Cтраница 3
Карбобенз-окси - О-ацетил - L-тирозин можно получать щелочным гидролизом этилового эфира М - карбобензокси-ь-тирозина и последующим ацетилированием уксусным ангидридом. Баркдолл и Росс ( 108 ] именно таким методом осуществили ступенчатый синтез с удлинением цепи по карбоксильному концу ь-тирозил-ь-тирозина, ди-ь-тирозил-ь - тирозина и три-ь-тирозил-ь - тирозина. N-бензилокси-карбонильная и О-ацетильная группы. Если гидрогенолиз проводить в 80 % - ной уксусной кислоте в присутствии 1 5 же хлористого водорода [255] или в ледяной уксусной кислоте [108], то О-ацетильная группа не затрагивается. При обработке эфиров N-кар-бобензокси - О-ацетил-ь - тирозиламинокислот водной щелочью, метанольным раствором аммиака или гидразингидратом происходит отщепление О-ацетильной группы и образование свободной кислоты [108, 184, 206], амида [184, 774] или гидразида [108] соответственно. Последнее соединение получают обработкой медного комплекса L-тирозина уксусным ангидридом. N-Карбо - ксиангидрид ь-тирозина применяли в синтезе пептидов. [31]
Далее важно убедиться, что и в бактериальной клетке белковые цепи растут постепенно, начиная с одного конца, как это обнаружили Швит и Динцес для синтеза гемоглобина в рети-кулоцитах. После импульса из клеток добывался валовый белок, и последний расщеплялся карбоксипептпдазой - ферментом, отщепляющим аминокислоты с карбоксильного конца ( С-конца) полипептидной цепи. Расщепление карбоксипептидазой всегда идет с конца путем отщепления звена за звеном, но процесс останавливается, когда дело доходит до цистина, пролина или некоторых других аминокислот. [32]
По сравнению с ЦПМ внешняя мембрана ( ВМ) является сильно асимметричным липид-ным бислоем, в котором внутренний слой состоит из фосфоли-пидов, а внешний - из липополисахаридов. ВМ и муреиновый слой соединены липопротеином, который своим N-кон-цом с замещенными жирными кислотами погружен во внешнюю мембрану, а его карбоксильный конец связан с муреином. ВМ содержит белки-порины, формирующие поры. [33]
Единственная молекула ацетил - КоА в этой реакции служит затравкой, или инициатором. Рост цепи при синтезе жирной кислоты начинается с карбоксильной группы ацетил - КоА и происходит путем последовательного добавления ацетильных остатков к карбоксильному концу растущей цепи. [34]
Протоны СН2 - группы глицина являются, в принципе, гетеро-стерическими ( см. разд. В спектре, снятом в de - ДМСО на частоте 100 МГц, заметно расщепляется только сигнал глицина, связанного с карбоксильным концом v тирозина, в отличие от олигопептидов с открытой цепью, для которых сильнее расщеплены сигналы N-концевых остатков. В спектре водного раствора расщеплены сигналы трех остатков глицина, а для раствора в CF3COOH - двух остатков. Это расщепление, неразличимое в спектре соответствующего олигомера с открытой цепью - триглицил - Й2 - глицил - Й2 - Глицилтирозина, вероятно, обусловлено не только магнитной анизотропией ароматического кольца: судя по величине константы спин-спинового взаимодействия / ав для тирозила, в данном случае, в отличие от L-тирозил-глицилдикетопиперазина ( стр. Возможно, что в данной молекуле большую роль играет анизотропия пептидных групп. [35]
Мыло - эффективное моющее средство; оно обладает способностью превращать жиры и масла в водные эмульсии. Анионы жирных кислот, например пальмитат-ион, образуют слой вокруг капельки масла так, как показано на рис. 9.14. Ионы натрия растворяются в воде, и отрицательно заряженные карбоксильные концы анионов жирных кислот остаются в водной фазе на границе с каплей масла. Однако углеводородные цепи анионов энергичнее взаимодействуют с жирами, чем с водой ( углеводороды гораздо лучше растворимы в масле, чем в воде), к они проникают в масляные капли, образуя поверхности раздела со стороны масла. Можно сказать, что ионные ( полярные) концы молекул мыла растворены в водной фазе, а углеводородные ( неполярные) - в масляной фазе; поскольку эти концы связаны между собой, образуется поверхность раздела. [36]
Далее цикл реакций повторяется. В этом случае образованием бутирил - АПБ завершается лишь первый из 7 циклов, в каждом из которых началом является присоединение молекулы малонил - АПБ к карбоксильному концу растущей цепи жирной кислоты. [37]
Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Эпдопептидазы являются гидролазами, расщепляющими пептидную связь внутри полипептидной цепи, экзопептидазы расщепляют ее на конце белковой молекулы, аминопептидазы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазм - ее карбоксильный конец. [38]
Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Эпопептидазы являются гидролазами, расщепляющими пептидную связь внутри полипептидной цепи, экзопепгпидазы расщепляют ее на конце белковой молекулы, амино пептид азы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазы - ее карбоксильный конец. [39]
Существует несколько аминопептидаз, причем каждая специфична для определенной аминокислоты. Так, лейцилпептидаза гидролизует только остатки лейцина, валина и аланина, а пролиназа - только остатки пролина и оксипролина у аминного конца пептидной цепи; пролидаза гидролизует остатки пролина, а протаминаза - остатки аргинина у карбоксильного конца пептидной цепи. [40]
Место разветвления можно определить методом ГЖХ, предварительно окислив соединение одним из двух методов. Молекулы окисляют с карбоксильного конца и получают гомологические ряды кислот, содержащих четное и нечетное число атомов углерода и имеющих разветвленные цепи. Окисление продолжают до тех пор, пока не достигнут точки разветвления. После точки разветвления при дальнейшем окислении образуются только алканоидные кислоты с прямой цепью. Таким образом, положение точки разветвления определяется числом атомов углерода жирной кислоты, отсутствующей между рядами гомологов с прямой и разветвленной цепями, а также строением кетона, который появляется вместо нее. Эти соединения разделяют методом ГЖХ. [41]
Выделившийся тиогидантоин извлекают из нейтрального раствора двукратной экстракцией уксусноэтиловым эфиром. Двукратная экстракция необходима в том случае, когда мы хотим получить однозначные результаты при хроматографировании С-конценой аминокислоты. Определение второй от карбоксильного конца аминокислоты проводят следующим образом: водный раствор после экстракции тиогидантоина вымораживают и остаток обрабатывают таким же образом, как и при определении первой аминокислоты. [42]
При действии пепсина от карбоксильного конца полипептидной цепи р - кор-тикотрошша вначале отщепляется 11 аминокислотных остатков; образующийся полипептид сохраняет биологич. [43]
С развитием методов постепенного расщепления пептидов все большее значение приобретает ферментативный гидролиз белков, при котором образуются пептиды, содержащие большое число аминокислот. Ферментативный гидролиз имеет ряд преимуществ по сравнению с кислотным гидролизом; он, например, не вызывает разложения триптофана и разрыва амидных связей, кроме того, подходящим выбором ферментов можно ориентировочно определить места в пептидных цепочках, но которым преимущественно протекает расщепление. Из нротеипаз для ферментативного, гидролиза применяют прежде всего трипсин, который расщепляет шлг-тидные связи на карбоксильных концах лизиновых и аргининовых остатков. [44]
Брокманн [3] правильно определил, что вал иномицин построен из остатков о - и L-валина, ь-лактата и о-изовалерата; однако он считал, что эта последовательность повторяется только дважды. И увеличение, и уменьшение повторяющейся последовательности из четырех остатков приводит к потере активности, так же как и инверсия любого оптически активного центра. Раскрытие цикла приводит к потере активности, если даже концевые группы защищены формильной ( свободный аминный конец) или этаноламидной ( свободный карбоксильный конец) группами. [45]