Cтраница 1
С аспартата, молекула которого построена из четырех атомов углерода, начинаются пути, синтеза пиримидинов и ряда аминокислот - лизина, метио гина, изодейцина и аспарагяаа. [1]
Активность аспартат - карбамоилтрансферазы в течение 30 сут после v-облучения крыс в дозе 154 8 мКл / кг ( ЛДбо / зо) претерпевает тканеспецифичные волнообразные изменения. В экстрактах костного мозга активность фермента уменьшается к концу 1 - х суток до 69 %, достигает минимального уровня через 5 сут ( 41 %), затем постепенно возрастает, нормализуясь через 8 сут. Через 14 сут она превышает контрольный уровень на 18 %, а потом снижается и на протяжении 20 - 30 сут остается в пределах нормы. В вилочковой железе через сутки после облучения активность аспартат - карбамоилтрансферазы, наоборот, увеличивается на 32 %, через 2 сут нормализуется, к концу 8 - х суток вновь превышает контрольный уровень на 27 %, через 14 сут достигает максимума ( 268 %), на 20 - е сутки снижается до 50 %, повторно нормализуется через 26 сут, а по истечении 30 сут снова становится значительно выше нормы. Аналогичная динамика изменения активности фермента при облучении наблюдается и в селезенке. Аспартат - карбамоилтрансферазная активность экстрактов этой ткани через сутки после облучения крыс возрастает на 74 %, через 8 сут снижается до 65 %, через 14 сут вновь резко увеличивается ( на 153 %), на 20 - 26 - е сутки падает до S9 - 52 % и устанавливается на контрольном уровне к исходу 1-го месяца после облучения. [2]
ЦТФ из аспартата и карбамоилфосфата. [3]
Производные до аспартата элюировались через 10 мин, а пики, соответствующие глу-тамату, тирозину и лизину, появлялись спустя 15 - 30 мин ( фиг. [4]
Увеличивалась активность аспартат - и аланинаминотрансфераз в сыворотке крови. [5]
С фермента аспартат - карбамоилтрансфера-зы ( АКТазы, называемой также аспартат - транскарбамилазой) начинается путь биосинтеза пиримидинов и нуклеотидов ( фиг. Пока нуклеозидфосфаты расходуются на образование нуклеиновых кислот, АКТаза продолжает катализировать синтез первого продукта - карба-моиласпартата. Однако, если один из конечных продуктов, цитидинтрифосфат ( ЦТФ), начинает накапливаться, АКТаза ингибируется и синтез пиримидинов и нуклеотидов прекращается. [6]
Этап, ведущий от аспартата к аспартилфосфату, катализируется тремя изоферментами, регулируемыми независимо друг от друга. [8]
Глутамат Оксалоацетат ос - Кетоглутарат Аспартат. [9]
Второй этап - синтез аргинина из цитруллина и аспартата ( донора аминогруппы) протекает уже в цитоплазме печени и включает две реакции. [10]
Решающим этапом в биосинтезе пиримидинов является образование N-карбамоиласпартата из аспартата и карбамоилфосфата, катализируется эта реакция аспартат-транскарбамоилазой. [11]
Углеродная цепь гомосерина образуется у растений и микроорганизмов из аспартата в результате реакций, к-рые в организме млекопитающих отсутствуют. [12]
Было также изучено связывание сукцинат-иона, являющегося конкурентным ингибитором для аспартата. При одновременном связывании аналогов карбамилфосфата наблюдается уширение сигнала метиленовых групп сукцинат-иона в том случае, если эти аналоли по размеру молекул не больше, чем карбамилфосфат, и содержат как карбонильную, так и фосфатную группы. [13]
Вероятность осуществления одной из конкурентных реакций образования из оксалоацетата малата или аспартата определяется в первую очередь величиной отношения НАДФН3 / НАДФ в хлоропластах. При достаточно большом количестве НАДФН2 преобладает реакция: оксалоацетат - малат, при малом - реакция оксалоацетат - асрартат. Таким образом, величина отношения малат / аспартат является достаточно хорошим показателем соотношения интенсивности образования и расходования НАДФН2 в хлоропластах. [14]
Можно считать доказанным, что такой механизм синтеза аминокислот характерен для аспартата, сери-на, глицина, но нельзя категорически утверждать, что аланин в хлоропластах образуется только в результате переаминирования. [15]