Ферментативный катализ

Cтраница 2

Ферментативный катализ существенно отличается от химического катализа. Эти отличия сводятся к следующему. [16]

Ферментативный катализ является необычайно мощным средством ускорения химических реакций. В этом смысле ферменты отличаются от промышленных катализаторов в огромной степени, хотя не всегда представляется возможным проводить параллели. [17]

Энергетическая схема реакции. [18]

Ферментативный катализ имеет три основные отличия от неферментатив-ного. [19]

Ферментативный катализ, основанный на способности ферментов с высокой эффективностью ускорять химические процессы, позволяет создавать принципиально новые технологические схемы химических производств или вводить существенные коррективы в традиционные технологические процессы. Биоэлектрокатализ связан с эффектом ускорения в присутствии биоэлектрических катализаторов реакций, протекающих на электродах. [20]

Ферментативный катализ существенно отличается от химического катализа. Эти отличия сводятся к следующему. [21]

Ферментативный катализ - явление более сложное, более высокоорганизованное, чем обычный катализ. Высокая организованность процессов ферментативного катализа определяется особенностью химического взаимодействия в живом организме4 - вызываемой сочетанием молекулярного строения ферментов со структурным соответствием активного центра фермента и субстрата - реагирующей молекулы. [22]

Ферментативный катализ тесно связан с жизнедеятельностью животных и растений. Все жизненно важные процессы в организмах управляются органическими катализаторами, называемыми ферментами или энзимами. Для ферментативного катализа характерны высокая специфичность и каталитическая активность, достигаемые при невысоких температурах и давлениях. В настоящее время ферменты все больше используются в промышленности. [23]

Ферментативный катализ осуществляется в биологических системах и представляет собой чрезвычайно сложное и разнообразное явление. Он может заключать в себе элементы трех вышеупомянутых типов катализа. [24]

Ферментативный катализ играет огромную роль во всех проявлениях жизни, где речь идет о живых существах. [25]

Ферментативный катализ обусловлен специфическим связыванием одной или нескольких молекул субстрата на каталитическом центре фермента и химическим взаимодействием с этим центром, которое может непосредственно использовать силы связывания для понижения свободной энергии активации катализируемой реакции. [26]

Ферментативный катализ идет на поверхности фермента. Превращаемые вещества называются субстратами. Превращение субстрата происходит в области активного центра, который сформирован в третичной структуре большинства ферментов. У простых белков-ферментов активный центр образован сближенными в пространстве радикалами аминокислот первичной структуры. У сложных белков-ферментов здесь находятся кофакторы. У ряда регуляторных ферментов имеется еще один центр - аллостертеский. Присоединение к этому центру низкомолекулярных веществ ( эффекторов) индуцирует изменение третичной структуры фермента, в том числе и в области активного центра. Это и ведет к изменению каталитической активности фермента. [27]

Ферментативный катализ обусловлен высокоспецифическим пространственным взаимным расположением отдельных химических групп в молекуле фермента, благоприятствующим образованию реакционноспособных комплексов между реагирующими молекулами. Способность молекулы фермента обеспечивать необходимое для данной реакции специфическое пространственное взаиморасположение реагирующих молекул обеспечивает резкое ускорение соответствующих реакций. Каталитическое действие ферментов обусловлено наличием в них активных участков. [28]

Ферментативный катализ альдольной конденсации также можно условно разделить на составляющие стадии. Нативная альдолаза катализирует стереоспецифическое отщепление протона от фосфата диоксиацето-на, причем было найдено, что скорость этой реакции, измеренная по обмену трития с растворителем, намного выше, чем общая скорость реакции, катализируемой альдолазой. Если фермент модифицировать действием карбоксипептидазы, то происходит специфическое уменьшение ферментативной активности на стадии отщепления протона и скорость определяющим процессом становится именно эта стадия. Обмен трития при этом становится незначительным, а при использовании диоксиацетона, содержащего дейтерий в положении, где идет отщепление протона, скорость общей реакции начинает зависеть от дейтериевого изотопного эффекта. Эффективность аминов в качестве катализаторов реакции деальдоли-зации диацетонового спирта [ которая представляет собой реакцию, обратную альдольной конденсации, протекающей по схеме ( 64) ] соответствует ряду первичныевторичные третичные амины [122] и аналогична последовательности для реакции декарбоксилирования, катализируемой амина-нами. Поскольку скорость определяющей стадией в реакции, протекающей в разбавленном растворе, является скорее всего расщепление связи углерод - углерод, то можно считать, что каталитическая реакция протекает по механизму, представленному схемой ( 65), путь А. [29]

Но ферментативный катализ может быть рассмотрен и с другой точки зрения. Ее легко понять, представив себе существование в клетке высокореакционноспособного и необходимого организму метаболита. Тогда тактическая задача состоит не в том, чтобы обеспечить ему возможность реагировать, а в том, чтобы предохранить его от реакции в ненужном направлении. В этой ситуации фермент может играть роль эффективного агента, повышая свободную энергию активации других реакций, независимо от того, снижает он или не снижает энергию активации той реакции, которую он специфически катализирует. В данном случае он также является катализатором, хотя и отрицательным, и его функциональное значение в качестве фермента неоспоримо. [30]

Страницы: 1 2 3 4