Ароматическая аминокислота

Cтраница 1

Остаток ароматической аминокислоты может быть доступен для растворителя и подвергаться воздействию среды, или он может быть маскирован в глубине глобулы, т.е. окружен боковыми цепями других аминокислот. В зависимости от состава среды или природы соседних аминокислот в УФ-спектре могут наблюдаться те или иные изменения, которые измеряют с помощью дифференциальной спектрофотометрии между нативным и денатурированным или гидролизованным белком или же снятием спектров в различных средах. [1]

С ацилированными ароматическими аминокислотами реакция Курциуса часто протекает успешно. [2]

Спектр ЭПР у-об-лученного поликристаллического аланина при 77 К. [3]

В облученных ароматических аминокислотах ( тирозине, триптофане), как и следовало ожидать, наблюдаются значительно более узкие синглетные сигналы ЭПР с гораздо более низким выходом, что находится в соответствии со сказанным выше о радиационных выходах в ароматических соединениях. [4]

Аминогруппа в ароматических аминокислотах может находиться в ядре или в боковой цепи. В первом случае аминогруппа имеет такой же характер, как в анилине, во втором-как в жирных аминокислотах. [5]

Реакция галогенов с ароматическими аминокислотами приводит к замещению в ядре или к окислительному разрыву кольца. При проведении иодирования в кислой среде преобладают реакции окисления, а при иодировании в щелочной среде - реакции замещения. На этом основании, казалось бы, лучше всего изучать иодирование ароматических аминокислот в сильнощелочной среде; однако малая стабильность самого белка обычно требует слабощелочной или аммиачной среды. [6]

Хромофорная группа ассоциируется с остатками ароматической аминокислоты. [7]

Несколько повышается сорби-руемость при переходе к ароматическим аминокислотам. Ввиду того что взаимодействие ионообменных смол с органическими ионами существенно зависит от установления дополнительных межмолекулярных связей, помимо кулоновских, любое усложнение структуры сорбата способствует повышению его сорбируе-мости. В соответствии с этим усложнение структуры полипептидов приводит к увеличению их способности сорбироваться карбоксильными смолами в водородной форме вплоть до размеров молекул, встречающих затруднение к проникновению в зерно сорбента из-за недостаточной пористости. Белки наряду с другими цвиттерионами сорбируются высокопористыми смолами со значительной емкостью. В связи с тем что замещение ионов водорода ионами натрия в карбоксильных катионитах приводит к повышению степени набухания ионита, одновременно увеличивается и емкость сорбции больших ионов из-за повышения пористости сорбента. Падение емкости сорбции при значительном увеличении количества ионов натрия в смоле объясняется обычной неспособностью солевых форм катионитов сорбировать цвиттерионы. [8]

Гипотетическая молекула белка. [9]

Пепсин гидролизует пептидную связь, в образовании которой участвует аминогруппа ароматической аминокислоты, при условии, что кислота, связанная Х - связью, не содержит свободной аминогруппы. [10]

Взаимодействия такого рода могут определить избирательную сорбцию белков, богатых ароматическими аминокислотами. [11]

Мы исследовали влияние среды на реакцию расщепления 2 4-дини-трохлорфенилата пиридина ароматическими аминокислотами [3], амино-фенолом [ 4J и сульфамидами и показали, что в присутствии пиридина вышеупомятутые амины легко расщепляют исходную четвертичную соль пиридина. Расщепление 2 4-динитрохлорфенилата пиридина нитро-анилинами мы проводили в спиртовом растворе, но реакция в этих условиях протекает медленно, и образующийся краситель разлагается; создается впечатление, что реакция не идет, так как почти незаметно появление окраски. [12]

Связь ( а) разрывается химотрипсином, так как ее СО-группа принадлежит ароматической аминокислоте - тирозину. Связь ( б) расщепляется трипсином, который действует на пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот. Действие пепсина обусловлено тем, что группа NH у ( в) принадлежит ароматической аминокислоте. [13]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцином, валином, аспарагином и метиоиииом. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенил ал анииом, тирозином, метионином и лейцином. [14]

Субтилизин прежде всего расщепляет связи по соседству с сернном, глицином и ароматическими аминокислотами. Эластаза менее специфична и преимущественно гидролизует связи нейтральных аминокислот. Основными точками воздействия малоспецифичного папаина являются остатки аргинина, лизина и глицина, кислые аминокислоты не затрагиваются. Термолизин предпочтительно расщепляет полипептидную цепь по аминокислотным остаткам с гидрофобной боковой цепью. [15]

Страницы: 1 2 3 4