Миозин

Cтраница 2

Миозин, фибриллярный белок мышцы, имеет структуру а-спирали. [16]

Миозин составляет 50 - 55 % от сухой массы миофибрилл. [17]

Пространственная структура миоглобина. [18]

Это миозин - белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седи-ментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, и линейную форму, и соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [19]

На миозин и актомиозин совершенно специфическое влияние оказывает аденозинтрифосфорная кислота [ АТФ ] - мононуклео-тид, присутствующий в мышечной сыворотке. Искусственные нити соединения актомиозина с АТФ получают путем выдувания растворов этого комплекса через узкие отверстия в дестиллированную воду. [20]

Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептидными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки, каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках, имеющих каждая по одному активному центру. Да, лишенный большей части стержня, или хвоста, миозино-вой молекулы, а также препараты головок. Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки, или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 000 Да - - фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей - примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют: 81 000 Да, 74 000, 51 000, 37000, 25000, 21 000 и некоторые другие. Большинство этих полос соответствует различным фрагментам тяжелых цепей. Следует обратить внимание на то, что, несмотря на наличие разрывов в полипептидных цепях, активность тяжелого меромиозина как АТФазы в полной мере сохраняется. [21]

Раствор миозина разводят водой до концентрации КС1, равной 0 03 - 0 04 М, осторожно перемешивают и центрифугируют 20 мин при 2500 об / мин. Эту операцию повторяют еще раз. [22]

Растворы миозина и казеина имеют наиболее высокую концентрацию белка, а растворы лейкозина и водорастворимых белков молока наиболее разбавлены. [23]

Раствор миозина почти не содержит альбуминов, поэтому опыт с ним заканчивают на стадии образования сгустка белка при добавлении насыщенного раствора сернокислого аммония; при последующем добавлении воды высоленный миозин растворяется плохо. [24]

Подготовка миозина и папаина. Папаиновый субфрагмент-1 миозина получают, используя в качестве протеазы папаин. Перед проведением протеолиза необходима специальная подготовка раствора миозина, которая заключается в диализе его ( 20 мг / мл в 0 5 М Ktl) в течение ночи против 30-кратного объема 0 2 М ацетата аммония ( рН 7 0), содержащего 2 мМ ЭДТА. [25]

Растворы миозина и казеина имеют наиболее высокую концентрацию белка, а растворы лейкозина и водорастворимых белков молока наиболее разбавлены. [26]

Раствор миозина почти не содержит альбуминов, поэтому опыт с ним заканчивают на стадии образования сгустка белка при добавлении насыщенного раствора сульфата аммония; при последующем добавлении воды высоленный миозин растворяется плохо. [27]

Активность миозина в пробах рассчитывают в микромолях неорганического фосфата за 1 мин на 1Ч мг белка. Проводят сопоставление кривой титрования сульфгидрильнйх групп миозина ПХМБ и кривой изменения его активности при разной степени модификации. [28]

Растворы миозина обладают высокой вязкостью и проявляют очень резко выраженное двойное лучепреломление в потоке ( см. стр. [29]

Раствор нативного миозина для денатурации предварительно выдерживают в течение 40 мин в термостате при 45 С. Раствор в течение этого времени перемешивают не менее трех раз, затем охлаждают при комнатной температуре и используют в работе. [30]

Страницы: 1 2 3 4