Cтраница 4
Связь ( а) разрывается химотрипсином, так как ее СО-группа принадлежит ароматической аминокислоте - тирозину. Связь ( б) расщепляется трипсином, который действует на пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот. Действие пепсина обусловлено тем, что группа NH у ( в) принадлежит ароматической аминокислоте. [46]
В данной работе осуществлен синтез аминокислотных производных дейтеропорфирина IX, в которых алифатические и ароматические аминокислоты присоединены по пропионовокислым группам порфиринового ядра. Получена также донорно-акцепторная система ( триада), содержащая порфирин, 1 4-нафтохинон и ароматическую аминокислоту - триптофан. [47]
Наиболее важную группу растительных ароматических соединений составляют так называемые фенилпропаноиды - вещества, имеющие скелет С. Эти вещества служат промежуточными продуктами или предшественниками многих фенольных соединений в растениях, например лигнинов, флавоноидов, стильбенов, кумаринов и некоторых типов алкалоидов. Здесь будет уделено внимание только основным типам фенилпропаноидных производных, именно тем, которые имеют отношение к биосинтезу лигнина, т.е. ароматическим аминокислотам и производным коричной кислоты. [48]
Химотрипсин, подобно пепсину, принадлежит к числу эндопептидаз. Он обладает способностью катализировать гидролиз эфиров, амидов, гид-роксаматов и других ацилпроизводных. Однако, хотя химотрипсин и катализирует гидролиз ( а также аминолиз и алкоголиз) широкого спектра субстратов, активность его оказывается максимальной лишь в том случае, когда карбоксильная группа, участвующая в образовании пептидной связи, принадлежит ароматической аминокислоте. Каталитическое действие химотрипсина изучено лучше, чем действие какого-либо иного фермента; мы обсудили его довольно подробно в гл. [49]
Наиболее детально изучена групповая специфичность действия протеиназ, катализирующих гидролиз белков и полипептидов. Оказалось, что пепсин ( фермент желудочного сока) гидролизу-ет пептидные связи, образованные тирозином или фенилаланином. Наличие свободной аминной группы вблизи от гидролизуемой связи на несколько порядков уменьшает скорость ферментативной реакции. Напротив, свободная карбоксильная группа стимулирует ферментативный гидролиз, причем это характерно только для пепсина. Химотрипсин также гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами, однако в отличие от пепсина воздействует на связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот. [50]
Полезными здесь оказываются также некоторые специфические цветные реакции, присущие сложным аминокислотам. С помощью специфических цветных реакций удается разведать, в каких полипептидах находятся сложные и более редкие аминокислоты и тем самым как бы пометить пептиды. Так, например, пептиды, содержащие цистин являются характерными местами сшивки или разветвления цепей. К сожалению, эти протеазы, в отличие от трипсина, имеют лишь относительную специфичность. Так, например, химотрипсин охотнее всего расщепляет цепь вблизи от ароматической аминокислоты или триптофана, но и другие звенья подвержены расщепляющему действию, хотя и с меньшей скоростью. В подобном случае приходится строго дозировать глубину расщепления путем подбора времени реакции, рН, концентрации фермента и температуры. [51]
По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет p - D-глюкозу до глюко-новой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде -; ленные группы реакций. [52]