Дикарбоновые аминокислота

Cтраница 2

Для удаления минеральных кислот и дикарбоновых аминокислот из гидролизатов белков целесообразно фильтровать гидролизат через систему колонок, в которой чередуются секции с катионитами ианионитами. Этим создаются и более благоприятные условия для фракционирования других компонентов смеси. [16]

Кэйт Кэннан уведомил нас, что дикарбоновые аминокислоты могут быть количественно выделены из гидролизата, освобожденного от катионов по Блоку [107] с помощью синтетических анионных обменивателей. Ван-Сляик и др. [636, 637] указали на возможность определить глютаминовую и аспарагиновую кислоты в смеси ( но в отсутствие других аминокислот) на основании того, что при окислении нингидрнном глютаминовая кислота образует 1 моль СОз, а аспарапшовая - 1 9 моля. [17]

Описанная выше методика применялась для анализа свободных дикарбоновых аминокислот в корнях свеклы, проростках пшеницы и люпина, молодых листьях фасоли и ивы. Ввиду значительного содержания в растениях аспарагина и глютамина, исследовалось поведение этих амидов в колонке анионообмен-ной окиси алюминия. При этом было установлено, что аспарагин и глютамин совершенно не адсорбируются окисью алюминия и полностью уходят из колонки с промывными водами. [18]

Но такая аминогруппа обычно переносится с одной из дикарбоновых аминокислот: глютами-новой или аспарагиновой. Так как при обмене углеводов могут возникать продукты неполного окисления, которые могут служить материалом для синтеза по крайней мере некоторых аминокислот, то переаминирование является одним из процессов, при помощи которого организм животного может строить свои собственные аминокислоты. Эта реакция осуществляется ферментом аминоферазой, которая встречается во всех тканях, особенно в мышцах. [19]

В печени других животных соотношение между процессами переаминирования дикарбоновых аминокислот может быть иным. [20]

Эти же авторы предложили микрохроматогра-фический метод ионообменной адсорбции дикарбоновых аминокислот на тон же окиси алюминия. [21]

Разделение аминокислот на ионообменни-ках производят на примере смеси кислых дикарбоновых аминокислот: глутаминовой и аспарагиновой. [22]

Теоретически рассуждая, связь между полипептидами, имеющими в своем составе дикарбоновые аминокислоты и диаминокислоты, может осуществляться, во-первых, за счет пептидных связей, которые могут образоваться в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп одной полипептидной цепочки со свободными аминогруппами другой цепочки. Связь между полипептидами может осуществляться далее также и с помощью эфирных связей, образующихся в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп со свободными оксигруппами. Полипептиды могут быть соединены, наконец, друг с другом с помощью дисульфидных мостиков, если в их составе имеется цистеин. Из упомянутых видов связей твердо доказан пока только последний тип связи, который представлен на таблице 21, отображающей строение белка инсулина. [23]

Теоретически рассуждая, связь между полипептидами, имеющими в своем составе дикарбоновые аминокислоты и диамино-кислоты, может осуществляться, во-первых, за счет пептидных связей, которые могут образоваться в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп одной полипептидной цепочки со свободными аминогруппами другой цепочки. Связь между полипептидами может осуществляться далее также и с помощью эфирных связей, образующихся в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп со свободными окси-группами. Полипептиды могут быть соединены, наконец, друг с другом с помощью дисуль-фидных мостиков, если в их составе имеется цистеин. [24]

Изоэлектрические точки некоторых белков. [25]

Большинство природных белков содержит значительные количества - 25 - 30 % дикарбоновых аминокислот ( глютаминовой и аспарагиновой) и, следова-тельно, относятся к кислым белкам. [26]

Таким образом, из всего этого следует, что если аланин и дикарбоновые аминокислоты сразу же синтезируются после поступления в растения аммиака, то другие аминокислоты, в частности основные и ароматические аминокислоты, синтезируются только через значительный промежуток времени - через 30 - 40 часов. Но мы видели, что процесс обновления белков в растениях осуществляется с весьма большой скоростью. Уже через 12 часов после внесения в подкормку меченого азота происходило значительное обновление азотистого состава белков. Но к этому времени такие необходимые для синтеза белков аминокислоты, как триптофан и гистидин, не могли еще образоваться в растениях за счет внесенного в подкормку меченого азота. [27]

Большинство природных белков содержит значительные количества ( 25 - 30 %) дикарбоновых аминокислот ( глютаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Изоэлектрическая точка кислых белков лежит в слабокислой среде, основных - в слабощелочной среде. В табл. 39 приводятся изоэлектрические точки некоторых белков. [28]

Большинство природных белков содержит значительные количества ( 25 - 30 %) дикарбоновых аминокислот ( глутаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Изоэлектрическая точка кислых белков лежит в слабокислой, основных - в слабощелочной среде. В табл. 42 приводятся изоэлектрические точки некоторых белков. [29]

Этот многообещающий метод оказался неподходящим для количественного отделения моноаминокислот от диамино и дикарбоновых аминокислот. [30]

Страницы: 1 2 3 4