Cтраница 2
Орнитин в этом процессе синтеза мочевины служит как бы катализатором, аргиназа же является одним из ферментов образования мочевины. [16]
К наиболее детально исследованным металлоферментным комплексам относятся некоторые пептидазы ( особенно лейцинаминопептидаза), аргиназа, фосфопируватгид-ратаза, некоторые дегидрогеназы, фосфатазы и другие ферменты, участвующие в превращении органических фосфатов. [17]
Реакции I и II протекают в аэробных условиях и требуют притока энергии, реакция III катализируется аргиназой, которая имеется в больших количествах в печени. [18]
В отличие от железа, меди и цинка для марганца существует лишь три фермента первого типа, а именно аргиназа, пируваткарбоксилаза и супероксиддисмута-за. [19]
Хотя о специфической биологической роли марганца известно мало, но найдено, что марганец является активатором энзимов, таких как аргиназа, фосфоглюкомутаза, карбоксилазы и пептидазы. Изучение на крысах физиологического действия марганца показывает, что он способствует лактации и предупреждает дегенерацию и атрофию семенников. У цыпленка марганец предупреждает заболевание костей, так называемый перозис. Потребность организма в марганце очень мала, и вводимые дозы поэтому должны обладать максимальной удельной активностью. [20]
Такую же защиту от токсического действия ионов аммония создают инъекции других промежуточных продуктов цикла мочевины, например аргинина; аргинин, расщепляемый аргиназой на мочевину и орнитин, в данном случае метаболически равноценен нагрузке орнитином. Таким образом, повышенный синтез мочевины, наблюдаемый после инъекции аргинина, по-видимому, связан со стимулирующим действием образующегося орнитина. Очевидно, однако, что в случае сильного снижения активности аргиназы такой процесс был бы невозможен; при этих условиях аргинин, вероятно, оказывал бы ингибирующее действие. [21]
Активность его в почках у большей частя видов крайне низка. Аргиназа - последний фермент в цепи реакций цикла образования мочевины. Оптимум рН действия аргиназы 9 7, для проявления активности необходимы ионы Мл2, обладает строгой субстратной специфичностью, мол. [22]
При ее участии происходит образование мочевины в организме животных. Аргиназа отсутствует у птиц и рептилий. Это одна из наиболее специфичных гидролаз; она представляет белок, содержащий марганец. [23]
Удобным объектом для выделения аргиназы является печень животных. Аргиназа печени локализована в ци-тозоле клеток. [24]
В ряде опытов показано сродство марганца к митохондриям. Фермент же аргиназа, содержащий марганец, не принадлежит к числу энзимов, локализующихся в митохондриях. Богатство митохондрий марганцем скорее связано с участием его в процессах дыхания клетки, в окислительно-восстановительных реакциях, в процессах окислительного фосфорилирования. В модельных опытах марганец активирует окислительное фосфорилирование митохондрий. [25]
Необходимо подчеркнуть, что аргиназа содержится в печени тех животных, которые экскретируют с мочой мочевину как основной и конечный продукт азотистого обмена. В печени птиц, например, аргиназа отсутствует, поскольку птицы вместо мочевины выделяют мочевую кислоту. [26]
Аргинин играет выдающуюся роль в белковом обмене. Как уже указывалось, энзиматическое расщепление аргинина аргиназой приводит к образованию орнитина, который занимает центральное положение в процессе синтеза мочевины в животном организме. Являясь биологическим предшественником орнитина, аргинин выполняет в связи с этим существенную физиологическую функцию в обмене аминокислот. У некоторых беспозвоночных животных фосфорное производное аргинина - фос-фоаргинин - имеет непосредственное отношение к химическим реакциям, протекающим в работающей мышце. Однако этим не исчерпывается биологическое значение аргинина и его участие в белковом обмене. Как выяснилось в опытах с изотопами, синтез креатина в животном организме также происходит при участии аргинина ( стр. Основной путь превращения аргинина в обмене, приводящий к образованию конечных продуктов, по-видимому, идет через орнитин. Наличие аргиназы почти во всех животных тканях полностью обеспечивает расщепление аргинина на орнитин и мочевину. Дальнейшее превращение орнитина, а следовательно, и аргинина ведет к образованию глютаминовой кислоты, путь распада которой до конечных продуктов нами уже выяснен. [27]
На самом же деле большинство белков после ренатурации восстанавливает далеко не все свои свойства, и если их функциональная активность сохраняется, то это не означает, что конфор-мация белка осталась неизменной. Например, в работе [135] показано, что во многих белках ( аргиназа, гексакиназа, дезоксирибо-нуклеаза, химотрипсиноген, уреаза, пепсин, лизоцим и др.) процесс денатурации развивается в две стадии, первая из которых соответствует повышенной свободе движения боковых радикалов, а вторая-необратимой перестройке структуры белка. По-видимому, для большинства белков, в особенности тех, в которых нерегулярные участки велики, характерна утрата тех или иных свойств после ренатурации, и потому можно предположить, что их нативная структура отвечает метастабильной конформации, устанавливаемой в процессе синтеза белка на рибосоме. [28]
Аргиназа относится к ферментам, которые обладают абсолютной специфичностью, действуя только на один субстрат. Например, такие сходные с аргинином вещества, как гуанидин и креатин, не подвергаются расщеплению аргиназой. [29]
Активирующее действие ионов металлов гораздо менее специфично, чем функция ионов, образующих комплексные катализаторы с постоянным составом. Так, например, фермент тирозиназа активируется ионами железа, кобальта, марганца; лейцинаминопептидаза активируется магнием и марганцем; аргиназа - марга нцем, кобальтом, никелем и железом; активаторами карбоксилазы являются ионы марганца, кадмия, цинка, свинца, никеля, железа, магния, бария и меди. Столь же велика число активаторов у некоторых видов фосфатаз. [30]