А-цепи
Cтраница 1
А-цепи инсулина является следствием этой особенности. [1]
Обе а-цепи окрашены в белый цвет, а fi - цепи - в черный. Темы изображены в виде больших серых дисков, на которых указано положение молекул кислорода. [2]
Выделим здесь три группы цепей: а-цепи с существенно инерционными нелинейными элементами; б-цепи с активными сопротивлениями, имеющими несимметричные характеристики; в - цепи с реактивными нелинейными элементами. В такой очередности их и будем рассматривать, тем более, что это соответствует переходу от более простых случаев к более сложным. Разумеется, сложные цепи переменного тока могут содержать одновременно и нелинейные реактивные элементы, и сопротивления с несимметричными характеристиками и иные нелинейные элементы. [3]
 |
Связь тема с гистиди-новым остатком р-цепи гемоглобина. [4] |
Пятым лигандом рмяется остаток His-87 в а-цепи ( или His-92 в. [5]
Инсулин состоит из двух полнпептидных цепей ( А-цепи и В-цепи) по 21 и 30 аминокислотных остатков соответственно, соединенных двумя ди-сулъфидными мостиками в бициклическую систему. Интересно, что инсу-лины из разных организмов, несмотря на различные аминокислотные последовательности, в стандартных тестах ( спазмолитический тест на мышах, окисление глюкозы в жировых тканях или в отдельных жировых клетках) показывают примерно равную биологическую активность. Так, инсулин морских свинок отличается от инсулина крысы не менее чем в 17 положениях. Обычно отличия в первичной структуре велики настолько, насколько далеко отстоят организмы друг от друга в филогенетическом развитии. [6]
 |
Структура проинсулина. [7] |
Между цепями А и В и внутри А-цепи инсулина образуются дисуль-фидные ( - S-S -) связи. [8]
 |
Расщепление дисульфидных поперечных связей надмуравьиной кислотой. [9] |
Его молекула состоит из двух полипептидных цепей: А-цепи, содержащей 21 аминокислотный остаток, и В-цепи, содержащей 30 аминокислотных остатков. Эти две цепи соединены двумя дисульфидными ( - S-S -) поперечными связями, причем в одной из цепей имеется еще одна внутренняя дисульфидная связь. При определении последовательности вначале были разорваны поперечные дисуль-фидные связи, что позволило разделить цепи. Для этой цели Сэнгер использовал в качестве окислителя надмуравъиную кислоту, которая расщепляет каждый остаток цистина на два остатка цистеи-новой кислоты ( рис. 6 - 12), по одному в каждой цепи. После разделения цепей в них были определены аминокислотные последовательности. [10]
 |
Структура проинсулина. [11] |
Расшифрованы первичные структуры миоглобина человека ( 153 аминокислотных остатка), а-цепи ( 141) и 3-цепи ( 146) гемоглобина человека, цитохрома С из сердечной мышцы человека ( 104), лизоцима молока человека ( 130), химотрипсиногена быка ( 245) и многих других белков, в том числе ферментов и токсинов. На рис. 1.14 представлена последовательность аминокислотных остатков проинсулина. Видно, что молекула инсулина ( выделена темными кружками), состоящая из двух цепей ( А-21 и В - 30 аминокислотных остатков), образуется из своего предшественника - проинсулина ( 84 аминокислотных остатка), представленного одной полипептидной цепью, после отщепления от него пептида, состоящего из 33 аминокислотных остатков. [12]
Гликопротеины МНС класса II состоят из двух нековалентно связанных полипептидных цепей - а-цепи с мол. Данные об аминокислотной последовательности позволяют предполагать, что эти гликопротеины тоже содержат антителоподобные домены. [14]
В модели Коллаген II аналогичные водородные связи образованы между аминогруппой NH глицина одной а-цепи и карбоксильной группой О-С пролина другой а-цепи данной молекулы тропоколлагена. В этой модели введено предположение о наличии двух межцепьевых Н - связей ( а не одной, как в моделях Коллаген I и Коллаген II) на триплет аминокислот. [15]
Страницы: 1 2 3 4