Cтраница 2
Пиридоксаль-5 - ди-гидрофосфат является составной частью мышечной фосфорилазы и в виде шиффова основания связан с аминогруппой белка. [16]
Как было указано выше, физиологическое действие метил-дитиокарбамата натрия основано на выделении метилизотио-цианата, который реагирует с жизненно важными центрами микроорганизмов, например с аминогруппами белков, с образованием соответствующих производных тиомочевины. Кроме того, фунгицидное действие солей дитиокарбаминовых кислот может быть связано и с нарушением окислительно-восстановительных процессов в клетках грибов. [17]
Разработанный нами метод оценки состояния ДНК в ядре по характеру флуоресценции АО основан на том, что стабильная ДНК, фосфатные группы которой блокированы аминогруппами белка, связывает АО только в мономерной форме и флуоресцирует зеленым светом в области 530 - 575 ммк даже в избытке флуорохрома. [18]
Как было указано выше, физиологическое действие метил-дитиокарбамата натрия основано на выделении метилизотио-цианата, который реагирует с жизненно важными центрами микроорганизмов, например с аминогруппами белков, с образованием соответствующих производных тиомочевины. Кроме того, фунгицидное действие солей дитиокарбаминовых кислот может быть связано и с нарушением окислительно-восстановительных процессов в клетках грибов. [19]
Киндлер [1] высказал мнение, что раздражающее действие многих галоидных соединений, применяемых в качестве отравляющих веществ, является результатом их реакции с тканями тела, состоящей, например, в алкилировании или ацилировании аминогруппы белков. Образующиеся при этом чуждые для организма вещества вызывают раздражение, пропорциональное степени трудности, с которой эти вещества подвергаются окислению или гидролизу. Например, продолжительное действие иприта может быть приписано вероятному образованию цикла. [20]
По данным Блока и Годмана [10], часть ДНК зрелых ядер, богатых негистоновыми и остаточными белками, недоступна метиловому зеленому, так как ее фосфатные группы блокированы аминогруппами этих белков. Ацетилирование аминогрупп ядерных белков усиливает адсорбцию метилового зеленого. [21]
Гигроскопичны, зуются водой и щелочами с образованием мочевины и первичных аминов. Реагируют с амидо - и аминогруппами белков. [22]
При расчете га используют 4 / 2 от этих величин. Нафтохинон-4 5-дисульфокислота не взаимодействует с аминогруппами белков. [23]
Гидроли-зуются водой и щелочами с образованием мочевины и первичных аминов. Реагируют с амидо - и аминогруппами белков. [24]
Действие солей дитиокарбаминовых кислот на различные виды микроорганизмов, по-видимому, основано на нарушении в их клетках окислительно-восстановительных процессов. Кроме того, дитио-карбаматы способны реагировать с аминогруппами белков с образованием соответствующих производных тиомочевины. [25]
Действие солей дитиокарбаминовых кислот на различные виды микроорганизмов, по-видимому, основано на нарушении в их клетках окислительно-восстановительных процессов. Кроме того, дитиокарбаматы способны реагировать с аминогруппами белков с образованием соответствующих производных тиомочевины. [26]
Они адсорбируются клеточной оболочкой. Вследствие реакций яда с тио - и аминогруппами белков оболочек целостность их в ряде случаев нарушается. Проникая в клетку, яды вступают во взаимодействие с белками протоплазмы, инактиви-руют ферменты, что является основой их фунгидидного действия. [27]
Химические реакции белков отличаются от реакций аминокислот и тем, что большинство реагентов на белок взаимодействуют более чем с одной функциональной группой. Например, кетен, который применяется для ацетилирования аминогрупп белка, реагирует не только с ними, но и с фенольными, и сульф-гидрильными группами. Для предотвращения этих побочных реакций обработку желательно вести либо в 1 М растворе кислоты, либо при рН 10, что не всегда благоприятно сказывается на биологической активности ряда белков. Недостаточно специфически реагируют с аминогруппами и такие реагенты, как дини-трофторбензол, азотистая кислота и фенилизотиоцианат, причем специфичность каждого из них оказывается различной для различных белков. Поэтому для каждого белка часто приходится подбирать такие условия, в которых специфичность реакции была бы максимальной. При этом для каждого белка необходимо испытать несколько различных реагентов. [28]
Последняя реакция широко используется при анализе первичной структуры белков и пептидов ( см. с. Все перечисленные реакции могут применяться и для модификации N-концевой аминогруппы белков и пептидов. [29]
При исследовании картофельного желиру-ющего крахмала марки Б и кукурузного фосфатного крахмала, используемых в качестве стабилизатора структуры консервов было установлено некоторое снижение пищевой ценности мясных консервов по сравнению с консервами, в качестве стабилизаторов консистенции в которых использовался натуральные картофельный и кукурузный крахмалы. По мнению ряда авторов взаимодействие свободных аминокислот или аминогрупп белков мяса с крахмалом при нагревании приводит к образованию комплексов, устойчивых к воздействию протеолитических ферментов. Причем изменения, происходящие в консервах при термической обработке - стерилизации, в первую очередь снижают усвоение белка растущим организмом. Было установлено снижение уровня мочевины в сыворотке крови, что говорит о снижении анаболического1 эффекта белка консервов, в состав которых входили стабилизаторы - модифицированные крахмалы. [30]