А-цепь
Cтраница 3
Например, если экспрессируется класс А, то вырезаются все фрагменты ДНК, соответствующие классам М, D, G, Е, и образуется активный фрагмент ДНК, включающий в себя вариабельные гены, а также ген, кодирующий константную а-цепь. Если же клетка должна экспрессировать антитело, допустим, класса Е, то под влиянием Т - клеток и цитокинов происходит переключение классов. Перед каждым геном тяжелых цепей ( кроме D-класса) имеется сайт переключения. При наличии сигнала от Т - клеток или цитокинов эти участки рекомбинируют друг с другом, а промежуточные гены ( соответствующие цепям С, С5 и С) вырезаются. Удаление промежуточных генов происходит следующим образом. При получении сигнала на переключение соответствующие участки рекомбинируют, при этом образуется петля цепи ДНК, которая вырезается эндонуклеазами. Сайты рекомбинации расположены в зонах интронов и в результате сплайсинга также удаляются. [31]
У здорового человека глобин состоит из 574 аминокислот, упакованных в 4 попарно одинаковые цепи; гемоглобин состоит из 3 компонентов: гемоглобина А ( 96 - 98 %), гемоглобина А2 ( 2 - 3 %) и гемоглобина F ( 1 - 2 %), причем гемоглобин А представлен двумя а - и р-цепя-ми, А2 - двумя а - и а-цепями, гемоглобин F - двумя а - и у-це-пями. [32]
РЕЛАКСИН, пептидный гормон, молекула к-рого состоит из двух цепей, соединенных двумя дисульфидными мостиками; мол. А-цепь состоит из 22, В-цепь - из 26 аминокислотных остатков. Вырабатывается у беременных животных желтым телом яичников. Вызывает у млекопитающих расширение лонного сочленения перед родами и формирование родового канала. [33]
Три а-цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль. Каждая а-цепь характеризуется высоким содержанием глицина, низким содержанием серосодержащих аминокислот и отсутствием триптофана. НО-Рго), а также 5-гидроксилизина ( НО-Ьуз); на них приходится ок. V ( X, V-остаток любой а-аминокислоты, кроме глицина), создающая конформац. Триплетная последовательность составляет ок. [34]
При ренатурации а-цепи могут образовывать димеры ( р-частицы) или триме-ры ( у-частицы), к-рые могут образовывать спираль. [35]
Четыре полипептидные цепи гемоглобина ассоциированы в примерно тетраэдрическую структуру и образуют почти сферическую молекулу. Каждая из а-цепей контактирует с двумя Р - цепями, в то время как между двумя а-цепями или между двумя р-цепями взаимодействие почти отсутствует. Каждый из четырех гемов гемоглобина способен присоединить одну молекулу кислорода. Как и в случае миоглобина, окисление Fe2 до Fe3 приводит к образованию неактивной формы гемоглобина - метгемоглоби-на, которая не способна присоединять молекулярный кислород. [36]
Цепи необязательны для проявления биологической активности. О функции а-цепи известно лишь, что она ингибирует ji - NGF. В то же время f - субъединица имеет аргинпнспецифич-ную протеазную активность и структурную гомологию с трипсином. Она участвует в протеолитическом превращении высокомолекулярного предшественника jj - NGF. Такой npo-fi - NGF с М 22 000 уже найден. [37]
 |
Инсулиновый рецептор ( схема. [38] |
Связывание инсулина с а-цепями запускает аутофосфорилирование остатков тирозина в 3-цепях; активный тирозинкиназный домен затем участвует в фосфорилировании неактивных белков-мишеней в цитозоле. [39]
Последовательность аминокислот в а-цепях определяет первичную структуру коллагена. Пространственная конфигурация а-спиралей относится к вторичной структуре коллагена. Объединение а-спиралей и образование триплетной молекулы коллагена ( тропоколлагена), включая характер межцепьевых связей, относится уже к третичной структуре коллагена. [40]
В эритроцитах плода преобладает фетальный гемоглобин - HbF. Он состоит из двух а-цепей и двух у-цепей ( а2у2); у-цепи отличаются от р-цепей иной последовательностью 37 аминокислот. Сродство к кислороду у HbF значительно выше, чем у НЬА, поэтому HbF обеспечивает доставку кислорода эмбриону из системы кровообращения матери. После рождения HbF начинает исчезать и через 4 - 6 мес не обнаруживается. У взрослого человека кроме основного НЬА ( сс2р2) имеются минорные гемоглобины, составляющие 5 - 10 % от общего количества гемоглобина: 1) НЬА2 ( сс252) - 2 5 %, 5-цепь отличается от р-цепи последовательностью 10 аминокислот; 2) НЬА1Ь - 3 - 6 %, НЬА1с - 1 %, образуется в результате гликозили-рования JV-концевых остатков валина р-цепей. При диабете количество этих гликозилированных гемоглобинов повышается. [41]
Самым интересным свойством рецептора инсулина, отличным от всех других рецепторов гормонов белковой и пептидной природы, является его способность аутофосфорилирования, т.е. когда рецептор наделен сам протеинкиназной ( тирозинкиназной) активностью. При связывании инсулина с а-цепями рецептора происходит активирование тирозинкиназной активности 3-цепей путем фосфорилирования их тирозиновых остатков. В свою очередь активная тирозинкиназа 3-цепей запускает каскад фосфорилирования-дефосфорилирования протеинкиназ, в частности мембранных или цитозольных серии - или треонинкиназ, т.е. протеинкиназ и белков-мишеней, фосфорилирование в которых осуществляется за счет ОН-групп серина и треонина. [42]
Сначала под действием тромбина от а-цепей фибриногена последовательно отщепляются два фибршюпептида А ( мол. Затем происходит спонтанная полимеризация образовавшихся фибрин-мономеров в сгустки, к-рые стабилизируются свертывающим фактором XIII а в прочный фибрин-полимер, способный выполнять кровоостанавливающую функцию. Состоит из двух, одинаковых соединенных дисуль-фидными связями субъединиц, каждая из к-рых представлена тремя полипептидными цепями ( а, р, у), также соединенными между собой дисульфидными мостиками. [43]
В целях получения пептидов коллагена I из шкуры теленка, удобных для определения его полной аминокислотной последовательности, были использованы четыре последовательных этапа ион-парной хроматографии. На 1 - м этапе материал а-цепи ( отделенный гель-фильтрацией на сорбенте Spherogel TSK 4000 SW) разделяли на две фракции, at и аа. На 2 - м этапе фракционировали бромциано-вые пептиды а ] 5 па 3 - м - разделяли короткие пептиды, полученные в результате гидролиза одного из BrCN-пептидов трипсином. [44]
Этот вид гемоглобинопатии по клиническим проявлениям практически не отличается от р-талассемии. Заболевание связано либо с полным отсутствием синтеза а-цепей, либо со значительным его снижением. Полное отсутствие а-цепи означает глубокое нарушение синтеза гемоглобина F, что несовместимо с жизнью плода. [45]
Страницы: 1 2 3 4