Аминогруппа - белок
Cтраница 1
Аминогруппы белков и пептидов реагируют с флуоресцентным красителем диметиламинонафталинсульфонилхлоридом ( сокращенно дансилхлорид) в щелочной среде. Как и при динитрофенилиро-вании, связь аминокислоты с реагентом не разрушается при гидролизе, и поэтому ДНС-аминокислоты можно идентифицировать в гидролизатах дансилированного белка ( ДНС-белок) или пептида. Такие гидролизаты содержат a - ДНС-аминокислоты, образовавшиеся из N-концевыхаминокислот, и s - ДНС-Лиз и О-ДНС-Тир, образовавшиеся из остатков Лиз и Тир, расположенных внутри цепи. [1]
Одна из аминогрупп белка, изоэлектрическая точка которого ( 6 4) заставляет предположить, что речь идет об имидазольном кольце гистидина, может быть оттитрована после облучения. Конформационно-зависимые изменения реакционной способности демонстрируют также ти-ольные группы опсина. Таким образом, свет вызывает, очевидно, изменения в структуре белка посредством изомеризации ретиналя. [3]
Он реагирует с аминогруппами белков. [4]
Потеря положительного заряда аминогруппами белка компенсирована здесь положительными зарядами молекулы реагента. [5]
Он реагирует с аминогруппами белков. [6]
ФИТЦ - флуоресцентная метка, ковалентно модифицирующая аминогруппы белка. Максимум возбуждения ФИТЦ - 490 - 495 нм, максимум флуоресценции - 525 нм. В пробу объемом 5 мл вносят ФИТЦ до конечной концентрации 50 мкМ и белок СР до концентрации 2 - 3 мг / мл, после чего инкубируют 15 мин при комнатной температуре при постоянном перемешивании на магнитной мешалке. Полученный осадок суспендируют в среде, содержащей 100 мМ КС1, 100 мкМ ЭГТА и 50 мМ имидазол ( рН 7 5), до концентрации белка 5 - 10 мг / мл. Измерение флуоресценции проводят в той же среде при концентрации белка в пробе объемом 3 мл 0 3 - 0 5 мг / мл. [7]
Иодфенилсульфонилхлорид ( пипсилхлорид) также реагирует с аминогруппами белков. [8]
Малеиновый ангидрид имеет много достоинств как реагент, обратимо блокирующий аминогруппы белков и пептидов. Эта реакция специфична для аминогрупп и обратима в мягких условиях. [9]
Во всех случаях необходимо проводить деблокирование фосфатных групп НК ацетилированием аминогрупп белка или де-заминированием. [10]
Было выдвинуто интересное предложение присоединять к а - или s - аминогруппам белков новые аминокислотные остатки [5036] с помощью N-карбоксиангидридов. Такая полимеризация осуществляется в нейтральном водном растворе, а белок действует в качестве аминного инициатора. [11]
То же будет справедливо и в отношении азотистых лигандов, таких как аминогруппы белка, которые могут быть координационно связаны с находящимися в белке ионами молибдена. Например, восстановленный Mo ( IV) стремится окружить себя протонированны-ми лигандами. [12]
Эти изменения, вероятно, происходят за счет взаимодействия альдегидных групп полиальдегидксилана с аминогруппами белков клейковины, что приводит к сшивке полимеров, образованию сетчатой структуры, улучшающей механические свойства продуктов. [13]
Согласно данным Хаармана [ 71 а ], соли ртути соединяются с карбоксильными и аминогруппами белков, однако прежде всего они реагируют етехиометрически с - ЗН-группами, образуя мер-каптиды. [14]
После удаления всех НК, например экстракцией горячей ТХУ, прирост ацидофилии усиливается за счет аминогрупп белка более прочных комплексов, образованных с участием ДНК и прочно связанной РНК. [15]
Страницы: 1 2 3 4