Миозин

Cтраница 4

При взаимодействии миозина с актином получается продукт, весьма напоминающий миозин В. Поэтому принято считать, что получается реконструкция природного актомиозинового комплекса, являющегося сократительным веществом мышцы. Реконструированный актомиозин образует в воде волокна геля, способные сокращаться в присутствии АТФ и магния, так же как и природный миозин В. [46]

АТФазной активности миозина, несмотря на то, что в пробах выпадают хлопья белка, что визуально воспринимается как денатурация. Наименьшее активирующее действие проявляется в случае толуола - неполярного соединения. Результаты эксперимента свидетельствуют о том, что гидрофобные взаимодействия в молекуле миозина могут участвовать не только в поддержании определенной пространственной структуры белка, но и в регуляции его активности. [47]

Структура миофибрилл. [48]

При ограниченном протеолизе миозин расщепляется на ряд фрагментоа. В частности, при обработке трипсином образуются легкий меромиозин ( LMM) и тяжелый меромнозин ( НММ) ( А. [49]

Оба белка - миозин и актин - были изучены раздельно. Актин легко образует двойные молекулы и в таком виде, вероятно, входит в актомиозиновый комплекс. Он содержит, по всем данным, простетическую группу нуклеотидной природы, по-видимому, адениловую кислоту. [50]

Актомиозин - комплекс миозина с F-актином - образуется в растворах при смешивании чистых фракций миозина и актина. Оказалось, что с нитями F-актина связываются только головы миозиновых молекул. При добавлении в раствор, содержащий актомиозиновые комплексы, молекул АТФ и ионов Mg - - - происходит диссоциация комплексов актомиозина. Головы миозиновых молекул отрываются от актиновых нитей. При этом происходит неконтролируемый гидролиз молекул АТФ. [51]

Миозин и актин-два нитевидных белка сократительной системы. А. Молекула миозина имеет длинный хвост, состоящий из двух суперспирализованных а-спиральных полипептидных цепей ( тяжелые цепи. Головка молекулы, содержащая четыре легкие цепи, обладает ферментативной активностью. она способна отщеплять от АТР фосфатную группу. Б. Схема строения F-актина, состоящего из двух обвитых одна вокруг другой цепей G-актина. [52]

Общая молекулярная масса миозина составляет 450 000, молекула имеет в длину около 160 нм и содержит шесть полипептидных цепей. Длинный хвост состоит из двух цепей, каждая с молекулярной массой 200000; это тяжелые цепи, в которых находятся гибкие шарнирные участки. Головка молекулы миозина обладает ферментативной активностью; она катализирует гидролитическое расщепление АТР на ADP и фосфат. Многочисленные молекулы миозина, регулярно уложенные в виде пучка, образуют толстые нити скелетной мышцы. Миозин встречается и в немышечных клетках ( см. рис. 2 - 15 и разд. [53]

Если смешать растворы миозина и актина в присутствии 0 6М КС1 и 5 - 10 - 4М MgCl2, то происходит их совместная полимеризация с образованием более длинных цепей. В результате получается продукт с константой седиментации до 40 s, или с молекулярным весом, достигающим нескольких миллионов. Раствор при этом становится чрезвычайно вязким. Миозин А является глобулярным белком, но с очень вытянутой формой макромолекулы. [54]

Сравнивается АТФазная активность миозина в двух рядах проб. В первом ряду порядок смешивания растворов следующий: сначала к раствору миозина добавляется раствор ПХМБ, а после взаимодействия белка с модификатором, продолжающегося в течение 5 мин, добавляется инкубационная среда, содержащая АТФ. [55]

Страницы: 1 2 3 4