Cтраница 4
Ряд ученых [1, 2] работает над вопросами анализа аминокислот. Так, например, осуществлено потенциометриче-ское титрование индивидуальных аминокислот в неводных растворах. Предложена [6] методика потенциометрического титрования КН2 - грушш уксуснокислым раствором хлорной кислоты. Метод пригоден для определения индивидуальных хлоргидратов и некоторых пептидов. Однако ни один из перечисленных методов не дает возможности раздельно определять в смеси аминокислоты из одной навески вещества. [46]
Всего в настоящее время открыто и выделено более 30 разнообразных аминокислотных групп. В каждую з них входит большое число индивидуальных аминокислот, из различных комбинаций которых состоят отдельные белки. [47]
Всего в настоящее время открыто и выделено более 30 разнообразных аминокислотных групп. В каждую из них входит большое число индивидуальных аминокислот, из различных комбинаций которых состоят отдельные белки. [48]
Природным источником получения аминокислот являются белковые вещества. При их гидролизе получаются смеси аминокислот, из которых можно выделить индивидуальные аминокислоты. [49]
В последние годы в связи с развитием химии полимеров, синтетических лекарственных препаратов, а также созданием искусственного белка значительно возрос интерес к аминокислотам, являющимся исходными веществами для синтеза мономерных и полимерных органических соединений. В связи с этим важна разработка быстрых и точных методов анализа не только индивидуальных аминокислот, но и их смесей из одной навески определяемого вещества. [50]
В результате исследований Тодда стало ясно, что в целом структура нуклеиновых кислот напоминает структуру белков. Основой структуры белка является полипептидная цепь, от которой в стороны отходят боковые труппы индивидуальных аминокислот. В нуклеиновых кислотах сахара одного нуклеотида соединяются с сахарами другого посредством фосфатных групп, которые присоединены к обоим сахарам. Таким образом, основой молекулы нуклеиновой кислоты служит сахарно-фосфатная цепь, тянущаяся по всей длине молекулы. Наружу от этой цепи отходят пурины или пиримидины, по одному от каждого нуклеотида. [51]
На третьем этапе биосинтеза комплексные - соединения р - РНК с аминокислотами переносятся на - поверхность ы - РНК в рибосоме. Этот процесс совершается под действием особых ферментов переноса, содержащихся в растворимой фракции клеток и специфических для индивидуальных аминокислот. Детали этого этапа биосинтеза белков во многом еще остаются неясными, но полагают, что эти реакции идут следующим образом. РНК, содержащаяся в рибосоме, играет роль шаблона, матрицы, на поверхности которой синтезируется полипептидная цепь. Каждая молекула р - РНК, переносящая ту или иную аминокислоту, имеет в своей цепи особый адапторный участок, последовательность нуклеотидов в котором комплементарна к определенному участку ы - РНК - В связи с этим отдельные молекулы р - РНК вместе с аминокислотами присоединяются к строго определенным участкам u - РНК, в результате чего аминокислоты оказываются выстроенными в ряд на матрице. После этого, - при участии соответствующих ферментов, связь между молекулами р - РНК и аминокислотами разрывается, аминокислоты под действием специфических синтезирующих ферментов соединяются между собой пептидными связями. Процесс образования пептидных связей требует затраты энергии, которая доставляется, вероятно, гуанозинтрифосфатом. Высвободившиеся молекулы р - РНК вновь соединяются с активированными аминокислотами. Таким образом, в результате третьего этапа биосинтеза белка в активной рибосоме образуется полипептидная цепь. [52]
Выявлена избиратель-ость PSb и SiPSb катионитов и клиноптилолита по отношению к ионам серебра. Получены данные по сорбции золота ( I) суль - АЛДЗМИ тяжелых металлов из цианистых растворов, щелочных растворов индивидуальных аминокислот и их смеси - белкового рлдролизата. Показано, что сульфиды меди поглощают ионы золота ( I) и серебра ( I) из цианистых растворов, сульфида меди и кобальта - ионы золота ( I) из растворов аминокислот. [53]