионина ( см. ниже о расщеплении бромцианом) и небольшое число остатков тирозина и триптофана. С эволюционной точки зрения самой старой является карбоангидраза из эритроцитов акул. Единственный остаток цистеина карбоангидра-зы С человека, по-видимому, не участвует непосредственно в катализе. [14]
Целесообразность использования ингибиторов карбоангидразы и корикостероидов является спорной. [15]