Cтраница 2
Обычно считают, что надмуравьиная кислота представляет собой реактив, непригодный для получения а-окисей, ввиду того что высокая кислотность муравьиной кислоты ( применяемой в качестве растворителя или образующейся при окислении) служит причиной быстрого расщепления большинства а-окисных колец. [16]
Для получения эпоксидных соединений надмуравьиная кислота используется реже, чем надуксусная, так как присутствие муравьиной кислоты приводит к быстрому размыканию эпоксидного кольца с образованием формиатов гликолей. [17]
По методу Херса [11] надмуравьиную кислоту получают, добавляя 0 5 мл 30 % - ного раствора перекиси водорода к 9 5 мл 99 % - ной муравьиной кислоты. Полученную смесь оставляют стоять в закупоренной склянке при 25 в течение 2 час. В другой склянке растворяют полностью 200 мг рибонуклеазы ( с влажностью 8 %) в 5 мл 99 % - ной муравьиной кислоты и при помешивании добавляют 1 мл безводного метанола. Добавление последнего препятствует последующему замораживанию раствора. [18]
Туппи сначала окислил окситоцин надмуравьиной кислотой и частично гидролизовал окисленный лептид соляной кислотой. Были выделены четыре дипептида и два трипептида; большая часть последовательности аминокислот в этих пептидах была установлена обработкой каждого пептида динитрофтор-бензолом - с последующим гидролизом и выделением и идентификацией динитрофенильньгх производных аминокислот. В приводимых ниже формулах, если последовательность аминокислот в пептидах известна, символы аминокислот разделены тире; если последовательность неизвестна, то символы даны в скобках и разделены запятой. [19]
Туппи сначала окислил окситоцин надмуравьиной кислотой и частично гидролизовал окисленный пептид соляной кислотой. Были выделены четыре дипептида и два трипелтида; большая часть последовательности аминокислот в этих пептидах была установлена обработкой каждого пептида динитрофтор-бензолом с последующим гидролизом и выделением и идентификацией динитрофенильных производных аминокислот. В приводимых ниже формулах, если последовательность аминокислот в пептидах известна, символы аминокислот разделены тире; если последовательность неизвестна, то символы даны в скобках и разделены запятой. [20]
Для получения гликолей особенно пригодна надмуравьиная кислота; она реагирует быстро и нацело не только с олефинами, но даже с относительно менее реакционноспособными двойными связями в а р-ненасыщенных кислотах с образованием а, Р - ДИ-оксикислот. [21]
Так, эпо-ксидирование олеиновой кислоты надмуравьиной кислотой приводит к моноформиату гликоля [2, 3]; надуксус-ная кислота в присутствии небольших количеств серной кислоты тоже не дает а-окиси. [22]
Херс обнаружил, что, когда надмуравьиную кислоту окисляют при 0 ( а не при - 10), до 10 % тирозина превращается в хлортиро-зин. При более высоких температурах это превращение протекает более интенсивно. Затем полученный фильтрат лиофилизируют. [23]
Перед частичным гидролизом рекомендуется окислить исследуемый материал надмуравьиной кислотой в силу тех же самых причин, о которых уже упоминалось в разделе, посвященном полному гидролизу. [24]
Часто цистин окисляют до цистеиновой кислоты с помощью надмуравьиной кислоты. В процессе такой обработки метионин превращается в сульфон. [25]
К образцу белка добавляют 1 - 2 мл надмуравьиной кислоты и оставляют в закрытом сосуде в течение часа на холоде. После этого содержимое сосуда разводят водой в 50 раз и высушивают образец лиофилизацией или на роторном испарителе. Во избежание попадания сильного окислителя в приборы образцы белка можно высушивать в специально отведенном для этих целей вакуумном эксикаторе над NaOH. В этом случае раствор белка в надмуравьиной кислоте разбавляют равным объемом воды и выпаривают. Процедуру с добавлением воды и выпариванием над NaOH повторяют 3 раза. [26]
Перед трифторацетилированием SH-группы исследуемого белка карбоксиметилируют или окисляют надмуравьиной кислотой. После внесения последней порции этилтиотрифторацетата рН понижают до 6 и удаляют мочевину и избыток реагента, диализуя смесь против дистиллированной воды или 1 % - ного раствора бикарбоната аммония. В результате трифтораце-тилирования е-аминогруппы остатков лизина блокируются трифто-рацетильными группами, и поэтому они не могут быть протониро-ваны. Далее модифицированный белок подвергают ферментативному гидролизу, следя за тем, чтобы рН не превысил 8 2, так как в более щелочной среде трифторацетильные группы отщепляются. [27]
Почему надуксусная кислота труднее реагирует с олефинами, чем надмуравьиная кислота. [28]
Для установления строения сфингомиелина использовано гидроксилирование двойной связи основания надмуравьиной кислотой и периодатное окисление полученного при этом соединения. Образовавшийся амидоальдегид, содержащий фосфорилхолиновую группировку, далее окисляли перманганатом и гидролизовали. [29]
Гидролизат, содержащий метионин и цистин, предварительно окисляют надмуравьиной кислотой. Первое хроматографирование в системе / i-бутанол - уксусная кислота - вода ( 4: 1: 5) проводят с перетеканием до тех пор, пока пятно тропеолина достигнет нижнего края бумаги. После сушки хроматограмму хроматографи-руют в той же системе, повторяя эту операцию 5 - 8 раз, причем каждый раз до достижения растворителем нижнего края бумаги. Проявление проводят погружением хроматограммы в 0 7 % - ный раствор нингидрина в безводном ацетоне, после чего хроматограмму выдерживают в течение 8 - 10 час при комнатной температуре в полутьме, причем в атмосфере не должно содержаться аммиака. Затем хроматограмму освещают минимум двумя источниками света с определенного расстояния и фотографируют на фотопленку. Отношение величины площадей пиков анализируемых образцов, полученных измерением на микрофотометре, сравнивают с площадями стандартных образцов и результаты выражают в виде части от общего содержания аминокислот. Метионинсульфон ( располагающийся на хроматограммах вместе с гликоколом и серином), тирозин и триптофан этим способом не определяются, изолейцин и лейцин определяются совместно. [30]