Cтраница 2
Принципиальная схема работы карбоангидразы заключается в следующем. Карбоангидраза представляет собой белок, состоящий из фрагментов 260 аминокислот. Молекула воды теряет протон на активном участке фермента, который выступает как основание. При этом образуется сопряженное основание - гидроксид-ион, который присоединяется к молекуле диоксида углерода точно так же, как это происходит в реакциях гидроксид-иона с другими карбонильными соединениями. По существу, это присоединение представляет собой кислотно-основную реакцию Льюиса. [16]
Рассчитайте число оборотов карбоангидразы, если при оптимальных условиях Юмкг чистой карбоангидразы катализируют гидратацию 0 30 г СО2 в 1 мин при 37 С. [17]
Представителями металлсодержащих ферментов являются карбоангидраза - цинксодержащий фермент, ускоряющий распад угольной кислоты, или некоторые ферменты группы гемопротеинов, в которых железо связано с четырьмя атомами азота, образующими порфириновый цикл. [18]
Другой важный фермент - карбоангидраза, катализирующая превращение диоксида углерода в бикарбонат-ион. [19]
Так, активный центр карбоангидразы представляет собой некоторую щель, на дне которой и располагается каталитический участок. Эти щели имеют вполне определенные геометрические размеры и такое распределение полярных и неполярных групп, которое позволяет пропускать к каталитическим центрам и придавать необходимую ориентацию молекулам со строго определенным строением и химическими свойствами. Этим самым обусловливается специфичный отбор субстратов. [20]
Показаниями к применению ингибиторов карбоангидразы служат острый и подострый приступы закрытоугольной глаукомы. [21]
Так, активный центр карбоангидразы представляет собой некоторую щель, на дне которой и располагается каталитический участок. Эти щели имеют вполне определенные геометрические размеры и такое распределение полярных и неполярных групп, которое позволяет пропускать к каталитическим центрам и придавать необходимую ориентацию молекулам со строго определенным строением и химическими свойствами. Этим самым обусловливается специфичный отбор субстратов. [22]
Zn входит в фермент карбоангидразу, активирующую процесс разложения угольной кислоты. Потребность растений в цинке усиливается с повышением интенсивности освещения. [23]
Хотя в KJIA и карбоангидразе ионы Zn ( II) и Со ( П) находятся в тетраэдрическом окружении азот - и кислороддонорных лигандов, для Со ( П) - замещенных ферментов наблюдаются заметные различия в спектрах поглощения в видимой области. Происхождение этих различий, несмотря на сходное окружение, не имеет удовлетворительного объяснения. [24]
Но вряд ли только карбоангидразой ограничивается роль цинка в жизни животных и человека. [25]
Наличие в эритроцитах двух изоферментов карбоангидразы с различной первичной структурой является, по-видимому, отличительной особенностью приматов. [26]
Наиболее существенным изменением физико-химических свойств карбоангидразы при замене цинка ионами переходных металлов Sd-ряда является возникновение полос поглощения в видимой области спектра. Незаполненные Sd-орбитали этих ионов делают возможным d - d - переходы, которые и проявляются в спектрах поглощения. [27]
Ацетазоламид является наиболее популярным ингибитором карбоангидразы. В офтальмологическую практику он введен В. В США ацетазоламид выпускается под названием диамокс, в Венгрии - фонурит, в Советском Союзе - диакарб. При местном применении ацетазоламид неэффективен. Внутрь назначают в дозах от 0 125 до 0 5 г 1 - 6 раз в сутки. [28]
Согласно последним сообщениям, в растительной карбоангидразе имеется металлсодержащая субъединица, во многом похожая на фермент животных. Однако функциональная роль цинка в растительных карбоангидра-зах пока еще не исследована. Можно только сказать, что между растительными и животными ферментами имеются функциональные различия. [29]
В и С обозначают соответствующие изоферменты карбоангидразы эритроцитов человека. [30]