Cтраница 2
Приводит ли связывание креатина с комплексом белок - металл - АДФ к заметным изменениям конформации белка. [16]
Наличие кластеров из двух и более внутренних молекул воды должно создавать некоторые преимущества в поддержании конформации белка по следующим причинам: 1) они позволяют накапливать полярные гидрофильные группы боковых цепей в относительно гидрофобной внутренней части белка; 2) донорные и акцепторные группы не обязательно должны быть стерически спарены; 3) возможно существование нечетного числа донорных и акцепторных групп; 4) вся сеть водородных связей является гибкой; 5) образование дополнительных водородных связей повышает устойчивость всей структуры. Например, на рис. 4.11 в показан кластер из 6 молекул воды, образующих 16 водородных связей друг с другом и с 10 группами главной и боковых цепей белка; в отсутствие молекул воды и в предположении о правильном спаривании групп могло бы образоваться всего 5 водородных связей. [17]
Таким образом, различное искажение структуры двух метал-локомплексов, участвующих в равновесии, комплементарные различия двух конформации белка и изменение энергии сольватации - все эти факторы играют определенную роль в механизме регуляции белком химического равновесия, в котором участвует комплекс металла. Иными словами, для каждого белка надо рассматривать кооперативные изменения конфигурации, затрагивающие как ион, металла и его ближайшее окружение, так и весь белок. То же самое, очевидно, можно сказать и о других равновесиях и других метал-лопротеинах. [18]
Подводя итог, можно заключить, что разнообразные изме - рения указывают на то, что конформация белка в порошке или пленке та же, что и в разбавленном растворе. Спектры ЭПР и ферментативные свойства чувствительны к малым ( око-ко 1 А) изменениям конформации. По-видимому, удаление из белка растворителя, подобно включению молекулы белка в кристаллическую решетку, не влияет на конформацию основной цепи, хотя можно ожидать, что расположение групп боковых цепей, находящихся на поверхности молекулы, должно несколько изменяться. [19]
Подобное воздействие аллостерических лигандов отличается от их влияния на активность фермента, когда они стабилизируют или активную, или неактивную конформацию белка при условии легко обратимого равновесия. [20]
В главе Белки наряду с подробным изложением физико-химических свойств, методов анализа и разделения цитируются также новые работы по определению первичной структуры и конформации белков. После этого следует описание некоторых важных представителей белков, причем за основу классификации их выбрана биологическая функция. [21]
Большое преимущество этих методов связано с тем, что они позволяют не только произвести количественную оценку величины связывания, но также дают возможность проследить изменение конформации белка, вызываемое лигандом, и в совокупности с другими методами определить характер связывающего места. В работе [105] предложен метод определения растворимости углеводородов в растворах белков методом газо-жидкостной хроматографии. [22]
Таким образом, при рассмотрении механизма действия холин-эстераз необходимо иметь в виду, что молекула субстрата при приближении к активной поверхности фермента индуцирует такие изменения конформации белка, которые способствуют максимальному сближению реагирующих группировок. При этом происходит и обратное воздействие силового поля активного центра на молекулу субстрата, в которой в свою очередь наблюдаются конформацион-ные переходы в направлении, усиливающем контакт субстрата с группировками активного центра фермента. [23]
По Литвину ( 1968), повышенная ( 40 С) температура вызывает нарушение миграции энергии с р-каро-тина на хлорофилл, что является следствием изменения конформации белков и, в результате этого, пространственного разобщения молекул каротина и хлорофилла а. Интересно, что при осеннем пожелтении листьев миграция энергии между этими двумя пигментами уменьшается незначительно. [24]
Изменения ориентации порфирина, наблюдаемые [133-136] при восстановлении иона Fe ( III) в метгемоглобине, модифицированном БМЭ, должны соответствовать отщеплению молекулы кислорода в координированной конформации белка. [25]
Проще всего предположить, что конформационное изменение в молекуле ретиналя в процессе изомеризации 11 - ыс-ретиналя в полностью гранс-ретиналь [ схема ( 13 - 34) ] индуцирует изменение конформации белка, что приводит к появлению у последнего ферментативной активности. Ферментом, инициирующим каскад химических превращений, кульминацией которых является нервный импульс, мог бы быть метародопсин II, но в пользу этого предположения нет никаких экспериментальных данных. Не исключено, что индуцированные конформационные изменения в молекуле белка открывают канал в мембране диска и какое-то вещество-диффундирует по этому каналу наружу. Расстояние от мембран дисков до плазматической мембраны палочки таково, что высвободившееся вещество успеет достичь плазматической мембраны ( где и возбуждается нервный импульс) за счет диффузии. [26]
Отметим в этой связи, что энергетическая предпочтительность в 2 ккал / моль транс-изомера по сравнению с цыс-изомером не представляется существенной, поскольку цепь с пептидными группами в цис-конфигура-ции должна быть более жесткой и, следовательно, не требовать при формировании уникальной конформации белка такой же большой энергии связывания, как цепь с пептидными группами в транс-конфигурации. [27]
К способам первого типа относятся: а) высушивание белка; б) понижение температуры; в) изменение рН среды, приводящее или приближающее белок к точке наибольшей устойчивости; г) повышение концентрации белка; д) повышение давления в определенных пределах; е) денатурационная стабилизация - изменение конформации белка, возникающее под влиянием денатурирующего фактора и обусловливающее повышение стабильности макроструктуры. [28]
Изучаются и анализируются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, пуриновые и пиримидино-вые основания, комплексы белков с ДНК и ионами металлов. Исследуются конформация белков и процессы их денатурации, активность ряда ферментов и структура их активных центров. [29]
Было предпринято много попыток объяснить действие фитохрома и предлагались различные модели его функционирования. Изменения конформации фитохромного белка при этом, по-видимому, невелики, однако различия в прочности связывания между фитохромом и мембранными структурами для двух форм могут быть значительными. [30]