Индивидуальная константа - скорость
Cтраница 3
Как было показано в предыдущих разделах этой главы, определение скоростей инициирования является составной частью определения индивидуальных констант скоростей. Кроме того, знание скоростей инициирования представляет интерес и в другом отношении, например, при расчете квантового выхода или эффективности инициирования инициатором, а также при определении константы скорости реакции термического инициирования при взаимодействии двух молекул мономера. [31]
 |
Распределение СНг-групп в хлорированном полиэтилене, содержащем 42 % ( масс. С1. [32] |
Таким образом, результаты исследования распределения звеньев в хлорированном ПЭ пока не удается использовать для точной оценки индивидуальных констант скорости. [33]
В этом случае, если равновесные концентрации ( и, следовательно, k i / k - i) известны, тоже могут быть вычислены обе индивидуальные константы скорости. Если же реакционная система оказывается более сложной и характеризуется рядом последовательных стадий ферментативного катализа, то далеко не всегда можно безошибочно приписать каждое наблюдаемое значение времени релаксации одной из стадий. Хотя число различных значений времени релаксации должно соответствовать минимальной оценке числа элементарных стадий процесса, вычисление констант скорости в этом случае оказывается более трудной задачей, чем в упоминавшихся выше. Однако в принципе эта задача может быть решена. [34]
Линеаризуя выражение (7.31) в координатах ( [ E ] 0 / Vm, [ N ]) и учитывая, что для изучаемой реакции k2 / k32 5, находим значения индивидуальных констант скоростей ферментативного сольволиза. [35]
Таким образом, при кинетическом исследовании эффекта соседних звеньев в макромолекулярных реакциях предполагается, что в условиях эксперимента реализуется принятая модель реакции с эффектом ближайшего соседа и на основе этого предположения определяются индивидуальные константы скорости. При выборе условий кинетического эксперимента, естественно, должны быть учтены требования модели процесса. [36]
Линеаризуя выражение (7.31) в координатах ( [ E ] 0 / Vm, [ N ]) и учитывая, что для изучаемой реакции А2 / & з2 5, находим значения индивидуальных констант скоростей ферментативного сольволиза. [37]
ЕА - ацилферментное промежуточное соединение, образованное в результате ацилирования активного центра фермента молекулой субстрата; PI и Р2 - продукты реакции, образованные на стадиях ацилирования и деацилирования соответственно; k2 и k3 - индивидуальные константы скоростей реакций ацилирования и деацилирования. Если фермент-субстратный комплекс ES находится в квазиравновесном состоянии с исходным субстратом и ферментом, то Ks называется истинной константой Михаэлиса. [38]
ЕА - ацилферментное промежуточное соединение, образованное в результате ацилирования активного центра фермента молекулой субстрата; PI и Рг - продукты реакции, образованные на стадиях ацилирования и деацилирования соответственно; k2 и &3 - индивидуальные константы скоростей реакций ацилирования и деацилирования. Если фермент-субстратный комплекс ES находится в квазиравновесном состоянии с исходным субстратом и ферментом, то Ks называется истинной константой Михаэлиса. [39]
Константу & 2 можно найти по величине V, а константа Михаэлиса Кт ( & 2 &-i) / 6 i обычно известна на основании измерений, проведенных методом стационарной кинетики; исходя из этого, можно вычислить значения всех индивидуальных констант скоростей. [40]
К сожалению индивидуальные константы скоростей роста k, kz2 и далее в большинстве случаев недостаточно хорошо известны, чтобы проводить точное сравнение. [41]
Значение К может быть найдено из равновесных концентраций. Это уравнение позволяет определить индивидуальные константы скоростей, так как сумму ( fci kz) можно измерить, а отношение ki / kz К известно. Если отношение К kjkz очень велико или очень мало, то это означает, что одна из двух реакций медленная по сравнению с другой. [42]
Значение К может быть найдено и равновесных концентраций. Это уравнение позволяет определить индивидуальные константы скоростей, так как сумму ( / Ч kz) можно измерить, а отношение kjk К известно. Если отношение К ki / kz очень велико или очень мало, то это означает, что одна из двух реакций медленная по сравнению с другой. [43]
Реакции трансаминирования были изучены в системе, содержащей ПАЛФ, ионы тяжелых металлов и субстраты. В работе [47] были определены индивидуальные константы скорости для стадии образования альди-мина. [44]
Методы формальной кинетики, описанные в гл. IX, позволяют вычислять некоторые индивидуальные константы скорости мономолекулярных стадий - и константы равновесия для некоторых бимолекулярных стадий ферментативной реакции. Ниже мы обсудим стратегию и тактику, применяемые для этих целей. В следующих главах будет показано, как можно использовать эти константы для выявления важных функциональных групп в молекуле фермента и установления их роли в катализе. [45]
Страницы: 1 2 3 4