Ароматическая аминокислота

Cтраница 2

Более того, мы сконцентрируем внимание на алифатических аминокислотах, хотя и добавлен короткий обзор об ароматических аминокислотах. [16]

Возрастание избирательности сорбции ионитами аминокислот при переходе к более сложным по структуре, особенно при переходе к ароматическим аминокислотам, а также пептидам является общей тенденцией, которая здесь рассматривалась для многих органических электролитов. [17]

Активация протеиназ в кишечнике. [18]

Пепсин является эндонуклеазой, и его действие приводит к накоплению смеси пептидов; наиболее активно он гидролизует пептидные связи, NH-группа которых принадлежит ароматическим аминокислотам - тирозину, фенилаланину, триптофану. В слизистой желудка человека выделен также про-теолитический фермент гастриксин, сходный по свойствам с пепсином. [19]

Для быстрых предварительных и сравнительных оценок может быть полезным определение белка по поглощению ультрафиолетового света при Я 280 ммк, обусловленному входящими в его состав ароматическими аминокислотами. Чувствительность его довольно велика - около 0 2 мг / мл. Однако в присутствии нуклеиновых кислот результаты существенно искажаются. Частично скорректировать эти искажения можно, определяя поглощение не только при 280 но и при 260 ммк - в области максимального поглощения света нуклеиновыми кислотами. Существуют специальные таблицы и формулы, позволяющие по этим данным оценить соотношения содержания белка и нуклеиновых кислот. Однако для точных количественных определений малоизученных белков этот метод не может быть рекомендован. [20]

Цианурфторид ( 20 ] реагирует с тирозином и боковыми цепями некоторых аминокислот, например с амино - и сульфгидрильными группами, но не взаимодействует с другими ароматическими аминокислотами. После реакции с цианурфторидом полоса поглощения тирозина в УФ-области исчезает. Цианурфторид устойчив в диоксане, но медленно гидролизуется в воде с образованием циануровой кислоты. При взаимодействии ЦФ с белком оба процесса, гидролиз реагента и реакция с остатками аминокислот, включая тирозин, идут одновременно. Продукт реакции с аминогруппой гидролизуется до свободной кислоты при обычном кислотном гидролизе. [21]

Ультрафиолетовые спектры поглощения определяются возбуждением электронных уровней атомов и молекул и обладают максимумами, положение которых характерно для определенных атомных группировок, сопряженных двойных связей и др. В белках ультрафиолетовые спектры поглощения в основном определяются ароматическими аминокислотами - фенилаланином ( макс - 260 мр), тирозином и триптофаном макс 280 м ь), причем спектры поглощения могут быть даже использованы для аналитического определения этих аминокислот. Линейные полимеры обычно не имеют интенсивных полос поглощения в видимой и ближней ультрафиолетовой областях спектра. [22]

Тироксин получают экстракцией из щитовидной железы или синтетическим путем. Это ароматическая аминокислота; встречается в виде белых или желтоватых кристаллов, не растворяется в воде или каких-либо других общеизвестных растворителях. Он повышает скорость основных процессов обмена и потребление кислорода, оказывает действие на симпатическую систему, контролирует действие белков и жиров и компенсирует любой дефицит йода в организме; применяется для лечения зоба и кретинизма. Наиболее активной формой является L-изомер. Натриевая соль имеет вид белого порошка, слабо растворимого в воде, имеет примерно такую же степень активности. [23]

Этот растворимый в горячей воде протеин получают экстракцией ткани мозга, слабо подкисленной горячей водой. Нейрожелатина значительно богаче ароматическими аминокислотами, чем желатины, полученные из кости или кожи. [24]

Распад диазосоединения, протекающий по радикальному механизму, может быть использован для инициирования реакции привитой сополимеризации без одновременного образования гомополимера ( стр. Эфиры целлюлозы с ароматическими аминокислотами не могут быть получены действием гидрохлоридов хлорангидридов кислот аналогично эфирам целлюлозы с алифатическими аминокислотами. Это объясняется более низкой основностью ароматической аминогруппы, а также низкой реакционной способностью хлорангидридов ароматических аминокислот. [25]

Абсолютным условием для действия фермента является наличие свободной а-карбоксильной группы; цепь, оканчивающаяся амид-ной группой, не атакуется. Связь, образованная ароматической аминокислотой, например фенилаланином, расщепляется легко; С-кон-цевой аргинин, лизин или пролин, напротив, блокируют действие фермента. Лейцин и валян отщепляются медленнее, чем фенил-аланин, но быстрее, чем остатки с более короткими или более полярными боковыми цепями. [26]

Другой остаток гистидина ( His-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот - хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспо-собный Ser-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата ( разд. [27]

Эти белки относительно богаты ароматическими аминокислотами. [28]

В этой главе остальное обсуждение посвящено карбоксипеп-тидазе А. Кар-бокснпептидаза А обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам в ь-конфигурации. Единственный атом цинка расположен почти в центре молекулы и координируется с His-69, Glu-72, His-196 и молекулой воды. Рентгеноструктурный анализ также проведен в присутствии связанного с активным центром субстрата Gly-Tyr. Основные особенности способа связывания заключаются в том, что С-концевая карбоксильная группа субстрата взаимодействует электростатически с гуанидиновой группой Arg-145. Кроме того, существует электростатическое взаимодействие между ЫНз - концевой группой субстрата и Glu-245. При добавлении субстрата наиболее важно перемещение Туг-248 на - 1 2 нм со своего первоначального положения, в результате чего расстояние между ОН фенола и NH расщепляемой пептидной связи станет на - 0 3 нм меньше. [29]

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. [30]

Страницы: 1 2 3 4