Cтраница 1
Аминотрансферазы - группа ферментов, катализирующих перенос аминогруппы от одного метаболита к другому; их называют также трансаминазами. [1]
Аминотрансферазы или трансаминазы катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы с аминокислот на кетокислоты. Коферментом трансаминаз является фосфопиродоксаль. Он служит непосредственным переносчиком аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. [2]
Аминотрансферазы, Гликогенфосфорилаза и Полимеразы. [3]
Аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с аминокислот на 2-оксокислоты. Эта р-ция является, по существу, окислит. [4]
Аланиновая аминотрансфераза ( АлАТ), локализуемая в цитозоле печеночной клетки, переводит а-кетоглюта-ровую кислоту в аланин, а аспарагиновая аминотрансфераза ( АсАТ) - в аспарагиновую кислоту. Одна фракция АсАТ локализована в цитозоле, а другая - в митохондриях гепатоцита. Митохондриаль-ный фермент глутаматдегидрогеназа ( ГДГ) осуществляет при участии НАД окислительное дезаминирование глютаминовой кислоты с образованием аммиака и а-кетоглутаровой кислоты. При заболеваниях печени АлАТ, АсАТ и ГДГ являются ферментами - индикаторами цитолиза. [5]
Поступление аминотрансфераз в кровь обусловлено некротическими изменениями в травмированных тканях. [6]
Трансаминазы ( аминотрансферазы) - ферменты, катализирующие перенос аминогруппы от а-аминокислот к а-кетокислотам. [7]
Ни одна аминотрансфераза растительного происхождения не была очищена в такой степени, как аспартат-глутамат-аминотрансфераза из печени быка. [8]
Большая группа аминотрансфераз и декарбоксилаз аминокислот содержит в качестве кофактора пиридоксальфосфат. [9]
Увеличение активности аминотрансфераз авторы объясняют выходом в кровь этих ферментов из поврежденных клеток печени и сердца. [10]
![]() |
Схема превращения глюкозамина. [11] |
Понижение активности аминотрансферазы, участвующей в синтезе глюкозамина, при гипероксии подтверждает и расшифровывает ранее полученные нами факты о нарушении синтеза и использования глютамина в мозгу при таких условиях. [12]
При участии аминотрансфераз ( КФ 2.6.1) в организме человека осуществляются процессы трансаминирования. ГТ ( КФ 2 3.2.2) является мембранным ферментом, присутствующим во многих органах. Определение его активности используется в основном для диагностики заболеваний печени и желчевыводящих путей ( хронический гепатит, алкогольное повреждение печени, вирусные гепатиты, метастазы опухолей), а также поджелудочной железы и инфаркта миокарда. [13]
В противоположность аминотрансферазам животных тканей и микроорганизмов растительные аминотрансферазы продолжают оставаться недостаточно четко охарактеризованной группой, в частности это относится к их специфичности в отношении амино - и кетокислот. Подобный вывод был сделан в отношении аминотрансферазы из проростков маша, поскольку скорости переаминирования различных аминокислот с а-кетоглутаратом были в данном случае аддитивными; если бы все реакции переаминирования катализировались одним ферментом, то конкуренция между аминокислотами за доступные молекулы фермента приводила бы к взаимному ингибирующему действию. Однако решающие доказательства довольно высокой специфичности растительных аминотрансфераз были получены в немногочисленных исследованиях, проведенных с очищенными ферментами. Аспартат-глутамат - аминотрансфераза из головок цветной капусты была очищена более чем в 20Q раз [23], причем оказалось, что фермент обладает довольно высокой субстратной специфичностью. При использовании оксалоацетата в качестве акцептора аминогруппы помимо глутамата в какой-то степени активными донорами аминогруппы были только цистеиновая и цистеинсульфиновая кислоты. Эти серусодержащие аминокислоты, напоминающие глутаминовую кислоту тем, что они содержат вторую карбоксильную группу у р-углеродного атома, реагируют примерно в 4 раза слабее, чем нормальный субстрат. [14]
Вскоре после обнаружения аминотрансфераз в мышечной ткани Крицман и другие исследователи показали наличие подобных ферментов в экстрактах из проростков гороха и овса. После того как для определения аминокислот начали использовать хроматографию на бумаге, аминотрансферазы были обнаружены в большинстве исследованных растительных экстрактов. [15]