А-цепи

Cтраница 2

Val E 11, в кармане полипептидной цепи имеется Свободное пространство; в а-цепи это пространство достаточно велико и в него свободно входит молекула кислорода; в р-цепи, напротив, мало, и для реакции с кислородом необходимо изменение конформации полипептидной цепи. [17]

Внутримолекуляриые дисульфидные связи имеются, например, в окситоцине, вазо-прессиие, в А-цепи инсулина и в рибонуклеазе. Межмолекуляриые дисульфидиые связи соединяют между собой цепи пептидов, причем ковалеитно связанными могут быть как идентичные цепи, как в окисленной форме глутатиоиа, так и различные цепи, как в инсулине. Дисульфидные связи имеют большое значение для образования и стабилизации определенных пептидных и белковых структур. [18]

Взаимное расположение иона имидазолия остатка ги стадии а и атома железа в гемоглобине. Положительный заряд имида-золия сохраняет ион Fez. [19]

У человека существует, однако, несколько известных мутаций, изменяющих аминокислотную последовательность в а-цепи или в р-цепи гемоглобина так, что легкость, с которой окисляется атом железа, возрастает, в результате чего и развивается ферригемоглобинемия. Одна из таких мутаций приводит к замене остатка гистидина в положении 58 а-цепи на остаток тирозина. Боковая цепь тирозина содержит оксибензольное кольцо, которое, обладая свойствами кислоты, не притягивает протона и не приобретает положительного заряда. Возникающее заболевание называют ферригемоглобинемией по а-цепям. [20]

Инсулины человека ( Н) и теленка ( R) отличаются от инсулина овцы участком 8 - 10 А-цепи. [21]

Термин субъединица не вполне однозначен в применении к молекуле гемоглобина, так как она содержит четвгре структурнвгх элемента ( две а-цепи и две р-цепи), но имеет при этом только две функциональные субъединицы, а именно две ар-половинки. [22]

При смешивании гемоглобина плода HbF с меченым НЬА при рН4 и последующей нейтрализации раствора образуется гемоглобин плода с меткой в а-цепи. Очевидно, а-цепи, содержащиеся в НЬА и в HbF, идентичны. Индивидуумы, гомозиготные по гену HbS, должны иметь нормальный HbF. Вместе с тем у индивидуумов, гемоглобин которых имеет аномалии в а-цепях, можно ожидать аномалий в гемоглобине плода. Последовательности аминокислот в у - и р-цепях более сходны друг с другом, чем с последовательностью в а-цепи. [23]

Принципиальное строение макромолекулы коллагена. [24]

В рамках описанного пространственного расположения ос-цепей возможны, как отмечают Рич и Крик, две модели размещения Н - связей, связывающих а-цепи. [25]

Приведенные в табл. 17.2 цифры показывают, что если бы каждый остаток в белке был отобран с наблюдаемой скоростью, то времени существования Вселенной было бы недостаточно для создания белка, например а-цепи гемоглобина. В ней имеется 141 остаток. Для замещений 141 остатка нужно около 10 лет. [26]

Электрофоретическое разделение разных молекулярных форм лактатдегидрогеназы ( ЛДГ. Изоферменты обычно обозначаются цифровыми индексами, указывающими относительную скорость их перемещения при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном геле в стандартных условиях. Разные формы лактатдегидрогеназы обозначаются также и буквами, как указано в тексте. [27]

Все пять изоферментов содержат в разных соотношениях полипептидные цепи двух видов, различающиеся по аминокислотному составу и последовательности аминокислот. А-цепи, называемые также М - це-пями ( от англ, muscle - мышца), кодируются двумя разными генами. Изофор-ма лактатдегидрогеназы, преобладающая в скелетной мышце, содержит четыре А-цепи, а изоформа, преобладающая в мышечной ткани сердца, состоит из четырех В-цепей. [28]

Аминокислотная последовательность проинсулина человека. [29]

Инсулин состоит из двух цепей, соединенных двумя ди-сульфидными мостиками. В А-цепи содержится 21 аминокислотный остаток и дополнительный внутримолекулярный дисульфид-яый мостик, в В-цепи - 30 остатков. Хотя химически были синтезированы с удовлетворительным выходом обе цепи с защищенными боковыми радикалами цистеина, снятие защит и окисление с целью образования дисульфидных связей дали очень плохие результаты. Этот случай заметно отличается от случая рибонуклеазы ( см. разд. Теперь известно, что в процессе биосинтеза образование инсулина происходит не в результате окислительного соединения А - и В-цепей. Инсулин образуется из большего по размеру одноцепочечного предшественника, проинсулина, ди-сульфидные связи в котором образуются до начала протеолиза. Происходит, по-видимому, правильное сворачивание образующейся полипептидной цепи, необходимое для правильного образования дисульфидных связей. [30]

Страницы: 1 2 3 4