Индивидуальные аминокислота

Cтраница 3

Схема электродиализатора для получения гидроокиси тетра-бутиламмонпя. [31]

Электролиз растворов аминокислот проводится главным образом для очистки от примесей минеральных солей и кислот и выделения индивидуальных аминокислот из их смесей. [32]

Первый том монографии Пептиды имеет подзаголовок Методы синтеза пептидов; в нем детально описаны защитные группы, индивидуальные аминокислоты и методы создания пептидной связи. В последующих главах первого тома рассматриваются отдельные специальные вопросы. Мы попытались сосредоточить основное внимание на тех вопросах, которые представляют интерес для химика, работающего в области синтеза пептидов. В соответствии с этим методы, которые интересны лишь с теоретической точки зрения и которые не нашли широкого применения в синтезе биологически активных полипептидов, будут рассмотрены только вкратце. Поскольку материал во всех разделах книги представлен весьма полно, в некоторых случаях было довольно трудно избежать повторения отдельных частных вопросов. [33]

Это связано с тем, что химические и физические свойства аминокислот, обусловленные строением молекул, довольно близки [3], поэтому специфичных реагентов на индивидуальные аминокислоты нет. [34]

Поскольку парентеральное введение белков приводит к развитию сенсибилизации, а посторные введения могут привести к анафилаксии, в парентеральном белковом питании используют инфузионные растворы на основе смесей индивидуальных аминокислот или препараты, содержащие аминокислоты, образующиеся при глубоком синтезе белков. [35]

Образование 2 4-динитрофенильных производных амииокислетг.| Образование дипептида. [36]

В мягком щелочном растворе ФДНБ реагирует с а-ами-нокислотами, в результате чего образуются 2 4-динитрофенилъные производные ( рис. 5 - 17), которые можно использовать для идентификации индивидуальных аминокислот. [37]

Двумерная хроматограмма. [38]

Применение распределительной хроматографии для изучения химии и обмена аминокислот и белков имеет наибольшее значение, так как с ее помощью удается разрешить труднейшие задачи разделения, идентификации и выделения индивидуальных аминокислот и пептидов из их смесей. В литературе описано много работ по хроматографическому разделению и определению аминокислот. [39]

Описанный электрофоретический метод был применен как метод контроля при электродиализном делении белковых гид-ролизатов желатина, казеина, жмыха поджелудочной железы на аминокислотные фракции ( кислую, нейтральную и основную) и при получении индивидуальных аминокислот из этих фракций. [40]

Этот метод с последующим качественным и количественным определением аминокислот особенно ценен при промышленном получении индивидуальных аминокислот: лизина, ги-стидина и аргинина, так как дает возможность быстро контролировать надежность их разделения и отсутствие в каждой из индивидуальных аминокислот примесей других аминокислот. [41]

Применение ацетатно-пиридинового буферного раствора с рН 5 2 позволяет отделить глутаминовую и аспарагиновую кислоты от остальных аминокислот, присутствующих в гид-ролизате природного белкового сырья, а также благодаря их разной подвижности в электрическом поле, разделить их друг от друга на индивидуальные аминокислоты в условиях этого буферного раствора. [42]

Это особенно неприятная побочная реакция, поскольку она обычно приводит к рацемизации хирального а-центра. Рацемизация остатков индивидуальных аминокислот в полипептидах часто приводит к образованию практически неразделимых смесей диа-стереомеров. Кроме того, биологические свойства пептидов, создание которых чаще всего является целью пептидного синтеза, обычно критическим образом зависят от правильности стереохимии. Исчезновение оптической активности оксазолонов ( 1) обычно приписывается возникновению резонансно стабилизованного аниона схема ( 4) и, следовательно, способ активации должен быть избран с большой осторожностью, и притом так, чтобы свести к минимуму образование оксазолона. На образование оксазолона оказывает сильное влияние природа Af-ацильного заместителя, а также растворитель и сила основания. При планировании пептидного синтеза все эти факторы должны быть приняты во внимание. [43]

В природе все аминокислоты, за очень редким исключением, встречаются только в виде / - изомеров. При получении индивидуальных аминокислот из природного сырья, например гидролизом белковых веществ, образуются только / - изомеры. Если же получать их химическим синтезом, то образуется смесь, состоящая из 50 % правовращающего и 50 % левовращающего изомеров. Такая смесь изомеров называется рацемической. Основную ценность в рацемате представляет левый изомер, который усваивается организмом и идет на построение молекулы белка. Правый изомер в большинстве случаев - инертный балласт, приводящий иногда к нежелательным побочным явлениям. Поэтому рацемические аминокислоты стараются разделить известными приемами на индивидуальные изомеры, а малоценный правый изомер превратить в левый изомер. [44]

В настоящее время суммарное производство а-аминокислот составляет в мире около полумиллиона тонн в год. О практическом значении индивидуальных аминокислот говорят масштабы их химического и биохимического синтеза: триптофан производят в количестве от 0 2 до 0 3 тыс. т, глицин - 7 - 10 тыс. т, лизин - около 50 тыс. т, метионин - 150 - 200 тыс. т и глутаминовую кислоту - более 200 тыс. т в год. [45]

Страницы: 1 2 3 4