А-цепь
Cтраница 1
Три а-цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль. Каждая а-цепь характеризуется высоким содержанием глицина, низким содержанием серосодержащих аминокислот и отсутствием триптофана. НО-Рго), а также 5-гидроксилизина ( НО-Ьуз); на них приходится ок. V ( X, V-остаток любой а-аминокислоты, кроме глицина), создающая конформац. Триплетная последовательность составляет ок. [1]
В а-цепях молекулы гемоглобина полость между спиральными участками, в которых помещается диск тема, достаточно широка, и молекула кислорода может присоединяться к иону железа без препятствий. В fj - цепях полости, в которых находятся темы, недостаточно широки для беспрепятственного вхождения молекулы кислорода. Присоединение кислорода в этом случае осуществляется после конформационного изменения молекулы, вызванного присоединением кислорода к а-цепям. [2]
Снижение скорости синтеза а-цепи клинически проявляется нетяжелой гипохромной анемией с высоким содержанием сывороточного железа, желтухой и спленомегалией. При электрофорезе гемоглобина значительного увеличения содержания А2 - и F-гемоглобина не бывает. [3]
Ко-валентные связи между а-цепями ( сшивки) образуются в результате алъдольной конденсации остатков 2-амино - 6-оксогексановой или 2-амино - 5-гидрокси - 6-оксогексановой к-т, к-рые образуются соотв. [4]
В-цепь расположена за А-цепью. [5]
Две из них, называемые а-цепями, имеют одинаковую первичную структуру и по 141 аминокислотному остатку. Две другие, обозначаемые 3-цепями, также идентично построены и содержат по 146 аминокислотных остатков. Таким образом, вся молекула белковой части гемоглобина состоит из 574 аминокислот. Во многих положениях а - и 3-цепи содержат разные аминокислотные последовательности, хотя и имеют почти одинаковые пространственные структуры. Получены доказательства, что в структуре гемоглобинов более 20 видов животных 9 аминокислот в последовательности оказались одинаковыми, консервативными ( инвариантными), определяющими функции гемоглобинов; некоторые из них находятся вблизи тема, в составе участка связывания с кислородом, другие-в составе неполярной внутренней структуры глобулы. [7]
Присоединение второй молекулы кислорода ко второй а-цепи вызывает дальнейшее конформационное изменение молекулы гемоглобина, сводящееся к расширению полостей, в которых находятся темы р-цепей. Вследствие этого возникает возможность присоединения молекул кислорода и ими. [8]
В настоящее время установлено четырнадцать вариантов а-цепей и восемь ( 3-цепей, причем лигандсвязывающий участок интефинов образуют пептидные цепи обоих типов. [9]
Простая цепь в графе G называется А-цепью, если ее концевые вершины принадлежат множеству Л, но ни одна из ее внутренних вершин в А не содержится. Галлаи ( 1961) решил задачу отыскания максимального числа вершинно непересекающихся А-цепей сведением ее к задаче о паросочетании. [10]
Вначале, по-видимому, происходит оксигениро-вание одной из а-цепей. Поскольку при соединении с кислородом железо переходит из высокоспинового ( 5 2) в низкоспиновое ( 8 0) состояние, уменьшается его ковалентный радиус и ион железа перемещается в плоскость порфинового ядра; вместе с ним приближается к группе тема ( приблизительно на 0 08 нм) жестко связанный с железом проксимальный гистидин. Смещение гистидина, находящегося в спиральном участке F полипептидной цепи, вызывает перемещение всей спирали F к центру молекулы, что в свою очередь приводит к уменьшению полости между спиралями F и Н, в которой находился остаток Туг НС 2 ( 140) ai, в результате чего этот остаток выталкивается из полости. Выталкивание тирозина приводит к перемещению С-концевого Arg НС 3 ( 141) а. [11]
Показать, что задача отыскания максимального числа вершинно непересекающихся А-цепей может быть сведена к задаче о наибольшем паросочетании. [12]
 |
Схема образования изомеров инсулина и мономерных А - и В-цепей с замкнутыми дисульфидными связями ( по Цану. [13] |
Используя улучшенную комбинированную методику ( 50 % - ный избыток А-цепи, рН 10 6), был получен [671] продукт, имеющий 10 - 20 % инсулино-вой активности, и выделен инсулин в кристаллическом виде. Схемы синтеза, использованные американскими и китайскими учеными, отличаются лишь в методических деталях. [14]
Оксигенация начинается с присоединения молекулы кислорода к иону железа одной из а-цепей. В порфириновом кольце расстояние от центра до атомов азота равно 2 01 А. В теме без кислорода расстояние от иона Fe2 до атомов азота равно 2 061 А. Поэтому ион железа выступает на 0 8 А из плоскости порфиринового кольца в направлении атома азота соседнего гистидинового остатка. [15]
Страницы: 1 2 3 4