Cтраница 4
Глицин оставляет пептидную цепь симметричной, и, как для полимеров с симметричными R ( см. гл. Алании - простейшая аминокислота, уже имеющая атом О3, и этот атом углерода в радикале R единственный. Конформационная карта аланина не должна иметь элементов симметрии, а конформационная свобода соответствующего дипептида благодаря введению группы СН3 вместо водорода существенно ограничена по сравнению с глициновым аналогом. Конформационная свобода уменьшается с увеличением объема группы R и, вероятно, должна быть наименьшей для массивного радикала вали-на. Другие обычные аминокислоты в этом смысле занимают промежуточное положение, напоминая скорее аланин, и только изо-лейцин является аналогом валина. [46]
Большая часть центра присоединения субстрата не имеет регулярной вторичной структуры. За исключением нескольких сегментов в р-форме и нескольких остатков в начале одной из спиральных частей ( 255 - 256), подавляющее большинство остатков находятся в неупорядоченных участках. Конформационная карта остатков активного центра подтверждает то, что только незначительная их часть имеет значения ф и т з, близкие к наблюдаемым в а-спиральной структуре. [47]
H возможна лишь одна конформация: с заслонением расположением связи С - Н изопропильной группы и связи Cj - N кольца. На рисунке воспроизведена конформационная карта для диизопропил-производного, из которой видно, что здесь возможны две конформации для группы в третьем положении, причем переход между ними достаточно труден. Действительно, спектры ПМР указывают на единственную конформацию в случае иэопропил-трет. Введение заместителя в пятое положение изменяет как топографию кон-формационной карты, так и относительную стабильность конформеров группы в третьем положении, фичем происходит интересное явление - передача стери-ческого влияния: группа в пятом положении влияет на группу в третьем положении не прямо, а через группу в четвертом положении. Такал ситуация приводит к тому, что в случае наличия эффекта шестеренок конформационные изменения не всегда можно предсказать на основе простого рассмотрения стерических факторов. [48]
Как связаны те закономерности, которые мы рассматривали с пространственной структурой глобулярных белков. Как мы уже отмечали, Брант и Шиммель [91], Рамачандран и Саси-секхаран [19], а также Шерага [20] рассматривали распределение точек, соответствующих углам р и ty в этих белках, на конформационных картах дипептидов. Очевидно, спиральные участки белков не представляют интереса ( равно как и области - структуры в лизоциме), их углы ф и - ф находятся вблизи минимумов конформационной карты и потому мы приводим на рис. 26 только точки, относящиеся к неспиральным участкам. [49]