Каталаз

Cтраница 1

Структура железопротопорфирина IX ( валентность и аксиальные. [1]

Каталазы и перокси-дазы также являются прекрасными примерами для исследования влияния белка на скорости ряда отдельных стадий ( гл. Наконец, изучение процесса фиксации азота позволяет сделать некоторые заключения, касающиеся общего механизма суммарной реакции и ее термодинамики, хотя в этом случае и не удалось идентифицировать структуру активных центров ( гл. [2]

Каталазы и пероксидазы широко распространены в животных, растительных и аэробных микроорганизмах. По крайней мере один из вирусов также содержит пероксидазу. Каталаза составляет около 1 % сухого веса бактерий Micrococcus lysodeiktus. Точная физиологическая роль этих ферментов не установлена. Они, несомненно, служат для удаления перекиси водорода, однако, вероятно, играют и какую-то другую, дополнительную роль. [3]

Каталазы являются ферментами, каталитически разлагающими перекись водорода с образованием молекулярного кислорода. [4]

Каталазы, которые разрушают перекись водорода каталитически, с выделением кислорода. [5]

Каталазы представляют собой, согласно Леву, слабоокисляющие ферменты, хотя они не вызывают посинения гваяковой настойки ни сами по себе, ни в присутствии перекиси водорода. [6]

Каталазы относятся к классу так называемых ферментов. Они встречаются только в минимальных концентрациях и неустойчивы. Ферменты играют в жизни организмов такую же роль, как катализаторы в обычной химии. [7]

И каталазы и в еще большей степени пероксидазы дают хорошие примеры ферментов, которые в значительной мере неспецифичны по субстрату - в противоположность многим другим ферментам. Они относятся также к числу самых активных из всех известных ферментов, а соответствующие константы скорости бимолекулярных реакций, протекающих при их участии ( до 1 4 - 108 л-моль 1-с 1, табл. 17), близки к диффузионному пределу. [8]

Для каталазы и пероксидазы нет прямого доказательства того, что происходит изменение валентности атома железа, за исключением случая добавления азида к каталазе и оксидазного действия пероксидазы в процессе самоокисления диоксималеиновой кислоты, причем обе системы могут быть отравлены окисью углерода. Обыч ное отсутствие такого отравления не может считаться доказательством того, что железо в течение всей реакции остается в трехвалентном состоянии, так как имеется альтернативное объяснение, состоящее в том, что, несмотря на изменение валентности, другие реакции, также протекающие с участием ферро-формы, являются более быстрыми, чем процесс соединения с окисью углерода. В этой связи важны недавние опыты Кейлина и Хартри [45] с метгемоглоби-ном и перекисью водорода, так как эта система проявляет явно выраженное пероксидазное и каталазное действие, а восстановление железа обнаруживается по образованию НЬО2 или НЬСО в случае пропускания окиси углерода. [9]

Кроме каталазы, существует и другой фермент, оказывающий специфическое действие на перекись водорода, это пероксидаза. Последняя отличается способностью активировать Н202 таким образом, что она в присутствии окисляющихся веществ отдает им один атом кислорода. В отсутствие же окисляющихся веществ пероксидаза не разлагает оерекиси водорода. [10]

Сравнительные абсолютные активности ферментов и катализаторов. [11]

Для каталазы взято значение, полученное из данных Эйлера и Иозефсона [24], рассчитанное для конц. [12]

Кроме каталазы, существует и другой фермент, оказывающий специфическое действие на перекись водорода, это пероксидаза. Последняя отличается способностью активировать Н2О2 таким образом, что она в присутствии окисляющихся веществ отдает им один атом кислорода. В отсутствие же окисляющихся веществ пероксидаза не разлагает перекиси водорода. [14]

Фермент каталаза содержится в животных тканях. [15]

Страницы: 1 2 3 4