Атфаза

Cтраница 3

Измерение констант скорости инактивации Са - АТФазы НБД-хло-ридом в присутствии разных концентраций лигандов ( например, АТФ или АДФ) проводят, как описано выше. [31]

В таких условиях отбор благоприятствовал выработке АТФазы с высоким сродством к К - менее чувствительной к конкурентному торможению ионами Na; эта особенность фермента еще не была подвергнута систематическому исследованию. [32]

Обратимая протон-траислоцирующая АТФаза, или Н - АТФаза, катализирует последний этап окислительного и фотосинтетического фосфорилироваиия а митохондриях, хлоро-пластах и бактериях. [33]

Для определения константы скорости инактивации Са - АТФазы НБД-хлоридом проводят модификацию SH-групп в той же среде, которая используется для определения кинетических характеристик SH-групп ( с. Реакцию начинают добавлением НБД-хлорида. По ходу реакции каждые 0 5 - 5 мин в зависимости от условий реакции отбирают аликвоты объемом 20 - 50 мкл и вносят их в 1 мл среды для определения активности Са - АТФазы ( с. Образующийся неорганический фосфат определяют методом Ратбуна и Ветлах ( с. Объем отбираемой пробы и время инкубации при определении активности подбирают заранее Ингибирующим действие НБД-хлорида в ходе измерения активности фермента можно пренебречь, учитывая разведение ингибитора и высокую концентрацию АТФ в среде инкубации. [34]

Наиболее древнее происхождение имеет, вероятно, протонная АТФаза. Она обнаружена в клетках всех организмов, в том числе и у первичных анаэробов-бродилыциков, синтезирующих АТФ в реакциях субстратного фосфорилирования. [35]

Аминокислотная последовательность р-субъединицы Nah, К - АТФазы почек свиньи. [36]

Синтез АТФ осуществляется при перемещении протонов через АТФазу в направлении от ММП к матриксу. [37]

Извлекаемая из глюкозы энергия направляется - через АТФ - на выполнение полезной работы. Прежде чем энергия, заключенная в АТФ, будет утрачена ( рассеяна в виде тепла, она может использоваться в клетке для разных целей. АТФ непрерывно образуется в процессе дыхания и используется в различных реакциях, протекающих в клетке. Непрерывно идет в клетке такжересинтез АТФ. [38]

Катализирует данную обратимую реакцию фермент, называемый АТФазой. [39]

Особое место среди них занимают ионные насосы ( транспортные АТФазы) - белки, способные за счет энергии гидролиза АТФ переносить одно - и двухвалентные катионы ( или анионы) через клеточные и внутриклеточные мембранные структуры против градиента концентрации. Так, Са-АТФаза саркоплазматического ретикулума ( СР) регулирует процессы сокращения-расслабления в мышцах разных типов, аккумулируя Са2 из цитоплазмы внутрь СР. [40]

АТФазами), к к-рым относятся Н - АТФаза мембран митохондрий, хло-ропластов и бактериальных клеток, Са 1 - АТФаза внутриклеточных мембран мышечных клеток ( мембран саркоплаз-матич. К - АТФаза, содержащаяся практически во всех плазматич. [41]

Таким образом, пострадиационное изменение активности НС03 - зависимой АТФазы не коррелирует с истощением фонда АТФ. [42]

Ванадат ингибирует также Са2, Л 2 - АТФазу мозга, причем это ингибирование усиливается КС1 и диметилсульфокси-дом. Активация ферментного комплекса происходит, по-видимому, через регуляторную субъединицу G в результате образования стабильного комплекса фермент - ГДФ - ванадат. Неясно, однако, возможна ли подобная активация в физиологических условиях, поскольку для нее требуется относительно высокая концентрация ванадия, значительно большая, чем для ингибирования АТФазы [ Nielsen F. Этот МЭ усиливает синтез ДНК, эффективность инсулина и эпидермаль-ного ростового фактора. [43]

Трехмерная модель Na K f АТФазы. [44]

Общие представления о пространственном строении молекулы Na KJ - АТФазы были получены с помощью различных подходов. На основании результатов электронно-микроскопических исследований двумерных кристаллов белка была построена трехмерная модель Na4 К - АТФазы с разрешением 2 нм. В очищенном препарате фермента, представляющем собой фрагменты плазматической мембраны, молекулы белка ( в концентрации до I г / мл) плотно упакованы в липидном бислое. В результате длительного ингибиро-вания этих препаратов при пониженной температуре в присутствии иоиов Mg K и ва на дата происходит ассоциация молекул фермента и формируется область даумерной кристаллизации. Вертикальные размеры модели ( - 11 нм) значительно больше толщины липид-ного бислоя, что также свидетельствует о внемембранном расположении основной части молекулы Na, К - АТФазы. [45]

Страницы: 1 2 3 4 5