Концевая аминокислота
Cтраница 1
Концевая аминокислота - аминокислота на конце полипептидной цепи, несущая свободную аминогруппу и связанная с пептидным остатком посредством своей карбоксильной группы. [1]
Концевую аминокислоту идентифицируют либо непосредственным хроматографированием тиогидантоинов, либо хроматографированием аминокислот после гидролиза тиогидантоинов. По прямому методу тиогидантоины проявляют на хрома-тограмме путем осторожного опрыскивания реактивом Фолина-Дениса; тиогидантоины проявляются в виде синих пятен. Другие цветные реакции описывает Эдвард и Нильсен. [2]
Концевой аминокислотой служит глутаминовая кислота, а С-концевой аминокислотой - фенилаланин. [3]
Боковые группы С - концевой аминокислоты заметно влияют; на скорость реакции. Ароматические аминокислоты отщепляются ] довольно быстро, тогда как гидролиз аминокислот с небольшой ней - j тральной боковой группой идет очень медленно. Чистые препараты карбоксипептидазы А не способны отщеплять основные С-концевые; аминокислоты ( Лиз, Apr и Гис); эти остатки могут быть отщепле -; ны карбоксипептидазой В, которая была выделена совсем недавно Обычно имеющиеся в продаже препараты активны в отношении. [4]
Функция аммониевой группы Изол-16 ( концевая аминокислота) заключается в электростатическом взаимодействии с карбоксилатной группой Асп-194, вследствие чего происходит вытягивание полипептидной цепочки из глубины молекулы и гидроксильная группа Сер-195 попадает в непосредственную близость с атомом азота имидазольного кольца Гис-57. [5]
С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщеплением концевой аминокислоты с помощью специфического фермента - карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух ( или более) пептидных цепей, как в случае инсулина ( см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением ( например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [6]
 |
Структура аденокортикотрогшна свиньи. [7] |
С-концы пептидных цепей определяются избирательным отщеплением концевой аминокислоты с помощью специфического фермента - карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух ( или более) пептидных цепей, как в случае инсулина ( см. рис. 73), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением ( например, над-муравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. [8]
С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщеплением концевой аминокислоты с помощью специфического фермента - карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух ( или более) пептидных цепей, как в случае инсулина ( см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением ( например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [9]
Для определения N-концов пептидной цепи получают N-производ-ное концевой аминокислоты пептида, которое идентифицируют после полного гидролиза белка. [10]
 |
Структура аденокортикотрогшна свиньи. [11] |
Для определения N-концов пептидной цепи получают N-произ-водное концевой аминокислоты пептида, которое идентифицируют после полного гидролиза пептида. [12]
Для определения N-концов пептидной цепи получают М - производ-ное концевой аминокислоты пептида, которое идентифицируют после полного гидролиза белка. [13]
Аминокислотный состав миоглобина лошади и кита обнаруживает удивительное сходство, хотя различие в концевых аминокислотах ( глицин в миоглобине лошади и валин в миоглобине кита) заставляет предположить, что порядок чередования аминокислот в этих двух белках неодинаков. До сих пор, однако, не проведено сравнительного изучения частичного гидролиза ука - занных белков и не имеется никаких сведений об их относительной растворимости. [14]
Одним из средств, которые дали возможность Зан-геру решить головоломку, был метод метки концевой аминокислоты в пептиде. Возьмем, например, обломок белка - пептид, состоящий из трех аминокислот. При гидролизе он дает аминокислоты А, В и С. Возникает вопрос: Какова последовательность их расположения в пептиде. [15]
Страницы: 1 2 3 4