Концевая аминокислота

Cтраница 4

Содержание белка в некоторых пищевых продуктах. [46]

Следует подчеркнуть, что с пищей человек получает огромное разнообразие белков, однако все они подвергаются воздействию ограниченного числа протеиназ. Эти ферменты относятся к классу гидролаз ( см. главу 4) и часто называются также пептидазами. Известны две группы пептидаз: экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо концевой аминокислоты, и эндопеп-тидазы, преимущественно гидролизующие пептидные связи внутри полипептидной цепи. [47]

Взаимодействуют с активными красителями и фенольные группы I тирозина. С помощью модельных реакций удалось установить, что в процессе крашения участвуют SH -, фенольные ОН - и МН-груп-пы, а гидроксильная группа серина с красителями не реагирует. Остерло [104] с помощью 10 % - х выкрасок шерсти Ремалановым ярко-синим R установил, что в реакцию с красителем вступают концевая аминокислота аланин, аминогруппы аспарагиновой и глутаминовой кислот, глицина и серина, а внутренние аминокислоты цистеин, лизин и тирозин реагируют только в функциональных боковых цепях. [48]

Основные С-концевые аминокислоты отщепляются при инкубировании с карбоксипеп-тидазой В [331, 737, 2147]; при этом концевая аминогруппа может быть защищена. Чувствительность этого метода лимитируется лишь чувствительностью цветной реакции, с помощью которой аминокислоты определяют на хроматограмме. В случае лейцинаминопептидазы и карбоксипептидазы А скорость гидролиза пептидной связи зависит от природы боковых цепей остатков аминокислот, которые образуют эту связь, причем влияние концевой аминокислоты выражено сильнее. Легко отщепляются аминокислоты с длинными алифатическими или ароматическими боковыми цепями. Элиминирование глицина протекает очень медленно, а связь аминоацил-пролин не расщепляется вообще ( ср. Если исследуемый пептид содержит остаток w - замещенной аминокислоты, то скорость ферментативного гидролиза уменьшается, но расщепление все же имеет место. [49]

Основные С-концевые аминокислоты отщепляются при инкубировании с карбоксипеп-тидазой В [331, 737, 2147]; при этом концевая аминогруппа может быть защищена. Чувствительность этого метода лимитируется лишь чувствительностью цветной реакции, с помощью которой аминокислоты определяют на хроматограмме. В случае лейцинаминопептидазы и карбоксипептидазы А скорость гидролиза пептидной связи зависит от природы боковых цепей остатков аминокислот, которые образуют эту связь, причем влияние концевой аминокислоты выражено сильнее. Легко отщепляются аминокислоты с длинными алифатическими или ароматическими боковыми цепями. Элиминирование глицина протекает очень медленно, а связь аминоацил-пролин не расщепляется вообще ( ср. Если исследуемый пептид содержит остаток ю-замещенной аминокислоты, то скорость ферментативного гидролиза уменьшается, но расщепление все же имеет место. [50]

Комплекс [ Ф - М - РНК ] перемещается с малой части на крупную и садится на п-место. Теперь, когда место а свободно, на него помещается одна из т - РНК со своим грузом какой-либо аминокислоты - и начинается собственно синтез полипептидной цепи. Между концевой аминокислотой [ ФМ-РНК ] и вновь прибывшей аминокислотой образуется пептидная связь, м - РНК делает шаг вперед, и поэтому место а на рибосоме освобождается; ему соответствует теперь уже другой кодон на матричной РНК, и к этому кодону прикрепляется т - РНК, доставившая соответствующую аминокислоту. Например, если на риоосоме свободен кодон ААГ, то на него садится т - РНК с триплетом ( антикодоном) УУС. Этот антико-дон отвечает аминокислоте - фенилаланину ( см. приложение табл. 3), и она входит в состав синтезируемого белка. [51]

Френкель-Конрат [ 102г ] недавно применили к белкам метод постепенной деградации, разработанный Эдманом [1026] для пептидов. После гидролиза тиогидантоина баритом концевая аминокислота идентифицируется хроматографически. [52]

Страницы: 1 2 3 4