Миозин

Cтраница 1

Изменение угла между мостиками и тонкой нитью. 1 и 2 - последовательные моменты движения. А - актин, М - миозин. [1]

Миозин ответствен за анизотропию А-полосы: в 1-полосах миозина нет, и, следовательно, тонкие нити сами по себе анизотропии не создают. [2]

Схема строения молекулы мио - часть Молекулы является зина - двойной суперспиралью. Об.| Схема агрегации молекул fl ( G - 3KTHH - АТФ. [3]

Миозин со-держит - большое числЪ - кислотных и основных аминокислотных остатков. [4]

Миозин ответствен за анизотропию А-полосы: в 1-полосах миозина нет и, следовательно, тонкие нити сами по себе анизотропии не создают. [5]

Миозин представляет собой белок необычного строения, состоящий из длинной нитевидной части ( хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра - каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление / 3 - 7 - пиР ФосФатн й связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком - актином. [6]

Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 000 или 65 000, а миозин - по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [7]

Миозин является сократительным белком миофибрилл. Он легко извлекается растворами хлористого аммония, натрия или калия и выпадает из раствора при диализе или вы-саливании сернокислым аммонием при концентрациях, близких к полунасыщению. Процесс расщепления аденозинтрифосфорной кислоты сопровождается выделением большого количества энергии и имеет непосредственное отношение к механизму мышечного сокращения. [8]

Миозин ( актомиозин) - белок, извлекаемый из мышцы солевыми растворами, выпадающий при диализе или разведении водой этих экстрактов и имеющий изоэлектрическую точку при рН 5 5, составляет около 55 % всех белков мышцы. [9]

Миозин может быть получен при определенных условиях не только в виде золя или геля, но, по Сент-Дьердьи, также в кристаллической форме. По данным М. Н. Любимовой, эти кристаллы являются, однако, волоконцами, состоящими из закрученных пленок миозина. [10]

Миозин обладает специфической способностью связывать различные ионы, главным образом ионы кальция и магния. [11]

Миозин принадлежит к числу фибриллярных белков. [12]

Миозин, будучи АТФазой, относится к числу так называемых энергопреобразующих ферментов, так как при его непосредственном участии осуществляется трансформация энергии химических связей в механическую работу. Для ферментов такого типа характерна тесная связь катализа с конформационными перестройками. За счет этого возможна регуляция активности фермента путем воздействия на группы, не входящие непосредственно в активный центр, а также при воздействии на него веществ, влияющих на конформацию белка. Совершенно очевидно, что субстрат ( АТФ) должен в большинстве случаев оказывать защитное действие, стабилизируя структуру в области активного центра. [13]

Миозин, наиболее важный белок мышц, считается сократимым веществом мышцы. [14]

Миозин с актином дает актомиозиновый комплекс, который обусловливает окоченение и расслабление мышц теплокровных и холоднокровных животных после их убоя. [15]

Страницы: 1 2 3 4